17.4.1 Epitopes and allergenicity o

17.4.1 Epitopes and allergenicity of food Allergic reactions to foods are in fact allergic reactions to individual food components, in most cases proteins (Lehrer et al., 1996), but sometimes also carbohydrates (Jankiewicz et al., 1997). Allergens are often proteins with molecular masses as determined by SDS PAGE of 8±70 kDa. They may occur as larger multimers such as the peanut allergen Ara h 1 (Lehrer et al., 1996; Hefle, 1996; Taylor and Lehrer, 1996). Small regions of allergens, called epitopes (also known as B-cell epitopes), provoke the IgE-mediated allergic response (Lehrer et al., 1996; Hefle, 1996; Taylor and Lehrer, 1996; Taylor and Hefle, 2001). Food allergens and their epitopes may be relatively resistant and able to withstand the effects of food processing and digestion (Taylor et al., 1987, Taylor and Hefle, 2001). The integrity of conformational epitopes is not exclusively determined by their primary structure. These epitopes are also characterised by the tertiary structure of a protein, and their integrity therefore depends on the thermodynamics that determines tertiary protein structure (Lehrer et al., 1996). Despite the relative stability of allergens and epitopes to digestion and processing, knowledge of the epitope structure and the factors that determine its chemical and physical stability can lead to the design of specific and well directed approaches to decrease food allergenicity. Structural similarities between allergens and their epitopes may lead to the development of more generic approaches to alter their allergenicity. In this context, it is of paramount importance that better knowledge is gained on structural similarities between allergens from various origins, for instance as described by Mills et al. (2003). Plant allergens can be classified in a relative limited number of groups, based e.g. on their biological function as storage proteins (peanut, soy, many tree nuts) or as PR-related proteins (Midoro-Horiuti et al., 2001; HoffmannSommergruber, 2002). The emerging genomics and proteomics technology is likely to accelerate the structural study of allergens. In addition to the B-cell epitopes which correspond to the sites on a protein which are recognised by an antibody, another set of epitopes, known as T-cell epitopes are necessary for generation of humoral immune responses. They are generally short continuous sequences of 12 to 18 residues (Lehrer et al., 1996, Matsuda and Nakamura, 1993) and are diverse in nature (Cooke and Sampson, 1997; Mizumachi and Kurisaki, 2003). As a consequence of their short length food processing is much less likely to affect them than the IgE (B-cell) epitopes, and this is borne out, at least for enzymatic hydrolysis which can destroy B-cell but not T-cell epitopes in, for example, peanut proteins (Hong et al., 1999). However, it is clear that chemical modification of protein will reduce the number of possible T-cell epitopes, since the HLA molecule binds most modified peptides only weakly, and hence processing induced changes, such as Maillard modifications, may have the potential to inactivate some T-cell epitopes.

Kết quả (Việt) 1:

17.4.1 Epitopes và allergenicity của phản ứng dị ứng thực phẩm để ăn là trong thực tế là các phản ứng dị ứng với thành phần thực phẩm riêng lẻ, trong hầu hết trường hợp protein (Lehrer và ctv., 1996), nhưng đôi khi cũng carbohydrate (Jankiewicz và ctv., 1997). Chất gây dị ứng thường là protein với phân tử khối lượng theo quyết định của SDS trang của 8±70 kDa. Họ có thể xảy ra như là một multimers lớn hơn chẳng hạn như chất gây dị ứng đậu phộng Ara h 1 (Lehrer và ctv., 1996; Hefle, năm 1996; Taylor và Lehrer, 1996). Các khu vực nhỏ của chất gây dị ứng, được gọi là epitopes (còn được gọi là tế bào B-epitopes), khiêu khích các trung gian IgE dị ứng phản ứng (Lehrer và ctv., 1996; Hefle, năm 1996; Taylor và Lehrer, năm 1996; Taylor và Hefle, 2001). Chất gây dị ứng thức ăn và epitopes của họ có thể tương đối kháng và có thể chịu được những ảnh hưởng của thực phẩm chế biến và tiêu hóa (Taylor et al., 1987, Taylor và Hefle, 2001). Tính toàn vẹn của conformational epitopes không độc quyền được xác định bởi cấu trúc chính của họ. Các epitopes cũng được đặc trưng bởi cấu trúc bậc một protein, và toàn vẹn của họ do đó phụ thuộc vào nhiệt động lực học sẽ xác định cấu trúc bậc protein (Lehrer và ctv., 1996). Mặc dù sự ổn định tương đối của các chất gây dị ứng và epitopes để tiêu hóa và xử lý, kiến thức về cấu trúc epitope và các yếu tố xác định sự ổn định hóa học và vật lý của nó có thể dẫn đến các thiết kế của phương pháp tiếp cận cụ thể và đạo diễn cũng giảm thức ăn allergenicity. Cấu trúc tương đồng giữa các chất gây dị ứng và epitopes của họ có thể dẫn đến sự phát triển của phương pháp tiếp cận chung chung hơn để thay đổi allergenicity của họ. Trong bối cảnh này, đó là hết sức quan trọng kiến thức tốt hơn đạt được về kết cấu tương đồng giữa các chất gây dị ứng từ nguồn gốc khác nhau, ví dụ như được mô tả bởi Mills et al. (2003). Thực vật chất gây dị ứng có thể được phân loại theo một số giới hạn tương đối của các nhóm, dựa trên ví dụ trên chức năng sinh học của họ như lí protein (lạc, đậu phộng, đậu nành, nhiều cây hạt) hoặc là liên quan đến PR protein (Midoro-Horiuti và ctv., 2001; HoffmannSommergruber, 2002). Công nghệ gen và proteomic đang nổi lên là có khả năng để đẩy nhanh việc nghiên cứu cấu trúc các chất gây dị ứng. Ngoài các tế bào B-epitopes mà tương ứng với các trang web trên một protein được công nhận bởi một kháng thể, các thiết lập khác của epitopes, được gọi là T-cell epitopes là cần thiết cho thế hệ humoral miễn dịch phản ứng. Chúng thường ngắn các chuỗi liên tục của dư lượng 12-18 (Lehrer và ctv., 1996, Matsuda và Nakamura, 1993) và đa dạng trong tự nhiên (Cooke và Sampson, năm 1997; Mizumachi và Kurisaki, 2003). Hậu quả của thực phẩm ngắn chiều dài của họ xử lý là ít hơn nhiều khả năng ảnh hưởng đến họ hơn epitopes IgE (tế bào B), và đây mọc ra, ít nhất cho các enzym thủy phân mà có thể tiêu diệt các tế bào B nhưng không có tế bào T epitopes trong, ví dụ, đậu phộng protein (Hồng và ctv., 1999). Tuy nhiên, nó là rõ ràng rằng các thay đổi hóa học của protein sẽ giảm số lượng epitopes T-cell có thể, kể từ khi các phân tử HLA liên kết đặt lần peptide chỉ yếu, và do đó gây ra những thay đổi, chẳng hạn như thay đổi Maillard, chế biến có thể có tiềm năng để hủy kích hoạt một số tế bào T epitopes.

