150 MPa (29,000–21,750 psi) require

150 MPa (29,000–21,750 psi) required 3 and 10
hours, respectively, to achieve similar reductions.
Muller-Merbach et al. (2005) suggested that the size
and shape of the virus can have an effect on its resistance
to HPP. It was found that both P001 and P008
bacteriophage were more resistant than their lactococcal
hosts and that P008 was the more resistant
of the two. The resilience of P008 may be attributed
to its morphology; P008 is an isometrically headed
phage whereas P001 has a prolate or elongated head
(Muller-Merbach et al., 2005).
The mechanisms of viral inactivation by HPP are
thought to involve the dissociation and/or denaturation
of the proteins of the virus coat (Silva et al.,
1992), or in the case of enveloped viruses, damage to
the envelope (Nakagami et al., 1992) rather than damage
to viral nucleic acids (Kingsley et al., 2002). The
pressure-induced changes to the coat can be subtle
alterations to capsid proteins (Kingsley et al., 2002)
or receptor recognition proteins (Pontes et al., 2001),
which can lead to loss of infectivity.
Herpes simplex virus and human cytomegalovirus
were reduced by more than 7 and 4 logs, respectively,
following 10-minute treatments at 400 MPa (58,000
psi) and 25◦C. Electron microscopic examination revealed
damage to the envelopes which prevented the
viruses from binding to cells and initiating infection
(Nakagami et al., 1992). Kingsley et al. (2002) found
that the capsid of HAV remains intact following HPP
suggesting that pressure may denature attachment
proteins within the capsid rendering the virus unable
to initiate infection. Similarly Pontes et al. (2001)
attributed pressure-induced inactivation of rotavirus
to alteration of the viral spike protein, VP4.
Treatment of some viruses at low temperature has
been found to enhance pressure-induced inactivation.
Murine norovirus treated at 350 MPa (50,750 psi)
for 5 minutes at 30◦C were inactivated by 1.15 log10
PFU/mL compared to 5.56-log10 reduction when the
same treatment was performed at 5◦C (Kingsley
et al., 2007). Oliveira et al. (1999) combined HP
(240 MPa; 34,800 psi for 2 hours) and low temperature
(−15◦C) to inactivate 6 logs of the footand-mouth
disease virus compared to 4 logs of
inactivation at room temperature. The synergy of
pressure and low temperature may be explained by
the low-temperature-induced exposure of nonpolar
sidechains to water resulting in the virus proteins
being more compressible and more likely to be denatured
under pressure.

Kết quả (Việt) 1:

