Haemoglobin (Hb) is a protein of ma

Haemoglobin (Hb) is a protein of major importance as it is
responsible for oxygen transport in the blood [1]. It consists of four
polypeptide chains (two chains and two chains) and four haem
prosthetic groups containing Fe2+ ions. It possesses 574 amino acids
in total, with a molecular weight, Mw, of 64,500 g mol−1.When fully
protonated, it has 62 positive charges according to its amino acid
sequence (Table 1). Interests in the electrochemical behaviour of
haemoglobin are multiple, as it can be treated as an analyte or
as an interferent in biomolecular assays. Indeed, its presence in
biological materials such as urine or faeces can be a biomarker
for diseases. However, its presence in blood may also mask the
electrochemical determination of other analytes of interest. Electrochemistry
at the interface between two immiscible electrolyte
solutions (ITIES) is a widely used method for the investigation of
interfacial charge transfer processes as it does not depend on electron
transfer but can be used to study ion or electron transfers
between organic and aqueous electrolyte phases [2,3]. Thus nonredox
charge (ion) transfers at the interface can be studied and
manipulated. Recently, the electrochemical behaviour of a variety
of polypeptides and proteins has been investigated at the ITIES [4].
For example, protamine, a polypeptide present in blood, has been
the subject of a number of investigations at the ITIES. Its transfer across either a polymeric membrane–electrolyte interface [5–13]
or a polarised ITIES [14–18] has been examined. Trojanek et al. ´
showed by voltammetric and conductimetric measurements that
an ion-pair is formed between the organic phase electrolyte anion
and protamine at the interface and this facilitates the transfer of
protamine to the organic phase [17]. Others have shown that the
presence of surfactants in the organic phase aids the transfer of proteins
across the ITIES [14,15,19]. In this case, a protein–surfactant
complex is formed at the interface which facilitates the transfer of
proteins from the aqueous phase into the organic phase. Macromolecules
of synthetic origin have also been investigated at the
ITIES, such as dendrimers [20] and polyammonium ions [21]. Furthermore,
electron transfer was demonstrated between a ferrocene
derivative in the organic phase and cytochrome c in the aqueous
phase, illustrating bioelectrochemical communication across the
ITIES [22].
Adsorption of proteins at the ITIES has also been investigated
using different techniques [23–26]. Georganopoulou et al. used
electrochemical impedance spectroscopy and surface tension measurements
to show that glucose oxidase adsorbs at the ITIES [24].
They suggested that the decrease of capacitance observed when
the applied potential was below the potential of zero charge
was due to the desorption of the enzyme from the ITIES. Second
harmonic generation studies at the water/1,2-dichloroethane (1,2-
DCE) interface have shown that adsorption of Hb at this interface
did not follow classical Langmuir adsorption isotherms [23]. Full
monolayer coverage at the interface was observed for an Hb aqueous
phase concentration of 1.8 M. This study also showed that
inter-molecular interactions increased with the coverage and that Hb molecules occupied 30 nm2/molecule but were not denatured
upon adsorption. Vanysek and Sun investigated the electrochemical
behaviours of proteins such as ovalbumin [26], colicine E3 [26] and
bovine serum albumin [25,26] at the liquid/liquid interface. They
observed the formation of a white layer that prevented the transfer
of Cs+ across the interface [26].
The present article reports on investigations into the electrochemical
behaviour of Hb at a water/1,2-DCE interface, as part of
on-going studies into analytical uses of liquid/liquid electrochemical
processes [27–30] including biomolecular detection [31,32]. We
present here the electrochemical behaviour of haemoglobin at the
polarised aqueous/organic interface. Very complex electrochemical
behaviour was observed, which included adsorption, multi-layer
deposition and the transfer of charged species across the interface.

Kết quả (Việt) 1:

