(Marchis-Mouren and Lipmann, 1965 )

(Marchis-Mouren and Lipmann, 1965 ). The presence of this variation,
therefore, apparently has nothing directly to do with the genetics of
hemoglobin structure itself, although blocking of this group might be
important in modifying the role of hemoglobin in CO" transport (see
Section III, C on the mechanism of the Bohr efect ). An acetyl NH"
terminus would, of course, be genetically determined if the presence or
abscnce of the enzyme system were so determined.
b. Allosteric Efectors. Barcroft showed more than 50 years ago
that dialysis of hemolyzates modifed the oxygen afnity of the hemo­
globin, and he noted that phosphates had particularly large efects on
the oxygen equilibrium (see Barcroft, 1928). Had hemoglobin been
considered an enzyme, an attempt surely would have been made to
determine what was removed by dialysis and to reconstitute by adding
hack what had been removed. But only recently has it become estab­
lished that diphosphoglycerate (Ope) is normally present in human
hemolyzates in the approximate ratio of one mole of ope per hemo­
globin molecule, and, most important, the ope combines with the
hemoglobin and produces an electrophoretically distinct component,
which has a much lower oxygen afnity (Chanutin and Curnish, 1964,
1967; Benesch and Benesch, 1967, 1969 ). The binding of ope is
primarily to the deoxygenated pigment. Oiphosphoglycerate appears,
therefore, to act as an "allosteric efector" in controlling the oxygen
transport function of hemoglobin. Other organic phosphates, especially
ATP, are also present in red cells and have similar efects, but they
are quantitatively much less important. Inositol hexaphosphate appears
to serve a function in bird and turtle red cells similar to DPe in mam­
malian cells. Oiphosphoglyceratc is not removed by dialysis against
distilled water and only slowly by dialysis against 0.1 M NaCl. There­
fore, these common procedures of "purifcation" are likely to result
in a mixture of two electrophoretically distinct components which will
have diferent oxygenation properties.
The quantity of ope in the red cell depends on the metabolism;
diferent environmental conditions may result in substantial changes
in the quantity present. The point to be made here is that considerable 216 AUSTN RIGGS
caution is needed where a "new" electrophoretically distinct hemoglobin
component is found to be associated with a particular set of ecological
conditions. It must be shown whether the component is really unique
or whether it resulted from the binding of small molecules such as
DPG. This distinction is important because DPG levels do appear
to vary with environmental conditions. For example, a man adapted
to high altitudes has blood with a higher DPG concentration in the
red cells (Lenfant et aZ., 1968 ). It is reasonable to expect similar
phenomena to occur in fsh. Efects of hemolysis and dialysis on the
oxygen equilibrium of fsh hemoglobins suggest that substances func­
tionally similar to DPG may be present.
Rapoport and Guest (1941 ) determined the ATP content of the
red cells from three species of teleost [unidentifed species of catfsh,
the bullhead, Ictalurus (=Ameiurus ) melas, and the black bass,
Micropterus dolomieui]. They found 55-70 of the total acid-soluble
phosphorus to be A TP; no phytic acid was found. The A TP content
of dogfsh red cells is also substantial (Bricker et aZ., 1968 ).
Other complications also occasionally arise to conspire to fool the
unwary. So, for example, molecules of the bufer used in electrophoresis
may form complexes with the protein, and these complexes will migrate
diferently from the uncomplexed hemoglobin (Cann and Goad, 1965;
Cann, 1966 ).
