LysozymeI.U.B.: 3.2.1.17C.A.S.: 900

Lysozyme
I.U.B.: 3.2.1.17


C.A.S.: 9001-63-2



Enzymatic Reaction (image will open in a new window)

Lysozyme is an antimicrobial enzyme that is found in a wide variety of organisms including birds, mammals, plants, insects, and bacteria (Newman et al. 1974). The lysozyme of chicken egg white has been most extensively studied.

History:

Lysozyme from chicken egg was first described by Laschtschenko in 1909 (Laschtschenko 1909). It was also reported in saliva by Bloomfield in 1919 (Imoto et al. 1972). Lysozyme was not officially named and understood to be present in many biological tissues and secretions until 1922 (Fleming 1922). During these experiments Alexander Fleming discovered Micrococcus lysodeikticus, a bacteria especially susceptible to lysozyme, which is still used today for lysozyme activity assays (Imoto et al. 1972).

In 1965, Blake et al. solved the structure of lysozyme, making it the second protein and first enzyme structure to be solved by X-ray diffraction methods (Blake et al. 1965). A year later, the mechanism was explained (Blake et al. 1966). Throughout the 1960s and into the 1970s, interest in the enzyme increased as a “natural” antibiotic and aid in the diagnosis of disease (Glynn 1968, Pruzanski and Saito 1969). Elevated lysozyme levels were found to be present in the urine and serum of leukemia patients (Osserman and Lawlor 1966 and Brierre et al. 1974), and in the cerebrospinal fluid of patients with a central nervous system tumor (Newman et al. 1974).

Lysozyme research in the 1980s included investigating enzyme intermediates (Acharya 1982, Desmadril and Yon 1984, and Ikegudri et al. 1986), analyzing the protein structure (Delepierre 1982), and performing binding studies (Nutta et al. 1988, Perraudin and Preels 1982, and Smitth-Gill et al. 1984). In the 1990s, transcription control, silencers, and additional binding sites were investigated (Bonifer et al. 1997, Baniahmad et al. 1991, and Madhusudan and Vijayan 1992).

Recent research has focused on obtaining more information about gene regulation of lysozyme both in the hen and other animals (Shimizu et al. 2005), gaining a better understanding of the secondary structure (Schwinté et al. 2002) and refining its use in biochemical applications (Reischl 2004 and Zhu 2006).

Specificity:

Lysozyme hydrolyzes the beta-glycosidic linkage between N-acetylmuramic acid and N-acetyl glucosamine in the peptidoglycan of bacterial cell walls and can also bind polymers of N-acetyl glucosamine (Arnheim et al. 1972).

Molecular Characteristics:

The mature lysozyme of chicken is composed of 128 amino acids. Amino acid sequences of other avian lysozymes are homologous in sequence and differ in only 4 to 20 amino acids (Arnheim et al. 1973). The lysozyme gene in chickens is expressed tissue specifically in the oviduct and in macrophages. Despite there only being one copy of the lysozyme gene, it is regulated differently in the oviduct and macrophages. Regulation of lysozyme in the oviduct utilizes steroid hormones, while a combination of cis-regulatory elements are used during differentiation in macrophages (Shimizu et al. 2005). Transcription is controlled by three enhancers, a complex promoter, and a negative regulatory element (Bonifer et al. 1997, and Lefevre et al. 2008).

Composition:

The structure of lysozyme is consistent under a variety of conditions, making it ideal for crystallography studies. The active site of lysozyme consists of a deep crevice, which divides the protein into two domains linked by an alpha helix. One domain (residues 40 to 85) consists almost entirely of beta-sheet structure, whle the second domain (residues 89-99) is more helical (Strynadka and James 1991).

