the possible conformations of folde

the possible conformations of folded proteins correspond tominima on a complicated free energy surface dictated bymany weak interactions among protein as well as solvent atoms. The main contributions are van der Waals, electrostatic, hydrogen-bonding and desolvation interactions1. The individual interactions are of similar size, so it is difficult to identify single features that are responsible for a specific structure. Hydrogen bonds play a particular role in the selection of a specific structure during protein folding as well as in conformational stability, because they form directional connections between amino acids that can lead to the well-known regular secondary structures. The prevalent backbone H–N...O ¼C hydrogen bonds have energies in the range 4–7 kcal mol 21 (ref. 2), and their strength and directionality increase with decreasing hydrogen bond length3. Studying the response of a protein hydrogen-bond network to external perturbations may present a method with which to identify the main stabilizing elements of a protein structure

Kết quả (Việt) 1:

dạng protein gấp, có thể tương ứng tominima trên một bề mặt bymany khiển phức tạp miễn phí năng lượng tương tác yếu giữa các protein cũng như các nguyên tử dung môi. Những đóng góp chính là van der Waals, tĩnh điện, hydro-liên kết và desolvation interactions1. Sự tương tác cá nhân là kích thước tương tự, vì vậy nó là khó khăn để xác định các tính năng duy nhất chịu trách nhiệm về một cấu trúc cụ thể. Liên kết hiđrô đóng một vai trò đặc biệt trong việc lựa chọn một cấu trúc cụ thể trong protein gấp cũng như trong conformational sự ổn định nhất, vì chúng tạo thành các định hướng kết nối giữa các axit amin có thể dẫn đến các cấu trúc thứ cấp thường xuyên nổi tiếng. Xương sống phổ biến H-N... O liên kết hiđrô ¼ c có nguồn năng lượng trong khoảng 4-7 kcal mol 21 (ref. 2), và sức mạnh của họ và sang tăng với giảm hydro trái phiếu length3. Nghiên cứu các phản ứng của một mạng lưới protein liên kết hydro để nhiễu loạn bên ngoài có thể trình bày một phương pháp để xác định các yếu tố ổn định chính của một cấu trúc protein

Kết quả (Việt) 2:

các conformations có thể của protein gấp tương ứng tominima trên một bề mặt năng lượng miễn phí phức tạp quyết bymany tương tác yếu giữa các protein cũng như các nguyên tử dung môi. Những đóng góp chính là van der Waals, tĩnh điện, liên kết hidro và hòa tan interactions1. Các tương tác cá nhân có kích thước tương tự, vì vậy rất khó để xác định các tính năng duy nhất chịu trách nhiệm cho một cấu trúc cụ thể. Liên kết hydro đóng một vai trò đặc biệt trong việc lựa chọn một cấu trúc cụ thể trong quá gấp protein cũng như trong sự ổn định cấu hình không, vì chúng tạo thành các kết nối chiều giữa axit amin có thể dẫn đến các cấu trúc thứ cấp thường xuyên nổi tiếng. Xương sống thịnh H-N ... trái phiếu O ¼C hydro có năng lượng trong phạm vi 4-7 mol kcal 21 (ref. 2), và sức mạnh và directionality của họ tăng với giảm length3 liên kết hydro. Nghiên cứu phản ứng của một mạng lưới protein kết hydro để nhiễu loạn bên ngoài có thể trình bày một phương pháp nào đó để xác định các yếu tố ổn định chính của một cấu trúc protein