he pH and ionic strength (IS) of fi

he pH and ionic strength (IS) of fish proteins have considerable influence on protein solubility. Pacific whiting,
which is primarily utilized as a surimi resource, could be more valuable if the solubility characteristics at various pH and IS
were clarified.
Our objectives were to evaluate the solubility characteristics of Pacific whiting proteins at various pH and IS.
Conformational changes and protein patterns were also investigated.
Pacific whiting mince was homogenized with histidine buffer at a ratio of 1:20 to 1: 150 (w/v), depending on each
treatment. The suspension was adjusted to various pH (2-12) and IS (10 - 600 mM). Samples were analyzed for protein
solubility, total sulfhydryl content, surface hydrophobicity (S
o
) and SDS-PAGE.
At 10 mM and pH 7, protein solubility was low, but increased as pH shifted to either acid or alkali. In contrast, at
600 mM and pH 7 protein solubility significantly improved. The shift of pH to acid decreased protein solubility, but
shifting the pH to alkali increased solubility. The high salt concentration caused about a one unit shift of pH to the acid side.
At both IS, S
o
increased when pH was shifted to either a low or high value, indicating more exposure of the hydrophobic
amino acid residues as a result of protein denaturation. The decrease of total SH content at 10 and 600 mM was observed
when the pH increased to the alkali side. This result indicated that at high pH, SH groups attributed to the oxidation of SH,
resulting in disulfide linkages. SDS-PAGE at 10 mM showed the degradation of myosin heavy chain (MHC) at acidic pH
and the cross linking of MHC at alkaline pH. At neutral pH, more soluble MHC was obtained at 600 mM than at 10 mM.
The pH and IS showed a significant effect on protein solubility and protein conformations, particularly with MHC.

Kết quả (Việt) 1:

ông pH và ion sức mạnh (IS) của cá protein có ảnh hưởng đáng kể trên protein hòa tan. Thái Bình Dương whiting,mà chủ yếu được sử dụng như một nguồn lực surimi, có thể thêm nếu có giá trị đặc tính hòa tan ở các độ pH khác nhau và các ISđã được làm rõ.Mục tiêu của chúng tôi là để đánh giá các đặc tính độ hòa tan của Thái Bình Dương whiting protein tại các độ pH khác nhau và các IS.Thay đổi conformational và protein mô hình cũng đã được điều tra.Thái Bình Dương whiting mince homogenized với histidine đệm tại một tỷ lệ 1:20-1:150 (w/v), tùy thuộc vào mỗiđiều trị. Hệ thống treo được điều chỉnh để các pH (2-12) và IS (10-600 mM). Mẫu được phân tích cho proteintính hòa tan, sulfhydryl tất cả nội dung, bề mặt hydrophobicity (So) và dùng mũi SDS-trang.Lúc 10 mM và độ pH 7, protein hòa tan là thấp, nhưng tăng như pH chuyển sang axit hoặc kiềm. Ngược lại, tại600 mM và độ pH 7 protein hòa tan cải thiện đáng kể. Sự thay đổi pH axít giảm protein hòa tan, nhưngthay đổi độ pH để kiềm tăng độ hòa tan. Nồng độ muối cao gây ra về một sự thay đổi một đơn vị của độ pH để phía axit.Tại cả hai IS, Sotăng lên khi độ pH được chuyển đến hoặc là một thấp hoặc cao giá trị, chỉ ra các tiếp xúc nhiều hơn của các kỵ nướcaxit amin các dư lượng là kết quả của protein denaturation. Việc giảm tất cả các nội dung SH lúc 10 và 600 mM được quan sát thấyKhi pH tăng lên phía kiềm. Kết quả này chỉ ra rằng tại cao độ pH, do quá trình oxy hóa của SH, SH nhómkết quả là disulfua mối liên kết. Dùng mũi SDS-trang 10 mm cho thấy sự xuống cấp của myosin nặng chuỗi (MHC) ở chua pHvà các liên kết chéo của MHC ở pH kiềm. Ở pH trung tính, hòa tan nhiều MHC được lấy tại 600 mM hơn 10 mM.PH và IS cho thấy một tác động đáng kể trên protein hòa tan và protein cấu, đặc biệt là với MHC.

Kết quả (Việt) 2:

ông pH và cường độ ion (IS) của protein cá có ảnh hưởng đáng kể đến khả năng hòa tan protein. Pacific whiting,
mà chủ yếu được sử dụng như là một nguồn tài nguyên surimi, có thể có giá trị hơn nếu các đặc tính hòa tan ở pH khác nhau và IS
được làm sáng tỏ.
Mục tiêu của chúng tôi là để đánh giá các đặc tính hòa tan của Pacific Whiting protein ở pH khác nhau và IS.
Conformational thay đổi và protein mô hình cũng đã được nghiên cứu.
Pacific whiting thịt băm đã được đồng nhất với histidine đệm theo tỷ lệ 1:20 đến 1: 150 (w / v), tùy thuộc vào từng
điều trị. Hệ thống treo được điều chỉnh pH khác nhau (2-12) và IS (10-600 mM). Mẫu được phân tích protein
hòa tan, tổng hàm sulfhydryl, bề mặt kỵ nước (S
o
) và SDS-PAGE.
Vào lúc 10 mM và pH 7, hòa tan protein là thấp, nhưng tăng như pH chuyển sang một trong hai axit hoặc kiềm. Ngược lại, ở
600 mM và pH 7 protein hòa tan được cải thiện đáng kể. Sự thay đổi của pH acid giảm tính hòa tan protein, nhưng
việc chuyển đổi pH để kiềm tăng độ hòa tan. Nồng độ muối cao gây ra một sự thay đổi về một đơn vị của độ pH lên phía acid.
Ở cả hai IS, S
o
tăng khi pH đã được chuyển sang một trong hai giá trị thấp hoặc cao, cho thấy tiếp xúc nhiều hơn của các kỵ
dư lượng axit amin như là một kết quả của protein biến tính. Sự sụt giảm của tổng hàm SH tại 10 và 600 mM được quan sát thấy
khi pH tăng lên bên kiềm. Kết quả này chỉ ra rằng ở độ pH cao, nhóm SH do quá trình oxy hóa của SH,
dẫn đến mối liên kết disulfide. SDS-PAGE tại 10 mM cho thấy sự xuống cấp của myosin chuỗi nặng (MHC) tại pH có tính axit
và các liên kết chéo của MHC ở pH kiềm. Tại pH trung tính, dễ tan MHC đã thu được 600 mM hơn tại 10 mM.
Độ pH và IS cho thấy hiệu quả đáng kể về khả năng hòa tan protein và protein conformations, đặc biệt là với MHC.