Protein Accession Number: P00698

CATH Classification (v. 3.2.0):

Class: Mainly Alpha
Architecture: Orthogonal Bundle
Topology: Lysozyme
Molecular Weight: 14.3 kDa (Theoretical)

Optimal pH: 6.0-9.0 (Davis et al. 1969)

Isoelectric Point: 9.32 (Theoretical)

Extinction Coefficient:

38,940 cm-1 M-1 (Theoretical)
E1%,280 = 27.21 (Theoretical)
Active Site Residues:

Glutamic acid (E53)
Aspartic acid (D70)
Activators:

EDTA
(White and White 1997)
Inhibitors:

SDS
Alcohols
N-acetyle-D-glucosamine
Oxidizing agents
(White and White 1997)

Applications:

Nucleic acid preparation (Taylor and Utter 1974)
Protein purification from inclusion bodies (Reischl 2004)
Plasmid preparation (to break down membranes and cell wall) (Zhu 2006)
Hydrolysis of chitin (Hayashi et al. 1969)
Hydrolysis of bacterial cell walls (Shockman et al. 1996)

Kết quả (Việt) 1:

LysozymeI.U.B.: 3.2.1.17C.A.S.: 9001-63-2 Phản ứng enzym (hình ảnh sẽ mở trong một cửa sổ mới) Lysozyme là một enzyme kháng khuẩn được tìm thấy trong một loạt các sinh vật bao gồm cả loài chim, động vật có vú, thực vật, côn trùng và vi khuẩn (Newman et al. 1974). Lysozyme lòng trắng trứng gà đã được nghiên cứu rộng rãi nhất.Lịch sử:Lysozyme từ gà trứng được Laschtschenko miêu tả đầu tiên năm 1909 (Laschtschenko năm 1909). Đây cũng báo cáo trong nước bọt của Bloomfield năm 1919 (Imoto et al. 1972). Lysozyme không chính thức được đặt tên và hiểu có mặt trong nhiều mô sinh học và tiết ra cho đến năm 1922 (Fleming 1922). Trong các thí nghiệm Alexander Fleming đã phát hiện ra Micrococcus lysodeikticus, một vi khuẩn đặc biệt là dễ bị lysozyme, mà vẫn còn được sử dụng vào ngày hôm nay cho lysozyme hoạt động thử nghiệm (Imoto et al. 1972).Năm 1965, Blake et al. giải quyết cấu trúc của lysozyme, làm cho nó thứ hai protein và cấu trúc enzym đầu tiên để được giải quyết bằng các phương pháp X-ray diffraction (Blake et al. 1965). Một năm sau đó, các cơ chế là giải thích (Blake et al. 1966). Trong suốt thập niên 1960 và vào thập niên 1970, quan tâm đến enzym tăng lên như là một kháng sinh "tự nhiên" và viện trợ trong việc chẩn đoán của bệnh (Glynn 1968, Pruzanski và Saito 1969). Lysozyme cao cấp đã được tìm thấy có mặt trong nước tiểu và huyết thanh của bệnh nhân ung thư bạch cầu (Osserman và Lawlor 1966 và Brierre et al. 1974), và tủy trong bệnh nhân với một khối u hệ thần kinh trung (Newman et al. 1974).Lysozyme nghiên cứu trong các thập niên 1980 bao gồm điều tra enzyme trung gian (Acharya 1982, Desmadril và Yon 1984 và Ikegudri et al. năm 1986), phân tích cấu trúc protein (Delepierre năm 1982), và biểu diễn ràng buộc nghiên cứu (Nutta et al. 1988, Perraudin và Preels năm 1982, và Smitth-Gill et