InsulinStudies in adipose, heart an

Insulin
Studies in adipose, heart and skeletal muscle have shown that insulin-induced translocation of GLUT4 is mediated by phosphatidylinositol-3-kinase (PI3K), as has been shown using wortmannin, a potent inhibitor of the enzyme (Lee et al, 1995).
One possible mechanism for GLUT4 translocation is through the activation of protein kinase Bb/Akt2, a downstream target of PI3K (Table 5). Intracellular GLUT4-containing vesicles have a high basal level of PI4K activity. Insulin stimulation targets PI3K to these vesicles leading to the accumulation of these enzymes which act as docking sites for the recruitment and activation of Akt2. Akt2 phosphorylates vesicular proteins, including GLUT4, which causes the dissociation of the vesicles from an intracellular anchor and subsequent fusion with the plasma membrane (Kupriyanova & Kandror, 1999). Although the consensus is that PI3K is involved in insulin-stimulated GLUT4 translocation, it is not clear whether other parallel pathways exist. There is evidence that the GTP-binding protein Gq can couple to GLUT4 translocation in adipocytes. This pathway is PI3K independent, requires tyrosine kinase activation and its inhibition prevents insulin-stimulated GLUT4 translocation (Kanzaki et al, 2000) (Table 5). This data suggests that insulin causes GLUT4 translocation though at least two independent pathways in adipocytes.

Kết quả (Việt) 1:

InsulinCác nghiên cứu trong mỡ, tim và cơ xương ra mà gây ra insulin translocation GLUT4 là trung gian của phosphatidylinositol-3-kinase (PI3K), như đã được chứng minh bằng cách sử dụng wortmannin, một chất ức chế mạnh enzyme (Lee và ctv., 1995).Một trong những cơ chế có thể cho GLUT4 translocation là thông qua sự kích hoạt của protein kinase Bb/Akt2, một mục tiêu hạ nguồn của PI3K (bảng 5). Các túi nội bào có chứa GLUT4 có một mức độ cao, cơ sở hoạt động PI4K. Insulin kích thích tiêu PI3K để những túi dẫn đến sự tích tụ của các enzym mà hành động như ổ cắm cho các trang web cho việc tuyển dụng và kích hoạt các Akt2. Akt2 phospho vesicular protein, bao gồm cả GLUT4, gây ra sự phân ly của các túi từ một tế bào neo và sau đó kết hợp với màng (Kupriyanova & Kandror, 1999). Mặc dù sự đồng thuận rằng PI3K có liên quan đến kích thích insulin GLUT4 translocation, nó không phải là rõ ràng cho dù các đường song song tồn tại. Đó là bằng chứng cho thấy các protein ràng buộc GTP Gq có thể cặp vợ chồng để GLUT4 translocation trong tế bào mỡ. Con đường này là PI3K yêu cầu độc lập, tyrosine kinase kích hoạt và ức chế của nó ngăn cản kích thích insulin GLUT4 translocation (Kanzaki và ctv., 2000) (bảng 5). Dữ liệu này cho thấy rằng insulin gây ra GLUT4 translocation mặc dù ít nhất hai đường độc lập trong tế bào mỡ.

Kết quả (Việt) 2:

Insulin
nghiên cứu trong mỡ, tim và cơ xương đã chỉ ra rằng sự chuyển insulin gây ra của GLUT4 qua trung gian phosphatidylinositol-3-kinase (PI3K), như đã được chứng minh bằng wortmannin, một chất ức chế mạnh enzyme (Lee et al, 1995) .
một cơ chế có thể cho GLUT4 chuyển vị là thông qua sự kích hoạt của protein kinase Bb / Akt2, một mục tiêu hạ lưu của PI3K (Bảng 5). Nội bào túi GLUT4 chứa có một mức độ cơ bản của hoạt động cao PI4K. Kích thích insulin nhắm PI3K để những mụn nước dẫn đến sự tích tụ của các enzym mà hành động như các trang web docking cho việc tuyển dụng và kích hoạt Akt2. Akt2 phosphoryl hóa protein mụn nước, bao gồm cả GLUT4, mà nguyên nhân của sự phân ly của các túi từ một neo nội bào và tổng hợp tiếp theo với màng plasma (Kupriyanova & Kandror, 1999). Mặc dù đồng thuận là PI3K là tham gia vào insulin kích thích GLUT4 chuyển vị, nó không phải là rõ ràng cho dù con đường khác song song tồn tại. Có bằng chứng cho thấy các protein GTP-ràng buộc Gq can vợ chồng GLUT4 chuyển vị trong tế bào mỡ. Con đường này là PI3K độc lập, đòi hỏi tyrosine kinase kích hoạt và ức chế của nó ngăn chặn insulin kích thích sự chuyển GLUT4 (Kanzaki et al, 2000) (Bảng 5). Số liệu này cho thấy rằng insulin gây ra sự chuyển GLUT4 dù ít nhất hai con đường độc lập trong tế bào mỡ.