Amino Acids Share Common Structural

Amino Acids Share Common Structural Features
All 20 of the common amino acids are
-amino acids.
They have a carboxyl group and an amino group bonded
to the same carbon atom (the
carbon) (Fig. 3–2). They
differ from each other in their side chains, or R groups,
which vary in structure, size, and electric charge, and
which influence the solubility of the amino acids in water. In addition to these 20 amino acids there are many
less common ones. Some are residues modified after a
protein has been synthesized; others are amino acids
present in living organisms but not as constituents of
proteins. The common amino acids of proteins have
been assigned three-letter abbreviations and one-letter
symbols (Table 3–1), which are used as shorthand to indicate the composition and sequence of amino acids
polymerized in proteins.
Two conventions are used to identify the carbons in
an amino acid—a practice that can be confusing. The
additional carbons in an R group are commonly designated , , , , and so forth, proceeding out from the

carbon. For most other organic molecules, carbon
atoms are simply numbered from one end, giving highest priority (C-1) to the carbon with the substituent containing the atom of highest atomic number. Within this
latter convention, the carboxyl carbon of an amino acid
would be C-1 and the
carbon would be C-2. In some
cases, such as amino acids with heterocyclic R groups,
the Greek lettering system is ambiguous and the numbering convention is therefore used.
For all the common amino acids except glycine, the

carbon is bonded to four different groups: a carboxyl
group, an amino group, an R group, and a hydrogen atom
(Fig. 3–2; in glycine, the R group is another hydrogen
atom). The
-carbon atom is thus a chiral center
(p. 17). Because of the tetrahedral arrangement of the
bonding orbitals around the
-carbon atom, the four different groups can occupy two unique spatial arrangements, and thus amino acids have two possible
stereoisomers. Since they are nonsuperimposable mirror images of each other (Fig. 3–3), the two forms represent a class of stereoisomers called enantiomers (see
Fig. 1–19). All molecules with a chiral center are also
optically active—that is, they rotate plane-polarized
light (see Box 1–2).
CH2

NH3
COO

NH3
CH2 CH2 CH2 CH
Lysine
6 15 4 3 2
e d g b a
76 Chapter 3 Amino Acids, Peptides, and Proteins
(a) (b) (c)
FIGURE 3–1 Some functions of proteins. (a) The light produced by
fireflies is the result of a reaction involving the protein luciferin and
ATP, catalyzed by the enzyme luciferase (see Box 13–2). (b) Erythrocytes contain large amounts of the oxygen-transporting protein hemoglobin. (c) The protein keratin, formed by all vertebrates, is the
chief structural component of hair, scales, horn, wool, nails, and feathers. The black rhinoceros is nearing extinction in the wild because of
the belief prevalent in some parts of the world that a powder derived
from its horn has aphrodisiac properties. In reality, the chemical properties of powdered rhinoceros horn are no different from those of powdered bovine hooves or human fingernails.
H3

N
C
COO
R
H
FIGURE 3–2 General structure of an amino acid. This structure is
common to all but one of the
-amino acids. (Proline, a cyclic amino
acid, is the exception.) The R group or side chain (red) attached to the

carbon (blue) is different in each amino acid.

Kết quả (Việt) 1:

