Macropeptide RegionThe peptide Met1

Macropeptide Region
The peptide Met106-Thr131 (peptide C in Figure 2 ) was examined in aqueous solution buffered at both pH 3 and pH 5.2 on a 400-MHz spectrometer (J. E. Plowman and M. J. Liddell, 1994, unpublished results). Although good NOE spectra were obtained, only three NH i,i + 1 crosspeaks were observed, indicating that the peptide (and presumably this region in the intact protein) exists largely in the random coil conformation. This result was confirmed by David Craik (1994, personal communication), who examined our peptide using a 500-MHz spectrometer. The 130–153 peptide (peptide B, Figure 2 ) was found to be helical in TFE concentrations above 25%, which means that this peptide is probably helical at times in the native protein. Unlike most proteins, kCN macropeptide residues are accessible to solvents (12), indicating that the macropeptide could be moving unhindered among various conformational states. We were not able to synthesize peptide D (Figure 2), which was predicted to be 60% b-sheet and 40% random coil. Rather than pursue this matter, we decided that it would be more beneficial to examine
the intact macropeptide, Met106-Val169, with a high field strength NMR spectrometer. Such a study is now underway (M. H. Smith and L. K. Creamer, 1998, unpublished).

Kết quả (Việt) 1:

Khu vực MacropeptidePeptide Met106-Thr131 (peptide C trong hình 2) đã được kiểm tra trong dung dịch đệm pH 3 và pH 5.2 trên một quang phổ 400 MHz (J. E. Plowman và M. J. Liddell, năm 1994, chưa công bố kết quả). Mặc dù tốt NOE spectra đã thu được, chỉ có ba NH i, i + 1 crosspeaks đã được quan sát, chỉ ra rằng peptide (và có lẽ là khu vực này trong protein còn nguyên vẹn) tồn tại chủ yếu ở conformation cuộn ngẫu nhiên. Kết quả này đã được xác nhận bởi David Craik (1994, thông tin liên lạc cá nhân), người kiểm tra peptide của chúng tôi bằng cách sử dụng một phổ kế 500 MHz. 130-153 peptide (peptide B, hình 2) đã được tìm thấy là xoắn ốc ở CÁC nồng độ trên 25%, có nghĩa là peptide này là có lẽ xoắn đôi trong protein bản xứ. Không giống như hầu hết các protein, kCN macropeptide dư lượng có thể truy cập để dung môi (12), chỉ ra rằng macropeptide có thể di chuyển unhindered giữa kỳ conformational khác nhau. Chúng tôi đã không thể tổng hợp các peptide D (hình 2), được dự đoán là b tờ 60% và 40% cuộn ngẫu nhiên. Chứ không phải là theo đuổi các vấn đề này, chúng tôi quyết định rằng nó sẽ lợi hơn để kiểm tranguyên vẹn macropeptide, Met106-Val169, với một lĩnh vực cao sức mạnh NMR spectrometer. Một nghiên cứu đang trên đường đi (M. H. Smith và L. K. Creamer, 1998, chưa công bố).

Kết quả (Việt) 2:

Macropeptide Region
Các peptide Met106-Thr131 (peptide C trong Hình 2) đã được kiểm tra trong dung dịch nước đệm ở cả 3 độ pH và độ pH 5.2 trên một 400-MHz phổ kế (JE Plowman và MJ Liddell, năm 1994, kết quả chưa được công bố). Mặc dù phổ NOE tốt đã thu được, chỉ có ba NH i, i + 1 crosspeaks đã được quan sát, chỉ ra rằng các peptide (và có lẽ là khu vực này trong protein nguyên vẹn) tồn tại chủ yếu trong cấu thép cuộn ngẫu nhiên. Kết quả này đã được khẳng định bởi David Craik (1994, thông tin liên lạc cá nhân), xem xét peptide của chúng tôi sử dụng một 500-MHz phổ kế. Các 130-153 peptide (peptide B, Hình 2) đã được tìm thấy là xoắn ốc ở nồng độ TFE trên 25%, có nghĩa là peptide này là có thể xoắn ốc ở lần trong protein có nguồn gốc. Không giống như hầu hết các protein, KCN dư macropeptide có thể truy cập với các dung môi (12), chỉ ra rằng macropeptide có thể được di chuyển không bị ngăn trở giữa các quốc gia về hình dạng khác nhau. Chúng tôi không thể tổng hợp peptide D (Hình 2), được dự đoán là 60% b-tấm và 40% thép cuộn ngẫu nhiên. Thay vì theo đuổi vấn đề này, chúng tôi quyết định rằng nó sẽ có lợi hơn để kiểm tra
các macropeptide nguyên vẹn, Met106-Val169, với một trường cao sức mạnh NMR quang phổ kế. Một nghiên cứu như vậy đang được tiến hành (MH Smith và LK Creamer, năm 1998, chưa xuất bản).