Although some of the reports of multiple hemoglobins in fsh may
well result from the presence of allosteric substances, the widespread
occurrence of multiple components with quite diferent amino acid
compositions and functions suggests that extensive gene duplication
followed by mutation is a major cause of multiplicity. The almost univer­
sal occurrence of multiple components in fsh, reptiles, and amphibians
but the relative absence from birds and mammals suggests that some
important physiological factor may favor multiplicity and that the
possession of multiple hemoglobins confers an advantage. Is it because
poikilothermic animals are subject to a greater range of environmental
oxygen pressures, and hemoglobins are selected which have appro­
priately diferent properties? Or is it because the metabolic rate varies
considerably, and diferent rates require diferent hemoglobins? Or
again, do multiple hemoglobins arise because of very little selective
pressure? It may be that it is improtant for certain fsh to have a hemo­
globin, but not particularly critical what kind of a hemoglobin-any
hemoglobin might do, within rather wide limits. It may be a gratuitous
assumption that every molecular attribute of an animal must be either
advantageous or disadvantageous, that the zero on an "advantage"
scale is always excluded. Be this as it may, some of the fsh with 6. PROPERTIES OF FISH HEMOGLOBINS 217
the largest number of components (salmon and trout ) are also among
the most metabolically active. In such fsh the properties of the hemo­
globin are quite critical. The oxygen requirements of a salmon on its
upstream spawning migration would appear to place a considerable
constraint on the variability of the physiological properties of its
hemoglobins. The existence of two diferent hemoglobins in the
Chum salmon with entirely diferent oxygen transport properties sug­
gests that one of these pigments may be of physiological signifcance
under one set of conditions, and the other pigment under a diferent
set. This would mean that only half the pigment is "adapted" at any
one time.
B. Prmar Structure
The primary structure of a polypeptide chain is the sequence of
amino acid residues. This sequence is now believed uniquely to de­

Kết quả (Việt) 1:

(Marchis-Mouren và Lipmann, 1965). Sự hiện diện của biến thể này, Vì vậy, dường như không có gì trực tiếp để làm với các di truyền học của cấu trúc hemoglobin chính nó, mặc dù chặn các nhóm này có thể giao thông quan trọng trong việc sửa đổi vai trò của hemoglobin trong CO"(xem Phần III, C về cơ chế của Bohr efect). Một axetyl NH" Terminus sẽ, tất nhiên, được di truyền được xác định nếu sự hiện diện hoặc abscnce của hệ thống enzym như vậy đã được xác định. sinh allosteric Efectors. Barcroft cho thấy nhiều hơn 50 năm trước đây đó chạy thận của hemolyzates modifed afnity ôxy của hemoglobin, và ông đã lưu ý rằng phốt phát có đặc biệt lớn efects cân bằng oxy (xem Barcroft, 1928). Có hemoglobin được coi là một loại enzyme, một nỗ lực chắc chắn sẽ có được thực hiện để xác định những gì đã được gỡ bỏ bằng cách lọc máu và để reconstitute bằng cách thêm hack những gì đã được gỡ bỏ. Nhưng chỉ gần đây nó đã trở thành established rằng diphosphoglycerate (Ope) là thường hiện diện trong con người hemolyzates trong tỷ lệ gần đúng của một nốt ruồi của sự bất diệt một hemophân tử globin, và, quan trọng nhất, ope kết hợp với các hemoglobin và tạo ra một thành phần riêng biệt electrophoretically, trong đó có một nhiều thấp oxy afnity (Chanutin và Curnish, 1964, 1967; Benesch và Benesch, 1967, 1969). Các ràng buộc của ope là chủ yếu để các sắc tố deoxygenated. Oiphosphoglycerate xuất hiện, Vì vậy, để hoạt động như một "allosteric efector" trong việc kiểm soát ôxy vận chuyển các chức năng của hemoglobin. Phốt phát hữu cơ khác, đặc biệt là ATP, cũng hiện diện trong tế bào đỏ và có efects tương tự, nhưng họ đang định ít quan trọng. Inositol hexaphosphate xuất hiện để phục vụ một chức năng trong tế bào đỏ chim và rùa tương tự như DPe ở mamtế bào Mali. Oiphosphoglyceratc không được cắt bỏ bởi chạy thận chống lại nước cất và chỉ từ từ bởi chạy thận chống lại cách 0.1 M NaCl. Cóphía trước, các thủ tục thông thường của "purifcation" có khả năng