15.5 Is the Activity of Some Enzyme

15.5 Is the Activity of Some Enzymes Controlled by Both Allosteric Regulation and Covalent Modification? 463
tory phosphorylation site is located at Ser14 on each subunit. A glycogen-binding site
on each subunit facilitates prior association of glycogen phosphorylase with its sub-
strate and also exerts regulatory control on the enzymatic reaction.
Each subunit contributes a tower helix (residues 262 to 278) to the subunit–
subunit contact interface in glycogen phosphorylase. In the phosphorylase dimer,
the tower helices extend from their respective subunits and pack against each other
in an antiparallel manner.
Glycogen Phosphorylase Activity Is Regulated Allosterically
Muscle Glycogen Phosphorylase Shows Cooperativity in Substrate Binding The
binding of the substrate inorganic phosphate (Pi) to muscle glycogen phosphorylase is
highly cooperative (Figure 15.14a), which allows the enzyme activity to increase
markedly over a rather narrow range of substrate concentration.
Tower helix
AMP at allosteric
effector site
Pyridoxal-P at
catalytic site
Glycogen-
binding site
FIGURE 15.13 Structure of the glycogen phosphorylase monomer (pdb id  8GPB).
v
[Pi [P ] i
]
(a)
v
+ ATP or glucose-6-P
(b)
[Pi
]
v
+ AMP
(c)
FIGURE 15.14 v versus S curves for glycogen phosphorylase. (a) The response to the concentration of the sub-
strate phosphate (Pi).(b) ATP and glucose-6-P are feedback inhibitors.(c) AMP is a positive effector. It binds at
the same site as ATP.

Kết quả (Việt) 1:

15.5 là các hoạt động của các enzym một số kiểm soát của cả hai Allosteric quy định và cộng hoá trị sửa đổi? 463Tory phosphorylation trang web được đặt tại Ser14 tại một trong những mỗi tiểu đơn vị. Một trang web glycogen-ràng buộctrên mỗi tiểu đơn vị tạo điều kiện trước khi Hiệp hội của glycogen phosphorylase với phụ của nó-strate và cũng tạo nên quy định kiểm soát trên phản ứng enzym.Mỗi tiểu đơn vị đóng góp vào một tháp xoắn (dư lượng 262 để 278) để tiểu đơn vị-tiểu đơn vị liên hệ với giao diện trong glycogen phosphorylase. Trong dimer phosphorylase,helices tháp mở rộng từ subunits tương ứng của họ và đóng gói với nhautrong một cách thức trao.Glycogen Phosphorylase hoạt động được quy định AllostericallyCơ bắp Glycogen Phosphorylase cho thấy Cooperativity trong ràng buộc bề mặt cáccác ràng buộc của phốt phát vô cơ bề mặt (Pi) để cơ bắp glycogen phosphorylase làđánh giá cao hợp tác xã (hình 15.14a), cho phép hoạt động của enzyme để tăngrõ rệt trong một phạm vi khá hẹp của nồng độ chất nền.Tháp xoắnAMP lúc allostericeffector trang webPyridoxal-P tạichất xúc tác trang webGlycogen-liên kết trang webCon số 15.13 các cấu trúc của glycogen phosphorylase monomer (pdb id 8GPB).v[Pi [P] tôi](a)v+ ATP hoặc glucose-6-P(b)[Pi]v+ AMP(c)Con số 15.14 v so với đường cong S cho glycogen phosphorylase. (a) các phản ứng với nồng độ phụ-strate các phốt phát (Pi). (b) ATP và glucose-6-P là thông tin phản hồi ức chế. (c) AMP là một effector tích cực. Nó liên kết với tạithe same site as ATP.