Axit amin chia sẻ tính năng cấu trúc phổ biếnTất cả 20 của các axit amin phổ biến là axit amin.Họ có một nhóm carboxyl và một nhóm amin ngoại quanvới nguyên tử cacbon tương tự (cacbon) (hình 3-2). Họkhác nhau của mặt dây chuyền, hay R nhóm,có khác nhau về cấu trúc, kích thước và điện tích, vàmà ảnh hưởng đến độ hòa tan của các axit amin trong nước. Ngoài các axit amin 20 có rất nhiềunhững người ít phổ biến hơn. Một số là dư lượng lần sau khi mộtprotein đã được tổng hợp; những người khác là axit amintrình bày trong các sinh vật, nhưng không phải là thành phần củaprotein. Các axit amin phổ biến của các protein cólà ngày được chỉ định ba chữ viết tắt và một lá thưbiểu tượng (bảng 3-1), được sử dụng như là viết tắt để chỉ ra các thành phần và trình tự axit aminpolymerized trong protein.Hai công ước được sử dụng để xác định cacbon trongmột acid amin — một thực tế rằng có thể gây nhầm lẫn. CácThêm cacbon trong nhóm R thường được chỉ định,,,, và vv., tiến hành từ cáccacbon. Đối với hầu hết các phân tử hữu cơ, cacbonnguyên tử chỉ đơn giản là được đánh số từ một đầu, đưa ra ưu tiên cao nhất (C-1) đến các-bon với thế có chứa các nguyên tử của số nguyên tử cao nhất. Trong điều nàysau hội nghị, các-bon carboxyl của một acid aminsẽ là C-1 và các-bon sẽ là C-2. Trong một sốtrường hợp, chẳng hạn như axit amin với các nhóm R,Hệ thống ký tự Hy Lạp là mơ hồ và hội nghị đánh số do đó được sử dụng.Cho tất cả các phổ biến axit amin ngoại trừ glycine, cáccacbon liên kết với bốn nhóm khác nhau: một carboxylNhóm, một nhóm amin, một nhóm R và một nguyên tử hiđrô(Hình 3-2; trong glycine, nhóm R là một hydronguyên tử). Các - bon nguyên tử là như vậy, một trung tâm chiral(trang 17). Bởi vì sự sắp xếp tứ diện của cácliên kết quỹ đạo xung quanh thành phố-nguyên tử cacbon, bốn nhóm khác nhau có thể chiếm hai sắp xếp độc đáo không gian, và do đó axit amin có hai có thểstereoisomers. Kể từ khi họ là nonsuperimposable gương hình ảnh của mỗi khác (hình 3-3), hai hình thức đại diện cho một lớp stereoisomers được gọi là enantiomers (xemHình 1-19). Tất cả các phân tử với một trung tâm chiral đềuvề mặt quang học hoạt động — có nghĩa là, họ xoay máy bay phân cựcánh sáng (xem hộp 1-2).CH2NH3COONH3CH2 CH2 CH2 CHLysine6 15 4 3 2e d g b một76 chương 3 axit amin, peptide và protein(a) (b) (c)HÌNH 3-1 một số chức năng của protein. (a) ánh sáng được sản xuất bởiđom đóm là kết quả của một phản ứng liên quan đến protein luceferin vàATP, xúc tác bởi Enzym luciferase (xem hộp 13-2). (b) hồng cầu có chứa một lượng lớn protein vận chuyển oxy hemoglobin. (c) keratin protein, hình thành bởi tất cả các vật có xương sống, là cácthành phần cấu trúc chính của tóc, vảy, sừng, len, móng tay, và lông. Tê giác đen là gần tuyệt chủng trong tự nhiên vìniềm tin phổ biến ở một số nơi trên thế giới bắt nguồn một bộttừ còi của nó có tính chất kích thích tình dục. Trong thực tế, tính chất hóa học của bột tê giác sừng là không có khác nhau của bột móng bò hay móng tay của con người.H3NCCOORHHÌNH 3-2 chung cấu trúc của một acid amin. Cấu trúc này làphổ biến cho tất cả, nhưng một-axit amin. (Proline, một nhóm cyclic aminaxít có ngoại lệ.) Nhóm R hoặc bên chuỗi (màu đỏ) gắn liền với cáccacbon (màu xanh) là khác nhau trong mỗi axít amin.