Kết quả (Việt) 2:

17.4.1 epitope và gây dị ứng của thực phẩm phản ứng dị ứng với các loại thực phẩm trong các phản ứng dị ứng thực tế để các thành phần thức ăn, trong hầu hết các trường hợp protein (Lehrer et al., 1996), nhưng đôi khi cũng carbohydrate (Jankiewicz et al., 1997). Chất gây dị ứng thường là các protein có khối lượng phân tử được xác định bởi TRANG SDS 8 ± 70 kDa. Họ có thể xảy ra như multimers lớn hơn như các chất gây dị ứng đậu phộng Ara h 1 (Lehrer et al, 1996;. Hefle, 1996; Taylor và Lehrer, 1996). vùng nhỏ chất gây dị ứng, được gọi là các epitope (còn được gọi là epitope tế bào B), gây phản ứng dị ứng IgE qua trung gian (Lehrer et al, 1996;. Hefle, 1996; Taylor và Lehrer, 1996; Taylor và Hefle, 2001). chất gây dị ứng thực phẩm và các epitope của họ có thể tương đối kháng và có thể chịu ảnh hưởng của chế biến thực phẩm và tiêu hóa (Taylor et al., 1987, Taylor và Hefle, 2001). Tính toàn vẹn của các epitope cấu hình không được độc quyền không xác định bởi cấu trúc chính của họ. Những epitope cũng được đặc trưng bởi cấu trúc bậc ba của protein, và do đó toàn vẹn của họ phụ thuộc vào nhiệt động lực học xác định cấu trúc protein đại học (Lehrer et al., 1996). Mặc dù sự ổn định tương đối của các chất gây dị ứng và các epitope để tiêu hóa và xử lý, kiến ​​thức về cấu trúc epitope và các yếu tố quyết định hóa học và tính ổn định vật lý có thể dẫn đến việc thiết kế các phương pháp cụ thể và được hướng dẫn đến giảm tính dị ứng thực phẩm. tương tự cấu trúc giữa các chất gây dị ứng và các epitope của họ có thể dẫn đến sự phát triển của phương pháp tiếp cận chung chung hơn để thay đổi tính gây dị ứng của họ. Trong bối cảnh này, nó là rất quan trọng mà kiến ​​thức tốt hơn là đã đạt được trên sự tương đồng về cấu trúc giữa chất gây dị ứng từ nguồn gốc khác nhau, ví dụ như mô tả của Mills et al. (2003). chất gây dị ứng thực vật có thể được phân loại trong một số giới hạn tương đối của các nhóm, dựa trên ví dụ về chức năng sinh học của họ như là protein lưu trữ (đậu phộng, đậu nành, nhiều loại hạt cây) hoặc như là protein PR liên quan (Midoro-Horiuti et al, 2001;. HoffmannSommergruber, 2002 ). Các genomics và proteomics mới nổi công nghệ có khả năng đẩy nhanh việc nghiên cứu cấu trúc của các chất gây dị ứng. Ngoài các epitope tế bào B tương ứng với các trang web trên một protein được công nhận bởi một kháng thể, một tập hợp các epitope, được biết đến như epitope tế bào T là rất cần thiết cho thế hệ của các đáp ứng miễn dịch dịch thể. Họ nói chung là chuỗi liên tục ngắn 12-18 cặn bã (Lehrer et al, 1996, Matsuda và Nakamura, 1993.) Và rất đa dạng trong tự nhiên (Cooke và Sampson, 1997; Mizumachi và Kurisaki, 2003). Như một hệ quả của chế biến thực phẩm dài ngắn của họ là nhiều ít có khả năng ảnh hưởng đến họ hơn các epitope IgE (B-cell), và điều này được sinh ra, ít nhất là cho thủy phân enzym có thể tiêu diệt tế bào B nhưng không epitope tế bào T trong Ví dụ, protein đậu phộng (Hong et al., 1999). Tuy nhiên, rõ ràng là biến đổi hóa học của protein sẽ làm giảm số lượng các epitope tế bào T có thể, kể từ khi các phân tử HLA liên kết peptide đổi hầu hết chỉ yếu ớt, và do đó chế biến thay đổi gây ra, chẳng hạn như sửa đổi Maillard, có thể có tiềm năng để làm bất hoạt một số epitope T-cell.