al. 1984). Trong thập niên 1990, kiểm soát phiên âm, silencers, và ràng buộc bổ sung các trang web đã điều tra (Bonifer et al. 1997, Baniahmad et al. năm 1991, và Khang và Vijayan năm 1992). Nghiên cứu gần đây đã tập trung vào nhận được thêm thông tin về gen quy định của lysozyme cả trong hen và các động vật khác (Shimizu et al. 2005), đạt được một sự hiểu biết tốt hơn về cấu trúc bậc hai (Schwinté et al. 2002) và tinh chỉnh việc sử dụng nó trong các ứng dụng hóa sinh (Reischl năm 2004 và Zhu 2006).Đặc trưng:Lysozyme hydrolyzes glycosidic Phiên bản beta mối liên kết giữa N-acetylmuramic acid và N-axetyl glucosamine trong peptidoglycan trong thành tế bào vi khuẩn và cũng có thể ràng buộc polyme của N-axetyl glucosamine (Arnheim et al. 1972).Phân tử đặc điểm:Lysozyme gà, trưởng thành bao gồm 128 axit amin. Trình tự axit amin khác lysozyme dịch cúm gia cầm đang tương đồng theo thứ tự và khác nhau ở chỉ 4 tới 20 axit amin (Arnheim et al. 1973). Gen lysozyme gà là thể hiện mô cụ thể trong oviduct và trong đại thực bào. Mặc dù đó chỉ là một bản sao của các gen lysozyme, nó được quy định một cách khác nhau trong oviduct và đại thực bào. Các quy định của lysozyme trong oviduct sử dụng hormone steroid, trong khi một sự kết hợp của cis quy định các yếu tố được sử dụng trong sự khác biệt trong đại thực bào (Shimizu et al. 2005). Phiên âm được điều khiển bởi ba enhancers, một promoter phức tạp và một yếu tố quy định tiêu cực (Bonifer et al. năm 1997, và Lefevre et al. 2008). Thành phần:Cấu trúc của lysozyme là phù hợp theo một loạt các điều kiện, làm cho nó lý tưởng cho các nghiên cứu tinh thể học. Trang web đang hoạt động của lysozyme bao gồm một crevice sâu, protein chia hai tên miền được liên kết bởi một xoắn alpha. Một tên miền (dư lượng 40 đến 85) bao gồm gần như hoàn toàn của phiên bản beta-tấm cấu trúc, lúc tên miền thứ hai (dư lượng 89-99) là thêm xoắn ốc (Strynadka và James 1991). Protein gia nhập số: P00698CATH các phân loại (v. 3.2.0):Lớp: Chủ yếu là AlphaKiến trúc: Trực giao bóCấu trúc liên kết: LysozymeTrọng lượng phân tử: 14.3 kDa (thuyết)Tối ưu pH: 6.0-9.0 (Davis et al. 1969)Isoelectric điểm: 9,32 (lý thuyết)Hệ số tuyệt chủng: 38,940 cm-1 M-1 (lý thuyết)E1%, 280 = 27.21 (lý thuyết)Dư lượng hoạt động trang web:Axít glutamic (E53)Aspartic acid (D70)Tính:EDTA(Trắng và trắng năm 1997) Ức chế:DÙNG MŨI SDSRượuN-acetyle-D-glucosamineTác nhân ôxi hóa (Trắng và trắng năm 1997)Ứng dụng:Chuẩn bị nucleic acid (Taylor và Utter 1974)Protein thanh lọc từ các cơ quan bao gồm (Reischl năm 2004)Plasmid chuẩn bị (để phá vỡ màng và tế bào) (Zhu 2006)Thủy phân chitin (Hayashi et al. 1969)Thủy phân thành tế bào vi khuẩn (Shockman et al. 1996)