Haemoglobin (Hb) là một protein tầm quan trọng lớn như nó làchịu trách nhiệm về vận chuyển oxy trong máu [1]. Nó bao gồm bốndây chuyền polypeptide (hai dãy và hai dãy) và bốn haemProsthetic nhóm Fe2 + các ion. Nó có các axit amin 574Tổng cộng, với trọng lượng phân tử, Mw, của 64,500 g mol−1. Khi đầy đủprotonated, nó có 62 tích cực phí theo axit amintrình tự (bảng 1). Các lợi ích trong các hành vi điện hóa củahaemoglobin được nhiều, như nó có thể được coi là một analyte hoặcnhư là một interferent trong biomolecular thử nghiệm. Thật vậy, hiện diện của nó trongCác vật liệu sinh học như nước tiểu hoặc phân có thể là một biomarkerĐối với bệnh. Tuy nhiên, sự hiện diện trong máu cũng có thể che dấu cácxác định điện hóa khác analytes quan tâm. Điện hóagiao diện giữa hai điện immisciblegiải pháp (ITIES) là một phương pháp được sử dụng rộng rãi cho việc điều tra củainterfacial phí chuyển quy trình như nó không phụ thuộc vào điện tửchuyển nhưng có thể được dùng để nghiên cứu chuyển ion hoặc điện tửgiữa chất điện phân hữu cơ và dung dịch nước các giai đoạn [2,3]. Do đó nonredoxphí (ion) chuyển tại giao diện có thể được nghiên cứu vàthao túng. Gần đây, các hành vi điện khác nhaupolypeptid và protein đã được nghiên cứu tại ITIES [4].Ví dụ, protamine, một polypeptide hiện diện trong máu, đãchủ đề của một số điều tra tại các ITIES. Của nó chuyển hoặc là một màng polymer-điện giao [5-13]hoặc một ITIES polarised [14-18] đã được kiểm tra. Trojanek et al. ´cho thấy bởi voltammetric và conductimetric nghiệm màmột ion-cặp được hình thành giữa giai đoạn hữu cơ điện anionvà protamine tại giao diện và điều này tạo điều kiện cho việc chuyển giaoprotamine sang giai đoạn hữu cơ [17]. Những người khác đã chỉ ra rằng cácsự hiện diện của các bề mặt trong giai đoạn hữu cơ hỗ trợ việc chuyển giao các proteintrên ITIES [14,15,19]. Trong trường hợp này, một protein-chấtkhu phức hợp được hình thành tại giao diện mà tạo điều kiện cho việc chuyển giaoprotein từ giai đoạn dung dịch nước vào giai đoạn hữu cơ. Đại phân tửTổng hợp xứ có cũng được nghiên cứu tại cácITIES, chẳng hạn như dendrimers [20] và polyammonium các ion [21]. Hơn nữa,chuyển khoản điện tử đã được chứng minh giữa một ferrocenebắt nguồn từ trong hữu cơ giai đoạn và cytochrome c trong các dung dịch nướcgiai đoạn, minh hoạ bioelectrochemical truyền thông qua cácITIES [22].Hấp phụ của protein tại các ITIES cũng được nghiên cứusử dụng kỹ thuật khác nhau [23-26]. Georganopoulou et al. sử dụngđo điện trở kháng phổ học và sức căng bề mặtcho glucose rằng oxidase adsorbs tại ITIES [24].Họ đề nghị rằng việc giảm điện dung quan sát thấy khitiềm năng ứng dụng là dưới tiềm năng không phílà do desorption của enzym từ các ITIES. Thứ haihài hòa thế hệ nghiên cứu tại nước/1,2-dicloroetan (1,2-Giao diện DCE) đã chỉ ra rằng hấp phụ của Hb tại giao diện nàyđã không làm theo cổ điển Langmuir hấp phụ isotherms [23]. Đầy đủmonolayer bảo hiểm tại giao diện đã được quan sát cho Hb một dung dịch nướcgiai đoạn nồng độ 1,8 M. Nghiên cứu này cũng cho thấy rằngtương tác giữa hai phân tử tăng với vùng phủ sóng và đó Hb phân tử chiếm 30 nm2/phân tử nhưng không denaturedsau khi hấp phụ. Vanysek và mặt trời điều tra các điện hóahành vi của protein như ovalbumin [26], colicine E3 [26] vàbò huyết thanh albumin [25,26] tại giao diện chất lỏng/chất lỏng. Họquan sát sự hình thành của một lớp màu trắng mà ngăn cản việc chuyển giaoCs + giao [26].Bài viết hiện nay báo cáo về nghiên cứu các điện hóahành vi của Hb tại một giao diện nước/1,2-DCE, như một phần củangày đi học vào các ứng dụng phân tích của chất lỏng/chất lỏng điện hóaquy trình [27-30] bao gồm phát hiện biomolecular [31,32]. Chúng tôihiện nay ở đây các hành vi điện của haemoglobin tại cácpolarised dung dịch nước/hữu cơ giao diện. Rất phức tạp điện hóahành vi được quan sát, bao gồm hấp phụ, nhiều lớplàm bay hơi và việc chuyển giao các tính phí loài trên giao diện.