150 MPa (29.000-21,750 psi) yêu cầu 3 và 10giờ, tương ứng, để đạt được giảm tương tự.Muller-Merbach et al. (2005) gợi ý rằng kích thướcvà hình dạng của các vi rút có thể có ảnh hưởng đến sức đề kháng của nóđể HPP. Nó được tìm thấy rằng P001 và P008bacteriophage đã nhiều hơn khả năng chịu hơn của lactococcalmáy chủ và P008 là khả năng chốngcủa cả hai. Khả năng đàn hồi của P008 có thể được quyđể hình thái của nó; P008 là một đứng đầu isometricallythực khuẩn trong khi P001 có một đầu những ellipsoid hình khum hoặc thuôn dài(Muller-Merbach et al., 2005).Các cơ chế của virus ngừng hoạt động bởi HPPnghĩ rằng liên quan đến phân ly và/hoặc denaturationcác protein của vi rút áo (Silva et al.,năm 1992), hoặc trong trường hợp của enveloped virus, gây thiệt hại chophong bì (Nakagami et al., 1992) chứ không phải là thiệt hạiaxít nucleic virus (Kingsley et al., 2002). Cácáp lực gây ra những thay đổi những cái áo có thể được tinh tếthay đổi với protein capsid (Kingsley et al., 2002)hoặc thụ thể nhận dạng protein (Pontes et al., 2001),mà có thể dẫn đến mất mát của infectivity.Virus herpes simplex và con người cytomegalovirusđã giảm hơn 7 và 4 các bản ghi, tương ứng,sau 10 phút liệu pháp tại 400 MPa (58,000psi) và 25◦C. Kính hiển vi điện tử thi tiết lộthiệt hại cho phong bì khiến cácvirus từ ràng buộc để các tế bào và bắt đầu lây nhiễm(Nakagami et al., 1992). Kingsley et al. (2002) được tìm thấycapsid HAV vẫn còn nguyên vẹn sau HPPcho thấy áp lực có thể denature tập tin đính kèmprotein trong capsid rendering virus không thểđể bắt đầu lây nhiễm. Tương tự như vậy Pontes et al. (2001)ngừng hoạt động do rotavirus và gây ra áp lựcđể thay đổi của protein tăng đột biến do virus, VP4.Điều trị của một số virus ở nhiệt độ thấp cóđược tìm thấy để tăng cường áp lực gây ra ngừng hoạt động.Các norovirus được điều trị tại 350 MPa (50,750 psi)trong 5 phút tại 30◦C được gan bởi 1.15 log10PFU/mL so với 5.56 log10 giảm khi cáccùng một điều trị được thực hiện tại 5◦C (Kingsleyet al., 2007). Oliveira et al. (1999) kết hợp HP(240 MPa; 34,800 psi cho 2 giờ) và nhiệt độ thấp(−15◦C) để hủy kích hoạt các bản ghi 6 footand-miệngso với các bản ghi 4 của bệnh virusngừng hoạt động ở nhiệt độ phòng. Sức mạnh tổng hợp củaáp suất và nhiệt độ thấp có thể được giải thích bởithấp nhiệt độ-gây ra sự tiếp xúc của không phân cựcsidechains nước dẫn đến protein virusbị nén nhiều hơn và nhiều khả năng được denatureddưới áp lực.

Kết quả (Việt) 2:

150 MPa (29,000-21,750 psi) yêu cầu 3 và 10
giờ, tương ứng, để đạt được mức giảm tương tự.
Muller-Merbach et al. (2005) cho rằng kích thước
và hình dạng của các virus có thể có ảnh hưởng đến sức đề kháng của nó
để HPP. Nó đã được tìm thấy rằng cả hai P001 và P008
khuẩn có nhiều khả năng chịu hơn lactococcal của
host và P008 là khả năng chống chịu
của hai người. Khả năng phục hồi của P008 có thể là do
hình thái của nó; P008 là một isometrically đầu
thực khuẩn trong khi P001 có đầu dài ra hoặc kéo dài
(Muller-Merbach et al., 2005).
Các cơ chế bất hoạt virus bằng máy thuỷ điện được
cho là liên quan đến sự phân ly và / hoặc biến tính
của protein của lông virus (Silva et al.,
1992), hoặc trong trường hợp của virus bao bọc, thiệt hại cho
phong bì (Nakagami et al. năm 1992) chứ không phải là thiệt hại
của các acid nucleic của virus (Kingsley et al., 2002). Các
thay đổi áp lực gây ra cho lông có thể tinh tế
thay đổi để capsid protein (Kingsley et al., 2002)
protein hoặc công nhận thụ (Pontes et al., 2001),
mà có thể dẫn đến mất tính lây nhiễm.
Herpes simplex virus và cytomegalovirus con người
đã giảm hơn 7 và 4 bản ghi tương ứng,
sau cuộc điều trị 10 phút ở 400 MPa (58.000
psi) và 25◦C. Electron kiểm tra bằng kính hiển vi cho thấy
thiệt hại cho phong bì trong đó ngăn chặn các
virus vào những tế bào và bắt đầu lây nhiễm
(Nakagami et al., 1992). Kingsley et al. (2002) nhận thấy
rằng capsid của HAV vẫn còn nguyên vẹn sau HPP
cho thấy áp lực có thể làm biến tính luyến
protein trong capsid render virus không thể
để bắt đầu nhiễm trùng. Tương tự như vậy Pontes et al. (2001)
do bất hoạt áp lực gây ra do rotavirus
để thay đổi của protein chồi virus, VP4.
Điều trị một số virus ở nhiệt độ thấp đã
được tìm thấy để tăng cường hoạt tính áp lực gây ra.
Chuột norovirus điều trị ở 350 MPa (50.750 psi)
trong 5 phút ở 30◦C đã được bất hoạt bằng 1,15 log10
PFU / ml so với giảm 5,56 log10 khi
điều trị tương tự được thực hiện tại 5◦C (Kingsley
et al., 2007). Oliveira et al. (1999) kết hợp HP
(240 MPa; 34.800 psi trong 2 giờ) và nhiệt độ thấp
(-15◦C) để vô hiệu 6 bản ghi của các footand-miệng
vi rút bệnh so với 4 bản ghi của
bất hoạt ở nhiệt độ phòng. Sự kết hợp của
áp suất và nhiệt độ thấp có thể được giải thích bởi
sự tiếp xúc nhiệt độ thấp gây ra các không cực
sidechains nước kết quả là protein của virus
được nén nhiều hơn và nhiều khả năng bị biến tính
dưới áp lực.

