Chaperonins are widespread in all d

Chaperonins are widespread in all domains of life, and their
sequences are highly conserved among all organisms.
Four key chaperonins in Escherichia coli are the proteins
DnaK, DnaJ, GroEL, and GroES. DnaK and DnaJ are ATP-
dependent enzymes that bind to newly formed polypeptides
and keep them from folding too abruptly, a process that
increases the risk of improper folding (Figure 6.40). Slower
folding thus improves the chances of correct folding. If the
DnaKJ complex is unable to fold the protein properly, it may
transfer the partially folded protein to the two multi-subunit
proteins GroEL and GroES. The protein first enters GroEL, a
large barrel-shaped protein that uses the energy of ATP hydrol-
ysis to fold the protein properly. GroES assists in this (Figure
6.40). It is estimated that only about 100 of the several thousand
proteins of E. coli need help in folding from the GroEL–GroES
complex, and of these approximately a dozen are essential for
survival of the bacteria.
In addition to folding newly synthesized proteins, chaper-
onins can also refold proteins that have partially denatured in
the cell. A protein may denature for many reasons, but often it is
because the organism has temporarily experienced high temper-
atures. Chaperonins are thus one type of heat shock protein, and
their synthesis is greatly accelerated when a cell is stressed by
excessive heat ( Section 8.11). The heat shock response is an
attempt by the cell to refold its partially denatured proteins for
reuse before proteases recognize them as improperly folded and
destroy them. Refolding is not always successful, and cells con-
tain proteases whose function is to specifically target and
destroy misfolded proteins, freeing their amino acids to make
new proteins.

Kết quả (Việt) 1:

Chaperonins được phổ biến rộng rãi trong tất cả các lĩnh vực của cuộc sống, và của họtrình tự cao được bảo tồn trong số tất cả các sinh vật.Bốn chaperonins chính trong Escherichia coli là các proteinDnaK, DnaJ, GroEL, và GroES. DnaK và DnaJ là ATP-enzyme phụ thuộc liên kết với polypeptid mới được thành lậpvà giữ cho chúng khỏi gấp quá đột ngột, một quá trình màtăng nguy cơ không đúng cách gấp (hình 6,40). Chậm hơngấp do đó cải thiện khả năng chính xác gấp. Nếu cácKhu phức hợp DnaKJ là không thể gấp protein đúng cách, nó có thểchuyển giao một phần gấp protein cho hai tiểu đơn vị đaprotein GroEL và GroES. Đi vào vòng protein GroEL, mộtlớn hình thùng protein có sử dụng năng lượng của ATP hydrol-ysis gấp protein đúng cách. GroES hỗ trợ trong này (hình6,40). người ta ước tính rằng chỉ có khoảng 100 của vài ngànprotein của E. coli cần giúp đỡ trong gấp từ GroEL-GroESphức tạp, và trong những khoảng một chục là rất cần thiết chosự sống còn của các vi khuẩn.Ngoài việc gấp vừa được tổng hợp protein, chaper-onins cũng có thể refold protein mà có một phần denatured trongCác tế bào. Một protein có thể denature cho nhiều lý do, nhưng thường nó làbởi vì các sinh vật đã tạm thời có kinh nghiệm cao temper -Atures. Chaperonins là như vậy, một loại protein sốc nhiệt, vàTổng hợp của rất nhiều được tăng tốc khi một tế bào nhấn mạnh bởiquá nhiều nhiệt (phần 8.11). Phản ứng sốc nhiệt là mộtcố gắng bởi các tế bào để refold các protein một phần biến tính chotái sử dụng trước khi protease nhận ra họ là không đúng cách gấp vàtiêu diệt chúng. Refolding là không luôn luôn thành công, và các tế bào con-Tain protease có chức năng là để nhắm mục tiêu specifically vàtiêu diệt các protein gập, giải phóng của axit amin để làm choprotein mới.

Kết quả (Việt) 2:

Chaperonins phổ biến ở tất cả các lĩnh vực của cuộc sống, và họ
chuỗi được gìn giữ trong số tất cả các sinh vật.
Bốn chaperonins trọng trong Escherichia coli là những protein
DnaK, DnaJ, GroEL, và GroES. DnaK và DnaJ là ATP-
enzym phụ thuộc liên kết với các polypeptide mới được thành lập
và giữ cho chúng khỏi gấp quá đột ngột, quá trình này
làm tăng nguy cơ gấp không đúng cách (Hình 6.40). Chậm hơn
gấp do đó cải thiện khả năng chính xác gấp. Nếu
phức tạp DnaKJ là không thể gấp protein đúng cách, nó có thể
chuyển các protein gấp một phần để hai đa-tiểu đơn vị
protein GroEL và GroES. Việc đầu tiên protein fi vào GroEL, một
protein thùng lớn hình sử dụng năng lượng của ATP hydrol-
ysis để gấp protein đúng cách. GroES hỗ trợ trong việc này (Hình
6.40). Người ta ước tính rằng chỉ có khoảng 100 trong số hàng ngàn
protein của E. coli cần giúp gấp từ GroEL-GroES
phức tạp, và trong số này có khoảng một chục là rất cần thiết cho
sự sống còn của các vi khuẩn.
Ngoài gấp protein mới được tổng hợp, chaper -
onins cũng có thể refold protein đã bị biến tính một phần trong
các tế bào. Một protein có thể làm biến tính vì nhiều lý do, nhưng thông thường,
bởi vì các sinh vật đã tạm trải temper- cao
th ời. Chaperonins là như vậy, một loại protein sốc nhiệt, và
tổng hợp của họ được tăng tốc đáng kể khi một tế bào được nhấn mạnh bởi
nhiệt độ quá cao (mục 8.11). Các phản ứng sốc nhiệt là một
nỗ lực của các tế bào để refold protein biến tính một phần của nó cho
việc tái sử dụng trước khi protease nhận ra họ là gấp không đúng và
tiêu diệt chúng. Refolding không phải lúc nào cũng thành công, và các tế bào con-
protease trì có chức năng là speci fi mục tiêu Cally và
phá hủy các protein misfolded, giải phóng các axit amin của họ để làm cho
các protein mới.