kết quả trong một hỗn hợp của hai thành phần electrophoretically riêng biệt mà sẽ có các oxy hóa thuộc tính. Số lượng của sự bất diệt trong các tế bào hồng phụ thuộc vào sự trao đổi chất; điều kiện môi trường khác nhau có thể dẫn đến những thay đổi đáng kể số lượng hiện tại. Điểm được thực hiện ở đây là đáng kể 216 AUSTN RIGGS thận trọng cần thiết khi một hemoglobin electrophoretically khác biệt "mới" tìm thấy cấu phần được kết hợp với một tập hợp cụ thể của sinh thái điều kiện. Nó phải được chỉ ra cho dù các thành phần là thực sự độc đáo hoặc cho dù nó phát sinh từ các ràng buộc của các phân tử nhỏ chẳng hạn như DPG. Sự phân biệt này là quan trọng bởi vì mức độ DPG xuất hiện thay đổi với điều kiện môi trường. Ví dụ, một người đàn ông thích nghi với độ cao lớn có máu với DPG nồng độ cao hơn trong các tế bào đỏ (Lenfant et aZ., 1968). Nó là hợp lý để mong đợi tương tự hiện tượng xảy ra trong fsh. Efects của hemolysis và lọc máu vào các oxy cân bằng của fsh hemoglobins đề nghị rằng func chấttionally tương tự như DPG có thể có mặt. Thày và đánh (1941) xác định nội dung ATP của các tế bào đỏ từ ba loài teleost [unidentifed loài catfsh, bullhead, Ictalurus (= Ameiurus) melas, và bass đen, Micropterus dolomieui]. Họ tìm thấy 55-70 của tổng số hòa tan trong axit phốt pho để là A TP; không có axit phytic đã được tìm thấy. Nội dung A TP của dogfsh tế bào đỏ là cũng đáng kể (Bricker et aZ., 1968). Các biến chứng khác cũng thỉnh thoảng phát sinh để âm mưu để đánh lừa các không thận trọng. Vì vậy, ví dụ, các phân tử của bufer được sử dụng trong điện mẫu liên hợp với protein, và những tổ hợp có thể sẽ di chuyển diferently từ uncomplexed hemoglobin (Cann và dùi cui, năm 1965; CANN, 1966). Mặc dù một số báo cáo của nhiều hemoglobins trong fsh có thể cũng kết quả từ sự hiện diện của chất allosteric, các phổ biến rộng rãi sự xuất hiện của nhiều thành phần với các axit amin khá khác nhau bố cục và chức năng sao chép rộng rãi gen đó cho thấy. tiếp nối bởi đột biến là một nguyên nhân chính của đa dạng. Gần univerSal xuất hiện của nhiều thành phần trong fsh, bò sát và lưỡng cư nhưng sự vắng mặt tương đối từ chim và động vật có vú cho thấy rằng một số yếu tố sinh lý quan trọng có thể ưu tiên đa dạng và rằng các sở hữu nhiều hemoglobins confers một lợi thế. Là nó, vì poikilothermic động vật phải tuân theo một phạm vi lớn hơn của môi trường áp lực của oxy và hemoglobins được chọn có approCác thuộc tính khác nhau priately? Hoặc là nó, vì tỷ lệ trao đổi chất khác nhau đáng kể, và yêu cầu các tỷ lệ khác nhau hemoglobins? Hoặc một lần nữa, nhiều hemoglobins làm phát sinh vì rất ít chọn lọc áp lực? Nó có thể là rằng đó là improtant cho một số fsh có một hemoglobin, nhưng không đặc biệt quan trọng loại một hemoglobin-bất kỳ hemoglobin có thể làm, giới hạn khá rộng. Nó có thể là một cho không giả định rằng mỗi thuộc tính phân tử của một động vật phải là một trong hai thuận lợi hoặc bất lợi, mà chiếc zero trên một lợi thế"" quy mô luôn luôn bị loại trừ. Là điều này vì nó có thể, một số fsh với 6. THUỘC TÍNH CỦA CÁ HEMOGLOBINS 217 số thành phần (cá hồi và cá hồi), lớn nhất là cũng một trong nhất metabolically hoạt động. Ở fsh như các thuộc tính của hemoglobin là khá quan trọng. Các yêu cầu oxy của một cá hồi ngày của nó thượng lưu nơi sinh sản di chuyển sẽ xuất hiện để đặt một đáng kể các hạn chế về sự biến đổi của các thuộc tính sinh lý của của nó hemoglobins. Sự tồn tại của hai khác nhau hemoglobins trong các Chum cá hồi với hoàn toàn khác nhau oxy vận chuyển tài sản suggests một trong các sắc tố có thể sinh lý signifcance nhỏ hơn một tập hợp các điều kiện, và các sắc tố khác dưới một khác nhau thiết lập. Điều này có nghĩa là chỉ có một nửa các sắc tố được "chỉnh sửa" bất cứ lúc nào một thời gian. Sinh cấu trúc Prmar Cấu trúc chính của một chuỗi polypeptide là trình tự của dư lượng axit amin. Trình tự này bây giờ tin duy nhất để de

Kết quả (Việt) 2:

(Marchis-Mouren và Lipmann, 1965). Sự hiện diện của sự thay đổi này,
do đó, rõ ràng không có gì trực tiếp để làm với di truyền học của
cấu trúc hemoglobin chính nó, mặc dù chặn của nhóm này có thể là
quan trọng trong việc thay đổi vai trò của hemoglobin trong CO "vận chuyển (xem
mục III, C về cơ chế An acetyl NH "Bohr efect).
