Reaction patterns for the hydrolysi

Reaction patterns for the hydrolysis of chromophoric glycosides from cello-oligosaccharides and lactose by
the cellobiohydrolases (CBH I and CBH II) purified from Trichoderma reesei and Penicillium pinophilum
were determined. They coincide with those found for the parent unsubstituted sugars. CBH I enzyme from
both organisms attacks these substrates in a random manner. Turnover numbers are, however, low and do
not increase appreciably as a function of the degree of polymerization of the substrates. The active-site
topology of the CBH I from T. reesei was further probed by equilibrium binding experiments with
cellobiose, cellotriose, lactose and some of their derivatives. These point to a single interaction site (ABC),
spatially restricted as deduced from the apparent independency of the thermodynamic parameters. It
appears that the putative subsite A can accommodate a galactopyranosyl or glucopyranosyl group, and
subsite B a glucopyranosyl group, whereas in subsite C either a glucopyranosyl or a chromophoric group
can be bound, scission occurring between subsites B and C. The apparent kinetic parameters (turnover
numbers) for the hydrolysis of cello-oligosaccharides (and their derivatives) by the CBH II type enzyme
increase as a function of chain length, indicative of an extended binding site (A-F). Its architecture allows
for specific binding of ,-(1 -+4)-glucopyranosyl groups in subsites A, B and C. Binding of a chromophore
in subsite C produces a non-hydrolysable complex. The thermodynamic interaction parameters of some
ligands common to both type of enzyme were compared: these substantiate the conclusions reached above.

Kết quả (Việt) 1:

Các mô hình phản ứng thủy phân chromophoric glicozit từ cello-oligosaccharide và đường lactose bằngCác cellobiohydrolases (CBH I và CBH II) tinh khiết từ Trichoderma reesei và Penicillium pinophilumđã được xác định. Họ trùng với những mặt hàng cho các loại đường phụ huynh unsubstituted. CBH tôi enzym từcả hai sinh vật tấn công các chất một cách ngẫu nhiên. Các con số doanh thu là, Tuy nhiên, thấp và làmkhông tăng appreciably là một chức năng của mức độ trùng hợp của các chất nền. Trang web đang hoạt độngcấu trúc liên kết của CBH tôi từ T. reesei tiếp tục được thăm dò bởi trạng thái cân bằng ràng buộc thử nghiệm vớixenlobioza, cellotriose, đường lactose và một số dẫn xuất của họ. Các điểm đến một trang web tương tác duy nhất (ABC),trong không gian hạn chế như suy luận từ independency các thông số nhiệt, rõ ràng. Nóxuất hiện rằng giả định subsite A có thể chứa một nhóm galactopyranosyl hoặc glucopyranosyl, vàSubSite B một nhóm glucopyranosyl, trong khi ở subsite C glucopyranosyl một hoặc một nhóm chromophoriccó thể bị ràng buộc, scission xảy ra giữa SubSite B và C. Các tham số động rõ ràng (doanh thusố) cho thủy phân cello-oligosaccharide (và dẫn xuất của họ) bởi enzyme loại CBH IItăng như là một chức năng của chuỗi dài, chỉ của một trang web mở rộng ràng buộc (A-F). Kiến trúc của nó cho phépcho các liên kết cụ thể của,-(1-+4)-glucopyranosyl nhóm trong SubSite A, B và C. ràng buộc của một đôiở subsite C sản xuất một tổ hợp phòng không hydrolysable. Các tham số nhiệt tương tác của một sốligand phổ biến cho cả hai loại enzym đã so sánh: đây chứng minh những kết luận đạt được ở trên.

Kết quả (Việt) 2:

Mô hình phản ứng cho sự thủy phân của glycosides chromophoric từ cello-oligosaccharides và lactose bởi
các cellobiohydrolases (CBH I và II CBH) tinh chế từ Trichoderma reesei và Penicillium pinophilum
đã được xác định. Họ trùng với những người tìm thấy cho các loại đường mẹ không thế. CBH tôi enzyme từ
cả hai cơ thể tấn công các cơ chất một cách ngẫu nhiên. Số doanh thu được, tuy nhiên, là thấp và
không làm tăng đáng kể như là một hàm của mức độ trùng hợp của các chất nền. Các hoạt động-site
topology của CBH tôi từ T. reesei được tiếp tục thăm dò bằng cách liên kết các thí nghiệm với trạng thái cân bằng
cellobiose, cellotriose, lactose và một số dẫn xuất của chúng. Những điểm đến một trang web tương tác duy nhất (ABC),
không gian bị giới hạn như suy luận từ các quốc gia độc lập rõ ràng các thông số nhiệt động lực học. Nó
xuất hiện rằng các subsite giả định A có thể chứa một galactopyranosyl hoặc nhóm glucopyranosyl, và
subsite B một nhóm glucopyranosyl, trong khi ở các subsite C hoặc một glucopyranosyl hoặc một nhóm chromophoric
thể bị ràng buộc, sự cắt xảy ra giữa subsites B và C. Các thông số động học rõ ràng ( kim ngạch
số) cho quá trình thủy phân của cello-oligosaccharides (và các dẫn xuất của họ) bởi các CBH II loại enzyme
tăng như là một chức năng của chiều dài chuỗi, chỉ thị của một trang web liên kết mở rộng (AF). Cấu trúc của nó cho phép
cho các ràng buộc của, cụ thể - (1 - + 4) nhóm -glucopyranosyl trong subsites A, B và C. Binding của một nhóm mang màu
trong subsite C tạo ra một phức tạp không thể thủy phân. Các thông số nhiệt động tương tác của một số
các phối tử chung cho cả hai loại enzyme được so sánh: những chứng minh các kết luận trên.