Kết quả (Việt) 3:

150 MPa (29000 – 21750 psi) chỉ cần 3 và 10.Giờ, phân biệt thực hiện giảm tương tự.Muller Merbach et al.(2005) đã đề nghị với kích cỡHình dạng của virus có thể ảnh hưởng đến chống lại tác dụng của nó.HPP.Kết quả phát hiện, thư viện và p008Hơn họ dung nạp lactococcal thể thực khuẩnMáy chủ và p008 là nạp hơn.Hai người.P008 bật lại với lý do có thể làHình dạng của nó; p008 đứng đầu là mộtThực khuẩn và lâu dài cho thư viện hay đầu phẳng.(Muller Merbach et al, 2005).HPP nuốt sống cơ chế của virus.Nghĩ liên quan đến phân ly và / hoặc thoái hóaVới lớp vỏ protein virus (Silva et al.1992), hoặc trong trường hợp có virus bao bọc, hỏng.Phong bì (Nakagami et al, 1992) và không làm hạiĐối với vi khuẩn axit nucleic (Kingsley chờ, 2002).Cái nàyÁp lực gây ra sự thay đổi tinh tế của Áo có thể làThay đổi vỏ protein (Kingsley chờ, 2002)Hay nhận dạng thụ protein (TES et al, 2001),Điều này có thể dẫn đến sự mất mát của nhiễm.Virus herpes simplex virus và người GiantGiảm. Riêng 7 và 4 bản ghi, riêng biệt,Trong 400 10 phút (58000 chữa trị.Psi) và 25 ◦ C. kiểm tra cho thấyHỏng cái phong bì, ngăn chặnTừ kết hợp các tế bào nhiễm virus gây ra và(đó et al, 1992).Kingsley, chờ đã.(2002) đã phát hiện raVirus này sau khi giữ nguyên vẹn HPP capsidĐiều này cho thấy có thể gắn bó với áp lực thoái hóaỞ lớp vỏ protein của virus không thể làm trongBắt đầu nhiễm bệnh.Cùng kết nối phần chờ.(2001)Áp lực ghi gây Virus Rota nuốt sống.S protein của virus được thay đổi, VP4.Nhiệt độ thấp dưới một số điều trị của virus.Bị phát hiện, để tăng áp lực gây ra sự sống.Connaught như virus điều trị chuột trong 350 (50750 psi)5 phút, trong 30 ◦ C là do 1.15 người nuốt sốngPfu/mL 5.56-log10 khi giảm so vớiCũng trong năm ◦ C (Kingsley.Chờ, 2007).Oliveira chờ.(1999) sáp nhập với Hewlett - Packard.(240 MPa; 34800 bảng 2 tiếng) và nhiệt độ thấp(15 − ◦ C) diệt 6 cây sống chân miệngBệnh virus 4 bản ghiNhiệt độ trong phòng bất hoạt.Hợp tácÁp lực và nhiệt độ thấp có thể qua.Nhiệt độ thấp gây ra đã làm lộ phi cựcNước nhỏ tạo ra protein của virus.Lớn hơn và dễ dàng hơn để nén thoái hóaDưới áp lực.