Kết quả (Việt) 2:

Lysozym
I.UB: 3.2.1.17 C.AS: 9001-63-2 phản ứng enzyme (hình ảnh sẽ mở trong một cửa sổ mới) lysozyme là một enzyme kháng khuẩn được tìm thấy trong nhiều loại sinh vật bao gồm các loài chim, động vật có vú, thực vật, côn trùng , và vi khuẩn (Newman et al. 1974). Các lysozyme của lòng trắng trứng gà đã được nghiên cứu rộng rãi nhất. Lịch sử: Lysozym từ trứng gà đã được mô tả đầu tiên bởi Laschtschenko năm 1909 (Laschtschenko 1909). Nó cũng đã được báo cáo trong nước bọt của Bloomfield năm 1919 (Imoto et al. 1972). Lysozym không được chính thức đặt tên và hiểu để có mặt ở nhiều mô sinh học và các chất tiết đến năm 1922 (Fleming 1922). Trong những thí nghiệm Alexander Fleming phát hiện Micrococcus lysodeikticus, một loại vi khuẩn đặc biệt nhạy cảm với lysozyme, mà vẫn được sử dụng ngày hôm nay để lysozyme nghiệm hoạt động (Imoto et al. 1972). Năm 1965, Blake et al. giải quyết các cấu trúc của lysozyme, làm cho nó là protein thứ hai và cấu trúc enzyme đầu tiên được giải quyết bằng phương pháp nhiễu xạ tia X (Blake et al. 1965). Một năm sau đó, cơ chế đã được giải thích (Blake et al. 1966). Trong suốt những năm 1960 và vào năm 1970, quan tâm đến các enzyme tăng như một kháng sinh "tự nhiên" và hỗ trợ trong việc chẩn đoán bệnh (Glynn 1968, Pruzanski và Saito 1969). Mức lysozyme cao đã được tìm thấy có mặt trong nước tiểu và huyết thanh của bệnh nhân ung thư bạch cầu (Osserman và Lawlor 1966 và Brierre et al. 1974), và trong dịch não tủy của bệnh nhân có khối u hệ thống thần kinh trung ương (Newman et al. 1974). nghiên cứu lysozyme trong năm 1980 bao gồm điều tra enzyme trung gian (Acharya 1982, Desmadril và Yon năm 1984, và Ikegudri et al 1986.), phân tích cấu trúc protein (Delepierre 1982), và thực hiện các nghiên cứu liên kết (Nutta et al. 1988, Perraudin và Preels 1982 , và Smitth-Gill et al. 1984). Trong những năm 1990, kiểm soát phiên mã, bộ phận giảm thanh, và các trang web liên kết bổ sung đã được điều tra (Bonifer et al. 1997, Baniahmad et al. 1991, và Madhusudan và Vijayan 1992). Nghiên cứu gần đây đã tập trung vào việc thu thập thêm thông tin về điều hòa gen của lysozyme cả con gà mái và các động vật khác, đạt được một sự hiểu biết tốt hơn về các cấu trúc thứ cấp (Schwinté et al 2002). và tinh chỉnh việc sử dụng nó trong các ứng dụng sinh hóa (Reischl 2004 và Zhu 2006) (Shimizu et al 2005).. cụ thể: Lysozym thủy phân các beta- liên kết glycosidic giữa axit N-acetylmuramic và N-acetyl glucosamine trong peptidoglycan của thành tế bào vi khuẩn và cũng có thể ràng buộc các polyme của N-acetyl glucosamine (Arnheim et al 1972.). Đặc điểm phân tử: Các lysozyme trưởng thành của gà gồm 128 amino axit. Trình tự axit amin của lysozymes gia cầm khác là tương đồng trong trình tự và có sự khác biệt chỉ trong 4-20 axit amin (Arnheim et al. 1973). Các gen lysozyme ở gà được thể hiện mô cụ thể trong ống dẫn trứng và trong các đại thực bào. Mặc dù chỉ có được một bản sao của gen lysozyme, nó được quy định khác đi trong ống dẫn trứng và đại thực bào. Quy định của lysozyme trong ống dẫn trứng sử dụng hormon steroid, trong khi một sự kết hợp của các yếu tố cis-điều tiết được sử dụng trong sự khác biệt trong các đại thực bào (Shimizu et al. 2005). Transcription được điều khiển bởi ba chất hỗ trợ, một promoter phức tạp, và một yếu tố điều tiết tiêu cực (Bonifer et al 1997, và Lefevre et al 2008..). Thành phần: Cấu trúc của lysozyme là nhất quán theo một loạt các điều kiện, làm cho nó lý tưởng cho các tinh thể Các nghiên cứu. Các trang web đang hoạt động của lysozyme gồm một đường nứt sâu, mà chia protein thành hai lĩnh vực liên kết bởi một chuỗi xoắn alpha. Một miền (dư lượng 40-85) bao gồm hầu như toàn bộ cấu trúc beta-sheet, whle các miền thứ hai (dư lượng 89-99) là xoắn hơn (Strynadka và James 1991). Số Protein nhập: P00698. Cath Phân loại (v 3.2.0 ): Class: Chủ yếu là Alpha Kiến trúc: Orthogonal Bundle Topology: Lysozym Trọng lượng phân tử: 14,3 kDa (lý thuyết) tối ưu pH: 6,0-9,0 (Davis et al 1969). đẳng điện Point: 9.32 (lý thuyết) Extinction Hệ số: 38.940 cm-1 M- 1 (lý thuyết) E1%, 280 = 27,21 (lý thuyết) hoạt động Site Phế liệu: Axit Glutamic (E53) Aspartic acid (D70) Activators: EDTA (trắng và trắng 1997) Inhibitors: SDS Rượu N-acetyle-D-glucosamine đại lý oxy hóa ( màu trắng và màu trắng 1997) Ứng dụng: chuẩn bị axit nucleic (Taylor và Utter 1974) lọc Protein từ thể vùi (Reischl 2004) Plasmid chuẩn bị (để phá vỡ màng và thành tế bào) (Zhu 2006). thủy phân chitin (Hayashi et al 1969) thủy phân của thành tế bào vi khuẩn (Shockman et al. 1996)