mSimilar to plants and animals, bac

mSimilar to plants and animals, bacteria can also express lectins on their surface, but reports
on their characterization, and especially antipathogenic potential, are very scarce. In the present
study, we aimed at the characterization of L-type lectin-like proteins with antimicrobial
potential in the model probiotic strain Lactobacillus rhamnosus GG [6]. Genome mining of L.
rhamnosus GG resulted in the identification of two genes encoding a putative L-type lectin-like
protein. Knock-out mutant analysis and characterization of the purified lectin domains
revealed that these novel bacterial lectins exert a unique pathogenic biofilm inhibitory activity
and promote adhesion to host cells, suggesting that they might be suitable for future strategies
to topically fight bacterial pathogens.
Gram-positive bacteria [39,40]. Interestingly Llp1 and Llp2 show only 35% sequence similarity
at the protein level suggesting a possible gene duplication event followed by diversification. Of
note, dynamic evolutionary diversification of genes encoding a L-type lectin receptor kinase
(L-type LecRKs) and L-type lectin domain proteins (LLPs) has also been reported in plants
[41]. The genes encoding L-type LecRKs and LLPs have been subject of strong positive selection,
suggesting functional specialization in plant immunity. The differences observed in this
work in the activity of Llp1 and Llp2 from L. rhamnosus GG, as further discussed below, suggest
functional specialization of these lectins in lactobacilli.

Kết quả (Việt) 1:

mSimilar để thực vật và động vật, vi khuẩn cũng có thể nhận lectins trên bề mặt của họ, nhưng báo cáotrên đặc tính của họ, và đặc biệt là antipathogenic tiềm năng, đang rất khan hiếm. Trong hiện tạinghiên cứu, chúng tôi nhằm vào các đặc tính của L-loại giống như lectin protein kháng khuẩntiềm năng trong mô hình probiotic chủng Lactobacillus rhamnosus GG [6]. Khai thác bộ gen của L.rhamnosus GG dẫn đến xác định hai gene mã hóa một giả định L-loại giống như lectinprotein. Phân tích đột biến knock-out và đặc tính của các lĩnh vực tinh khiết lectintiết lộ những cuốn tiểu thuyết do vi khuẩn lectins phát huy một hoạt động ức chế duy nhất gây bệnh biofilmvà thúc đẩy các bám dính tế bào chủ, cho thấy rằng họ có thể phù hợp với chiến lược trong tương laitại chỗ chống lại tác nhân gây bệnh do vi khuẩn.Vi khuẩn Gram dương [39,40]. Điều thú vị, Llp1 và Llp2 Hiển thị chỉ 35% tự tương tựở cấp độ đạm gợi ý một gen có thể sao chép sự kiện theo sau là đa dạng hóa. Củalưu ý, đa dạng hóa năng động tiến hóa của gen mã hóa một loại L lectin thụ kinase(L-type LecRKs) và L-loại lectin domain protein (LLPs) cũng đã được báo cáo ở thực vật[41]. các gen mã hóa L-loại LecRKs và LLPs đã là các chủ đề của sự lựa chọn tích cực mạnh mẽ,cho thấy chức năng chuyên môn trong khả năng miễn dịch của thực vật. Sự khác biệt quan sát thấy ở đâylàm việc trong các hoạt động của Llp1 và Llp2 từ L. rhamnosus GG, như tiếp tục thảo luận dưới đây, đề nghịchức năng chuyên môn của các lectins trong lactobacilli.

Kết quả (Việt) 2:

mSimilar để cây trồng vật nuôi, vi khuẩn cũng có thể bày tỏ lectin trên bề mặt của chúng, nhưng báo cáo
về đặc điểm của họ, và đặc biệt là tiềm năng antipathogenic, rất khan hiếm. Trong hiện
nghiên cứu, chúng tôi nhắm vào các đặc tính của L-loại protein lectin giống với kháng sinh
tiềm năng trong mô hình probiotic Lactobacillus rhamnosus GG căng [6]. Khai thác bộ gen của L.
rhamnosus GG dẫn đến việc xác định hai gen mã hóa một L-loại lectin giống như giả định
protein. Knock-out phân tích đột biến và đặc tính của các lĩnh vực lectin tinh khiết
tiết lộ rằng những lectin vi khuẩn mới gây một hoạt động ức chế màng sinh học gây bệnh độc đáo
và thúc đẩy sự bám dính vào trong các tế bào, cho thấy rằng họ có thể phù hợp cho chiến lược trong tương lai
để tại chỗ chống lại vi khuẩn gây bệnh.
Gram dương vi khuẩn [39,40]. Điều thú vị Llp1 và Llp2 cho thấy chỉ có 35% tương tự
ở cấp protein cho thấy một sự kiện trùng lặp gen có thể theo sau bởi sự đa dạng hóa. Các
lưu ý, đa dạng tiến hóa năng động của gen mã hóa một loại L thụ lectin kinase
(L-type LecRKs) và L-loại protein lectin miền (LLPs) cũng đã được báo cáo trong các nhà máy
[41]. Các gen mã hóa LecRKs L-type và LLPs đã là chủ đề của sự lựa chọn tích cực mạnh mẽ,
gợi ý chuyên môn chức năng miễn dịch thực vật. Sự khác biệt quan sát được trong này
làm việc trong hoạt động của Llp1 và Llp2 từ L. rhamnosus GG, như được thảo luận dưới đây, đề nghị
chuyên môn chức năng của các lectin trong lactobacilli.