ga cuối sẽ, tất nhiên, được xác định về mặt di truyền nếu sự hiện diện hoặc
abscnce của hệ thống enzyme đã rất quyết tâm.
b. Allosteric Efectors. Barcroft cho thấy hơn 50 năm trước đây
mà lọc máu của hemolyzates modifed các afnity oxy của hemo
globin, và ông lưu ý rằng phốt phát có efects đặc biệt lớn trên
các trạng thái cân bằng oxy (xem Barcroft, 1928). Hemoglobin đã được
coi là một loại enzyme, một nỗ lực chắc chắn sẽ được thực hiện để
xác định những gì đã được gỡ bỏ bằng cách lọc máu và tái thiết lại bằng cách thêm
Hack những gì đã được gỡ bỏ. Nhưng chỉ gần đây đã cho nó trở thành biểu được thiết lập
lished rằng diphosphoglycerate (Ope) thường có trong con người
hemolyzates trong tỷ lệ gần đúng của một mol ope mỗi hemo
phân tử globin, và, quan trọng nhất, ope kết hợp với
hemoglobin và sản xuất một thành phần riêng biệt electrophoretically ,
trong đó có một afnity oxy thấp hơn nhiều (Chanutin và Curnish, 1964,
1967; BENESCH và BENESCH, 1967, 1969). Liên kết của các ope là
chủ yếu để các sắc tố deoxygenated. Oiphosphoglycerate xuất hiện,
do đó, để hoạt động như một "efector allosteric" trong việc kiểm soát oxy
chức năng vận chuyển của hemoglobin. Phốt phát hữu cơ khác, đặc biệt là
ATP, cũng có mặt trong tế bào hồng cầu và có efects tương tự, nhưng họ
là số lượng ít quan trọng hơn. Hexaphosphate Inositol xuất hiện
để phục vụ cho một chức năng trong chim và rùa tế bào màu đỏ tương tự như DPE trong mắm
tế bào Mali. Oiphosphoglyceratc không được loại bỏ bằng cách lọc máu với
nước cất và chỉ chậm bởi lọc máu chống lại 0,1 M NaCl. Có
mũi, các thủ tục thông thường của "purifcation" có khả năng dẫn đến
trong một hỗn hợp của hai thành phần riêng biệt mà sẽ electrophoretically
. có tính chất oxy hóa thức khác nhau
Số lượng ope trong tế bào hồng cầu phụ thuộc vào sự trao đổi chất,
điều kiện môi trường thức khác nhau có thể dẫn đến thay đổi đáng kể
trong hiện tại số lượng. Các điểm được thực hiện ở đây là đáng kể 216 AUSTN Riggs
thận trọng là cần thiết mà một "mới" hemoglobin electrophoretically biệt
thành phần được tìm thấy có liên quan đến một tập hợp các sinh thái
điều kiện. Nó phải được thể hiện có thành phần rất đặc biệt
hoặc cho dù đó là kết quả của sự liên kết của các phân tử nhỏ như
DPG. Sự phân biệt này rất quan trọng vì mức DPG làm xuất hiện
để thay đổi theo điều kiện môi trường. Ví dụ, một người đàn ông phù hợp
với độ cao có trong máu có nồng độ DPG cao hơn trong
tế bào hồng cầu (năm 1968 Lenfant et AZ.). Có lý do để hy vọng tương tự như
hiện tượng xảy ra trong VSATTP. Efects của tan máu và lọc máu về
trạng thái cân bằng oxy của hemoglobin VSATTP cho thấy chất Func
tionally tương tự như DPG có thể có mặt.