Kết quả (Việt) 2:

Hemoglobin (Hb) là một protein có tầm quan trọng lớn vì nó là
chịu trách nhiệm cho sự vận chuyển oxy trong máu [1]. Nó bao gồm bốn
chuỗi polypeptide (hai dây chuyền và hai dây chuyền) và bốn hem
nhóm giả có chứa ion Fe2 +. Nó sở hữu 574 axit amin
trong tổng số, với trọng lượng phân tử, Mw, trong 64.500 g mol-1.Khi đầy đủ
proton hóa, nó có 62 điện tích dương theo acid amin của nó
chuỗi (Bảng 1). Lợi ích trong các hành vi điện hoá của
hemoglobin là nhiều, vì nó có thể được coi là một chất phân tích hoặc
như là một xét nghiệm sinh học phân tử trong interferent. Thật vậy, sự hiện diện của nó trong
các vật liệu sinh học như nước tiểu hoặc phân có thể là một dấu ấn sinh học
đối với các bệnh. Tuy nhiên, sự hiện diện của nó trong máu cũng có thể che dấu
quyết tâm điện hóa của chất phân tích quan tâm khác. Điện hóa
tại giao diện giữa hai điện immiscible
giải pháp (nhà chức) là một phương pháp được sử dụng rộng rãi cho việc điều tra của
các quá trình chuyển giao trách bề vì nó không phụ thuộc vào electron
chuyển, nhưng có thể được sử dụng để nghiên cứu ion hay electron chuyển
giữa các giai đoạn điện phân hữu cơ và dung dịch nước [ 2,3]. Như vậy nonredox
phí (ion) chuyển tại giao diện có thể được nghiên cứu và
chế tác. Gần đây, các hành vi điện hoá của một loạt
các polypeptide và protein đã được nghiên cứu tại các nhà chức [4].
Ví dụ, protamine, một polypeptide có trong máu, đã được
chủ đề của một số cuộc điều tra tại các nhà chức. Chuyển của nó trên hoặc là một màng điện phân polyme giao diện [5-13]
hoặc một nhà chức phân cực [14-18] đã được kiểm tra. Trojanek et al. 'Cho thấy bằng các phép đo kỹ thuật quét và conductimetric rằng một ion-cặp được hình thành giữa các anion giai đoạn điện phân hữu cơ và protamine tại giao diện và tạo điều kiện cho việc chuyển nhượng này của protamine để pha hữu cơ [17]. Những người khác đã chỉ ra rằng sự hiện diện của bề mặt trong pha hữu trợ việc chuyển giao các protein trên các nhà chức [14,15,19]. Trong trường hợp này, một protein bề mặt phức tạp được hình thành ở giao diện mà tạo điều kiện cho việc chuyển giao các protein từ pha lỏng vào pha hữu cơ. Đại phân tử có nguồn gốc tổng hợp cũng đã được điều tra tại các nhà chức, chẳng hạn như dendrimer [20] và các ion polyammonium [21]. Hơn nữa, chuyển điện tử đã được chứng minh giữa một ferrocen phái sinh trong pha hữu cơ và cytochrome c trong dung dịch nước pha, minh họa truyền thông bioelectrochemical qua nhà chức [22]. Sự hấp phụ của các protein ở các nhà chức cũng đã được điều tra bằng cách sử dụng các kỹ thuật khác nhau [23-26] . Georganopoulou et al. được sử dụng trở kháng quang phổ và sức căng bề mặt đo điện hóa để cho thấy rằng glucose oxidase adsorbs tại nhà chức [24]. Họ cho rằng việc giảm điện dung quan sát thấy khi tiềm năng áp dụng là thấp hơn tiềm năng của số không phí được do sự giải hấp của enzyme từ nhà chức. Thứ hai nghiên cứu thế hệ hài hòa tại các nước / 1,2-dichloroethane (1,2- DCE) giao diện đã chỉ ra rằng sự hấp phụ của Hb ở giao diện này đã không làm theo cổ điển hấp phụ Langmuir isotherms [23]. Full bao phủ lớp tế tại giao diện đã được quan sát trong một Hb dịch nước tập trung giai đoạn 1,8? M. Nghiên cứu này cũng cho thấy sự tương tác liên phân tử tăng lên với vùng phủ sóng và các phân tử Hb chiếm 30 nm2 / phân tử nhưng không bị biến tính khi hấp phụ. Vanysek và Sun tra điện hóa hành vi của các protein như ovalbumin [26], colicine E3 [26] và albumin huyết thanh bò [25,26], tại giao diện chất lỏng / lỏng. Họ quan sát sự hình thành của một lớp màu trắng đã ngăn cản việc chuyển giao của Cs + trên giao diện [26]. Các báo cáo bài viết này trên các nghiên cứu về điện hóa hành vi của Hb ở / 1,2-DCE giao diện nước, như là một phần của trên-đi nghiên cứu về sử dụng phân tích của chất lỏng / lỏng điện hóa quy trình [27-30] bao gồm phát hiện phân tử sinh học [31,32]. Chúng tôi có mặt ở đây các hành vi điện hoá của hemoglobin ở dung dịch nước giao diện phân cực / hữu cơ. Điện hóa rất phức tạp hành vi được quan sát, trong đó bao gồm hấp phụ, nhiều lớp lắng đọng và việc chuyển giao các loài tính trên giao diện.