It is generally accepted that k-CN

It is generally accepted that k-CN resides at the surface of the casein micelle as it exists naturally (3,14, 36). Although the other caseins do not seem to have a role that requires well-defined structures, kCN may well be more structured to fulfill its function as the interface between the calcium-sensitive caseins and milk serum. Individual k-CN molecules have been
speculated to crosslink into disulfide-bonded polymers with a structure such that the hydrophilic tails project into the milk serum and the hydrophobic regions attach to the micelle core. In addition to the natural function of k-CN of keeping the micelle in suspension, k-CN is readily hydrolyzed once milk is in the calf stomach, allowing the formation of a coagulum
that can be readily digested. Chymosin, an enzyme from the calf abomasum, cleaves k-CN very
specifically to produce insoluble para-k-CN, which remains at the surface of the micelle and causes the micelles to aggregate and form a clot. The soluble macropeptide portion of k-CN remains in the serum and presumably becomes a target for further enzyme attack.

Kết quả (Việt) 1:

Nó nói chung chấp nhận rằng k-CN nằm ở bề mặt của casein micelle như nó tồn tại tự nhiên (3,14, 36). Mặc dù các caseins khác dường như không có một vai trò mà đòi hỏi phải được xác định rõ cấu trúc, kCN có thể cũng được nhiều cấu trúc để hoàn thành chức năng của nó như là giao diện giữa canxi-nhạy cảm caseins và sữa huyết thanh. Cá nhân k-CN phân tử đãsuy đoán để crosslink vào liên kết disulfua polyme với cấu trúc như vậy mà đuôi Purifying dự án vào sữa huyết thanh và các vùng kỵ đính kèm vào lõi micelle. Ngoài các chức năng tự nhiên của k-CN của việc giữ micelle trong đình chỉ, k-CN dễ dàng thủy phân đạm khi sữa là trong dạ dày của con bê, cho phép sự hình thành của một coagulumđó có thể được dễ dàng tiêu hóa. Chymosin, một loại enzyme từ abomasum bắp chân, cleaves k-CN rấtđặc biệt để sản xuất không hòa tan para-k-CN, mà vẫn còn trên bề mặt của micelle và gây ra micelles để tổng hợp và hình thức một cục máu đông. Hòa tan macropeptide phần của k-CN vẫn trong huyết thanh và có lẽ sẽ trở thành một mục tiêu cho thêm men tiêu hóa tấn công.

Kết quả (Việt) 2:

Nó thường được chấp nhận rằng k-CN nằm ở bề mặt của micelle casein như nó tồn tại một cách tự nhiên (3,14, 36). Mặc dù các casein khác dường như không có một vai trò đòi hỏi cấu trúc rõ ràng, KCN cũng có thể được cấu trúc hơn để thực hiện chức năng của nó như là giao diện giữa casein canxi nhạy cảm và huyết thanh sữa. Phân tử k-CN cá nhân đã được
suy đoán Crosslink vào polyme disulfide-ngoại quan với cấu trúc như vậy mà đuôi ưa dự án thành các huyết thanh sữa và các vùng kỵ nước gắn vào lõi micelle. Ngoài các chức năng tự nhiên của k-CN trong việc giữ các mixen treo, k-CN là dễ dàng bị thủy phân một lần sữa trong dạ dày bê, cho phép sự hình thành của một -cục
mà có thể dễ dàng tiêu hóa. Chymosin, một loại enzyme từ dạ múi khế bê, phân cắt k-CN rất
đặc biệt để sản xuất ra không hòa tan para-k-CN, trong đó vẫn còn ở bề mặt của micelle và gây ra các mixen để tổng hợp và hình thành cục máu đông. Phần macropeptide hòa tan của k-CN vẫn còn trong huyết thanh và có lẽ sẽ trở thành một mục tiêu cho cuộc tấn công enzyme hơn nữa.