Kết quả (Việt) 2:

Amino axit Chia sẻ chung Kết cấu tính năng
Tất cả 20 của các axit amin phổ biến là? axit -amino.
Họ có một nhóm cacboxyl và một nhóm amin ngoại quan
với nguyên tử cùng một carbon (carbon?) (Hình. 3-2). Họ
khác nhau trong chuỗi bên của họ, hoặc các nhóm R,
khác nhau về cấu trúc, kích thước và điện tích, và
có ảnh hưởng đến độ tan của các axit amin trong nước. Ngoài những 20 axit amin có rất nhiều
những người ít phổ biến hơn. Một số dư thay đổi sau một
protein đã được tổng hợp; còn lại là các axit amin
hiện diện trong các sinh vật sống nhưng không phải là thành phần của
protein. Các axit amin phổ biến của protein đã
được phân công viết tắt ba chữ cái và một chữ cái
biểu tượng (Bảng 3-1), được sử dụng như là viết tắt để chỉ thành phần và trình tự các axit amin
trong protein polymer.
Hai ước được sử dụng để xác định các nguyên tử cacbon trong
một amino acid-một thực tế mà có thể gây nhầm lẫn. Các
nguyên tử cacbon bổ sung trong một nhóm R thường được chỉ định?,?,?,?, và vân vân, tiến ra khỏi
? carbon. Đối với hầu hết các phân tử hữu cơ khác, carbon
nguyên tử chỉ đơn giản là đánh số từ một đầu, ưu tiên cao nhất (C-1) để các-bon với các nhóm thế có chứa các nguyên tử số nguyên tử cao nhất. Trong thời hạn này
ước thứ hai, carbon carboxyl của một acid amin
sẽ là C-1 và? carbon sẽ là C-2. Trong một số
trường hợp, chẳng hạn như axit amin với các nhóm R dị vòng,
hệ thống chữ Hy Lạp là không rõ ràng và do đó ước số được sử dụng.
Đối với tất cả các axit amin phổ biến, ngoại trừ glycine, các
? carbon được liên kết với bốn nhóm khác nhau: một carboxyl
nhóm, một nhóm amin, một nhóm R, và một nguyên tử hydro
(. Hình 3-2, trong glycine, nhóm R là một hydro
nguyên tử). Do đó các nguyên tử -thành phần Carbon? Là một trung tâm chiral
(p. 17). Do sự sắp xếp tứ diện của
quỹ đạo liên kết xung quanh nguyên tử -thành phần Carbon?, bốn nhóm khác nhau có thể chiếm hai sắp đặt không gian độc đáo, và các axit amin do đó có thể có hai
lập thể. Vì đây là những hình ảnh phản chiếu nonsuperimposable nhau (Hình. 3-3), hai hình thức đại diện cho một lớp học của lập thể gọi là đồng phân đối (xem
hình. 1-19). Tất cả các phân tử với một trung tâm chiral cũng là
hoạt quang-có nghĩa là, chúng quay mặt phẳng phân cực
ánh sáng (xem Hộp 1-2).
CH2
NH3?
COO?
NH3?
CH 2 CH 2 CH 2 CH
Lysine
6 15 4 3 2
e dgba
76 Chương 3 axit amin, peptide và protein
(a) (b) (c)
Hình 3-1 Một số chức năng của protein. (A) Các tia sáng do
đom đóm là kết quả của một phản ứng liên quan đến việc luciferin protein và
ATP, xúc tác bởi các enzyme luciferase (xem Hộp 13-2). (B) hồng cầu có chứa một lượng lớn các protein hemoglobin vận chuyển oxy. (C) Các protein keratin, thành lập bởi tất cả các vật có xương sống, là
thành phần cấu trúc chính của tóc, vảy, sừng, lông, móng, và lông. Tê giác đen sắp tuyệt chủng trong tự nhiên vì
niềm tin phổ biến ở một số nơi trên thế giới mà một loại bột có nguồn gốc
từ sừng của nó có đặc tính kích thích tình dục. Trong thực tế, tính chất hóa học của bột sừng tê giác có khác với móng bò bột hoặc móng tay của con người.
H3
N?
C
COO?
R
H
Hình 3-2 Cấu trúc chung của một axit amin. Cấu trúc này là
chung cho tất cả nhưng một trong những axit -amino?. (Proline, một amin vòng
acid, là một ngoại lệ.) Các nhóm R hay chuỗi bên (màu đỏ) thuộc
? carbon (màu xanh) là khác nhau ở mỗi amino acid.