Enzymes synthesized by hyperthermop

Enzymes synthesized by hyperthermophiles (bacteria and archaea with optimal growth temperatures of >80°C), also called hyperthermophilic enzymes, are typically thermostable (i.e., resistant to irreversible inactivation at high temperatures) and are optimally active at high temperatures. These enzymes share the same catalytic mechanisms with their mesophilic counterparts. When cloned and expressed in mesophilic hosts, hyperthermophilic enzymes usually retain their thermal properties, indicating that these properties are genetically encoded. Sequence alignments, amino acid content comparisons, crystal structure comparisons, and mutagenesis experiments indicate that hyperthermophilic enzymes are, indeed, very similar to their mesophilic homologues. No single mechanism is responsible for the remarkable stability of hyperthermophilic enzymes. Increased thermostability must be found, instead, in a small number of highly specific alterations that often do not obey any obvious traffic rules. After briefly discussing the diversity of hyperthermophilic organisms, this review concentrates on the remarkable thermostability of their enzymes. The biochemical and molecular properties of hyperthermophilic enzymes are described. Mechanisms responsible for protein inactivation are reviewed. The molecular mechanisms involved in protein thermostabilization are discussed, including ion pairs, hydrogen bonds, hydrophobic interactions, disulfide bridges, packing, decrease of the entropy of unfolding, and intersubunit interactions. Finally, current uses and potential applications of thermophilic and hyperthermophilic enzymes as research reagents and as catalysts for industrial processes are described.

Kết quả (Việt) 1:

Enzym tổng hợp bởi hyperthermophiles (vi khuẩn và vi khuẩn cổ với tốc độ tăng trưởng tối ưu nhiệt độ > 80° C), cũng gọi là enzym hyperthermophilic, có các thông thường (ví dụ, khả năng chịu không thể đảo ngược ngừng hoạt động ở nhiệt độ cao) và được tối ưu hoạt động ở nhiệt độ cao. Những enzyme chia sẻ các cơ chế tác dụng xúc tác cùng với đối tác của họ hay. Khi nhân bản và bày tỏ trong hay host, hyperthermophilic enzym thường giữ lại các tính nhiệt, chỉ ra rằng các đặc tính di truyền được mã hóa. Trình tự sắp xếp, so sánh nội dung acid amin, tinh thể cấu trúc so sánh và mutagenesis thí nghiệm chỉ ra rằng hyperthermophilic enzym là, quả thật vậy, rất tương tự như của họ hay lớn. Không có cơ chế duy nhất là chịu trách nhiệm về sự ổn định vượt trội của enzym hyperthermophilic. Tăng thermostability phải được tìm thấy, thay vào đó, trong một số ít thay đổi rất cụ thể thường không tuân theo bất kỳ quy tắc rõ ràng giao thông. Sau một thời gian ngắn thảo luận về sự đa dạng của các sinh vật hyperthermophilic, nhận xét này tập trung vào thermostability của enzym, đáng chú ý. Các tính chất sinh học và phân tử của hyperthermophilic enzyme được mô tả. Cơ chế trách nhiệm cho protein ngừng hoạt động được xem xét. Các cơ chế phân tử tham gia vào protein thermostabilization được thảo luận, bao gồm cặp ion, liên kết hydro, kỵ tương tác, đisulfua cầu, đóng gói, giảm entropy của tương tác unfolding, và intersubunit. Cuối cùng, sử dụng hiện tại và tiềm năng ứng dụng của nhiệt và hyperthermophilic enzym như là thuốc thử nghiên cứu và là chất xúc tác cho quá trình công nghiệp được mô tả.

Kết quả (Việt) 2:

Các enzyme tổng hợp bởi hyperthermophiles (vi khuẩn và vi khuẩn cổ với nhiệt độ tăng trưởng tối ưu của> 80 ° C), còn gọi là enzyme hyperthermophilic, thường chịu nhiệt (ví dụ, khả năng chống bất hoạt không hồi phục ở nhiệt độ cao) và tối ưu hoạt động ở nhiệt độ cao. Các men này chia sẻ các cơ chế xúc tác cùng với các đối tác của họ mesophilic. Khi nhân bản và thể hiện chủ mesophilic, enzyme hyperthermophilic thường giữ lại tính chất nhiệt của họ, chỉ ra rằng các đặc tính này được mã hóa gen. sắp xếp thứ tự, so sánh hàm lượng axit amin, so sánh cấu trúc tinh thể, và thí nghiệm đột biến cho thấy enzyme hyperthermophilic là, thực sự, rất tương tự như tương đồng mesophilic của họ. Không có cơ chế duy nhất là chịu trách nhiệm cho sự ổn định đáng chú ý của các enzym hyperthermophilic. Tăng chịu nhiệt phải được tìm thấy, thay vào đó, trong một số ít thay đổi rất cụ thể mà thường không tuân theo bất kỳ quy tắc giao thông rõ ràng. Sau khi thảo luận ngắn gọn về sự đa dạng của các sinh vật hyperthermophilic, tổng quan này tập trung vào việc chịu nhiệt vượt trội của các enzyme của họ. Các tính chất hóa sinh và phân tử của enzyme hyperthermophilic được mô tả. Cơ chế chịu trách nhiệm về bất hoạt protein được xem xét. Các cơ chế phân tử liên quan trong thermostabilization protein được thảo luận, bao gồm cả các cặp ion, liên kết hydro, tương tác kỵ nước, cầu disulfide, đóng gói, giảm entropy của hé mở, và tương tác intersubunit. Cuối cùng, sử dụng hiện tại và tiềm năng ứng dụng của enzyme ưa nhiệt và hyperthermophilic như thuốc thử nghiên cứu và làm chất xúc tác cho quá trình công nghiệp được mô tả.