Rapoport và Khách (1941) xác định các nội dung ATP của
tế bào hồng cầu từ ba loài teleost [loài unidentifed của catfsh,
các Bullhead, Ictalurus (= Ameiurus) melas, và bass màu đen,
micropterus dolomieui]. Họ phát hiện ra 55-70 trong tổng số axit hòa tan trong
phốt pho là một TP; không có axit phytic đã được tìm thấy. Nội dung Một TP
hồng dogfsh cũng là đáng kể (Bricker et AZ., 1968).
Các biến chứng khác cũng thỉnh thoảng phát sinh âm mưu để đánh lừa
không thận trọng. Vì vậy, ví dụ, các phân tử của bufer được sử dụng trong điện
có thể tạo ra các phức với protein, và các khu phức hợp sẽ di chuyển
diferently từ hemoglobin uncomplexed (Cann và dùi cui, 1965;
. Cann, 1966)
Mặc dù một số báo cáo của nhiều hemoglobin trong FSH có thể
cũng là kết quả của sự hiện diện của các chất allosteric, phổ biến rộng rãi
sự xuất hiện của nhiều thành phần với khá thức khác nhau amino acid
thành phần và chức năng cho thấy rằng nhân bản gen mở rộng
tiếp theo đột biến là nguyên nhân chính của đa dạng. Gần như Univer
sal xuất hiện của nhiều thành phần trong FSH, bò sát, động vật lưỡng cư và
nhưng sự vắng mặt tương đối so với các loài động vật có vú và cho thấy một số
yếu tố sinh lý quan trọng có thể ủng hộ đa dạng và là
sở hữu của nhiều hemoglobin đem lại lợi thế. Có phải vì
động vật biến nhiệt có thể sự đa dạng trong môi trường
áp lực oxy và hemoglobin được lựa chọn đã appro
priately tính thức khác nhau? Hay là vì tỷ lệ trao đổi chất thay đổi
đáng kể, và tỷ lệ thức khác nhau đòi hỏi hemoglobin thức khác nhau? Hoặc
một lần nữa, nhiều hemoglobin phát sinh do rất ít chọn lọc
áp lực? Nó có thể được rằng đó là improtant cho FSH nhất định để có một hemo
globin, nhưng không đặc biệt quan trọng của một loại hemoglobin bất kỳ-
hemoglobin có thể làm, trong giới hạn khá rộng. Đó có thể là cho không
giả định rằng tất cả các thuộc tính phân tử của một con vật phải là
thuận lợi hay bất lợi, đó là số không trên một "lợi thế"
quy mô luôn được loại trừ. Được điều này vì nó có thể, một số FSH với 6 TÍNH CÁ hemoglobin 217
số lượng lớn nhất của các thành phần (cá hồi và cá hồi) cũng nằm trong số
các trao đổi chất hoạt động mạnh nhất. Trong đó FSH các thuộc tính của hemo
globin là khá quan trọng. Các yêu cầu oxy của cá hồi trên của
di cư sinh sản ở thượng nguồn sẽ xuất hiện để đặt một đáng kể
hạn chế về sự thay đổi của các đặc tính sinh lý của nó
hemoglobin. Sự tồn tại của hai hemoglobin thức khác nhau trong
cá hồi Chum với tính chất vận chuyển oxy hoàn toàn thức khác nhau SuG
gests rằng một trong những sắc tố có thể được các signifcance sinh lý
dưới một tập hợp các điều kiện, và các sắc tố khác theo một thức khác nhau
thiết lập. Điều này có nghĩa rằng chỉ có một nửa các sắc tố là "thích nghi" tại bất kỳ
một thời điểm.
B. Cơ cấu Prmar
Cấu trúc chính của một chuỗi polypeptide là chuỗi các
acid amin. Trình tự này bây giờ được cho là duy nhất để de