In S. cerevisiae, a G protein-coupl

In S. cerevisiae, a G protein-coupled receptor protein, Gpr1, was shown by a two-
hybrid analysis to be identical to the G subunit Gpa2 (Xu et al., 1998). This is one
of the few examples in which an integral membrane protein was shown to interact
directly with one of the G subunits. The only transmembrane protein so far shown
to affect the virulence of a plant pathogenic fungus has been identified in M. grisea.
In contrast to G-coupled receptor proteins with their characteristic seven
transmembrane domains, PTH11 consists of nine membrane-spanning domains.The PTH11-encoding gene was identified by screening for non-pathogenic mutants that
develop functional appressoria and thus penetrate rice leaves. It was suggested that
PTH11 may function as an upstream effector of appressorium differentiation in
response to surface cues (DeZwaan et al., 1999).
In B. cinerea, a gene, btp1, encoding a transmembrane protein with significant
homology to PTH11, has been found by an SSH approach, where mRNAs from non-
infected bean leaves were subtracted from mRNA obtained from infected bean
leaves (C. Schulze Gronover, P. Hantsch and B. Tudzynski, unpubl.). The BTP1
protein contains seven transmembrane domains suggesting that it could be a member
of the family of G protein-coupled receptors. However, the btp1 mutants were not
deficient in pathogenicity and therefore the BTP1 protein does not interact with
BCG1 during pathogenic development.

Kết quả (Việt) 1:

Ở S. cerevisiae, một protein kết hợp thụ thể G protein, Gpr1, đã được hiển thị bởi một hai- lai phân tích là giống hệt nhau để tiểu đơn vị G Gpa2 (Xu và ctv., 1998). Đây là một vài ví dụ trong đó một protein màng không thể tách rời được hiển thị để tương tác trực tiếp với một trong các subunits G. Các protein màng chỉ hiển thị cho đến nay ảnh hưởng đến virulence của một nhà máy gây bệnh nấm đã được xác định trong M. grisea. Trái ngược với protein G kết hợp thụ thể với đặc tính của bảy tên miền xuyên, PTH11 bao gồm chín màng bao trùm tên miền.Các gen mã hóa PTH11 đã được xác định bằng cách kiểm tra cho người đột biến không gây bệnh mà phát triển các chức năng appressoria và do đó xâm nhập gạo lá. Nó đã được đề xuất rằng PTH11 có thể hoạt động như một effector thượng nguồn của appressorium sự khác biệt trong phản ứng để bề mặt tín hiệu (DeZwaan và ctv., 1999). Ở B. cinerea gen, btp1, mã hóa một protein xuyên với đáng kể tính tương đồng để PTH11, đã được tìm thấy bởi một cách tiếp cận SSH, nơi mRNAs từ không bị nhiễm bệnh đậu lá được trừ đi từ mRNA thu được từ bị nhiễm bệnh đậu lá (C. Schulze Gronover, P. Hantsch và B. Tudzynski, unpubl.). BTP1 protein có bảy lĩnh vực xuyên gợi ý rằng nó có thể là một thành viên của gia đình cơ quan nhận G protein-cùng. Tuy nhiên, người đột biến btp1 đã không thiếu trong bài và do đó BTP1 protein không tương tác với BCG1 trong phát triển gây bệnh.

Kết quả (Việt) 2:

Trong S. cerevisiae, một protein thụ thể G protein-coupled, Gpr1, được thể hiện bởi một hai
phân tích hybrid là giống hệt với tiểu đơn vị G Gpa2 (Xu et al., 1998). Đây là một
trong số ít các ví dụ trong đó một protein màng không thể thiếu được hiển thị để tương tác
trực tiếp với một trong các tiểu đơn vị G. Các protein màng chỉ cho đến nay cho thấy
ảnh hưởng đến tính độc hại của một cây nấm gây bệnh đã được xác định trong M. grisea.
Ngược lại với các protein thụ thể G-cùng với đặc điểm của bảy
lĩnh vực màng, PTH11 bao gồm chín màng trải dài domains.The PTH11 gen -encoding được xác định bằng cách sàng lọc cho các đột biến không gây bệnh
phát triển appressoria chức năng và do đó thâm nhập vào lá lúa. Có ý kiến cho rằng
PTH11 có chức năng như một effector thượng nguồn của appressorium sự khác biệt trong
phản ứng bề mặt tín hiệu (DeZwaan et al., 1999).
Trong B. cinerea, một gen, btp1, mã hóa một protein xuyên màng với ý nghĩa
tương đồng với PTH11, đã được được tìm thấy bởi một phương pháp tiếp cận SSH, nơi mRNA từ phi
lá đậu nhiễm được trừ từ mRNA thu được từ đậu nhiễm
lá (C. Schulze Gronover, P. Hantsch và B. Tudzynski, unpubl.). Các BTP1
protein chứa bảy lĩnh vực màng cho thấy rằng nó có thể là một thành viên
trong gia đình của các thụ thể protein-coupled G. Tuy nhiên, các btp1 đột biến là không
thiếu trong sinh bệnh và do đó các protein BTP1 không tương tác với
BCG1 trong phát triển gây bệnh.