and amylopectin, while isoamylase c

and amylopectin, while isoamylase can only hydrolyse the
α-1,6 bond in amylopectin and glycogen [12]. Pullulanase
requires each of the two chains linked by anα-1,6- glucosidic
bond contains at least twoα-1,4-linked glucose units. Thus,
the smallest substrate for pullulanase is the tetrasaccharide 6
2
-α-maltosylmaltose. In contrast, isoamylase prefers
substrates with high-molecular-weight oligosaccharides and
the smallest substrate meeting this requirement is the
pentasaccharide 6
3
-α-maltosyl maltotriose such as glycogen
from animal sources [38]. The fine structure of amylopectin
is distinct from that of glycogen in animals and bacteria
as glycogen is randomly branched. The branches are more
numerous, and the chains are shorter as compared to
amylopectin [39].
The debranching enzyme from yeast and mold is known
as isoamylase, and the enzymes produced by bacteria such
as Aerobacter aerogenesor Klebsiella aerogenesare called
pullulanase [14]. A comparison of the action of Klebsiella
pneumoniaepullulanase andPseudomonas amyloderamosa
isoamylase on various substrates is given inTable 3. Although
differing in their specificity, both types of enzymes directly
hydrolyse α-1,6 linkages in amylopectin, removing side
branches of various lengths from the main polymer chain.
The main chain and the side branches are then completely
available for hydrolysis by other hydrolytic enzymes [10,38].
During starch saccharification processes, formation ofα-limit andβ-limit dextrins is the common phenomenon when
amylopectin is treated with eitherα-amylase orβ-amylase,
respectively. The concentrations of final glucose obtained in
the saccharification are greatly reduced due to the present
of these limit dextrins [38]. The bacterial pullulanases are
able to hydrolyse amylopectin and itsβ-limit dextrins and
attack the partially degraded polymer (Table 3). Therefore,
pullulanases from either Klebsiella planticolaor Bacillus
acidopullulyticusare more commonly used than isoamylase
(e.g., from Pseudomonas amylodermosa), mainly because
of their greater temperature stability and moreβ-amylasecompatible pH range [10]. Another disadvantage of using
isoamylase during saccharification process is the inability to
hydrolyse 2- and 3-glucose unit side chains inβ-limit andα-limit dextrins. Thus, simultaneous action of β-amylase and
isoamylase cannot quantitatively converts amylopectin to
maltose [19]. Theβ-amylases are also found to be a potential
inhibitor for the isoamylases activity [22]. Pullulanase, on
the other hand, is generally used in combination with
amyloglucosidase,α-amylase, andβ-amylase. Furthermore,
the presence of maltotriose or maltotetraose in the fluid
competitively inhibits isoamylase action [21].
The most established advantage of using pullulanase
instead of isoamylase during starch saccharification process

Kết quả (Việt) 1:

và amylopectin, trong khi isoamylase chỉ có thể hydrolyse cácΑ-1,6 các trái phiếu trong amylopectin và glycogen [12]. Pullulanaseyêu cầu mỗi hai dãy được liên kết bởi anα-1,6-glucosidictrái phiếu có ít twoα-1,4-liên kết đường đơn vị. Do đó,bề mặt nhỏ nhất cho pullulanase là tetrasaccharide 62-Α-maltosylmaltose. Ngược lại, isoamylase thíchchất cao phân tử trọng lượng oligosaccharide vàbề mặt nhỏ nhất đáp ứng yêu cầu này là cácpentasaccharide 63-Α-maltosyl maltotriose chẳng hạn như glycogentừ động vật nguồn [38]. Cấu của amylopectinkhác biệt với tách biệt nó khỏi glycogen ở động vật và vi khuẩnnhư glycogen ngẫu nhiên phân nhánh. Các ngành thêmrất nhiều, và các chuỗi ngắn hơn so vớiAmylopectin [39].Enzym debranching từ nấm men và nấm mốc được biết đếnnhư isoamylase, và các enzym được sản xuất bởi vi khuẩn như vậynhư Aerobacter aerogenesor Klebsiella aerogenesare gọi làpullulanase [14]. Một so sánh của các hành động của Klebsiellapneumoniaepullulanase andPseudomonas amyloderamosaisoamylase trên các chất nền khác nhau được đưa ra inTable 3. Mặc dùkhác nhau ở đặc trưng của họ, cả hai loại enzym trực tiếphydrolyse α-1,6 mối liên kết trong amylopectin, loại bỏ các bênchi nhánh của các độ dài khác nhau từ dãy chính polymer.Dãy chính và các chi nhánh bên phải sau đó hoàn toànsẵn sàng cho thủy phân bởi các enzym hydrolytic [10,38].Trong quá trình tác tinh bột, hình thành giới hạn ofα andβ-giới hạn dextrins là hiện tượng phổ biến khiAmylopectin điều trị bằng eitherα-amylase orβ-amylase,tương ứng. Nồng độ glucose cuối cùng thu được trongtác được giảm đáng kể do hiện tạicủa các giới hạn dextrins [38]. Pullulanase vi khuẩncó thể hydrolyse dextrins amylopectin và giới hạn itsβ vàtấn công một phần bị suy thoái polymer (bảng 3). Do đó,pullulanase từ một trong hai Klebsiella planticolaor Bacillusacidopullulyticusare thường được sử dụng hơn isoamylase(ví dụ như, từ Pseudomonas amylodermosa), chủ yếu là bởi vìcủa của nhiệt độ ổn định và moreβ-amylasecompatible độ pH phạm vi lớn hơn [10]. Một bất lợi của việc sử dụngisoamylase trong quá trình tác là không có khả nănghydrolyse 2 và 3 đường trong đơn vị bên chuỗi inβ giới hạn giới hạn andα dextrins. Do đó, đồng thời các hành động của β-amylase vàisoamylase không thể định chuyển đổi amylopectin đểmaltose [19]. Theβ-amylase cũng được tìm thấy là một tiềm năngchất ức chế cho hoạt động isoamylases [22]. Pullulanase,mặt khác, thường được sử dụng kết hợp vớiamyloglucosidase, α-amylase, andβ-amylase. Hơn nữa,sự hiện diện của maltotriose hoặc maltotetraose trong chất lỏngcạnh tranh ức chế isoamylase hành động [21].Lợi thế nhất của việc sử dụng pullulanasethay vì isoamylase trong tinh bột tác quá trình

Kết quả (Việt) 2:

và amylopectin, trong khi isoamylase chỉ có thể thủy phân các
liên kết α-1,6 trong amylopectin và glycogen [12]. Pullulanase
đòi hỏi mỗi người trong hai chuỗi liên kết bởi anα-1,6- glucosidic
trái phiếu có chứa các đơn vị glucose ít nhất twoα-1,4-liên kết. Như vậy,
các chất nền nhỏ nhất cho pullulanase là tetrasaccharide 6
2
-α-maltosylmaltose. Ngược lại, isoamylase thích
nền có oligosaccharides cao trọng lượng phân tử và
các cuộc họp đế nhỏ nhất yêu cầu này là
pentasaccharide 6
3
maltotriose -α-maltosyl như glycogen
từ nguồn động vật [38]. Các cấu trúc tinh tế của amylopectin
là riêng biệt từ đó glycogen ở động vật và vi khuẩn
như glycogen được phân nhánh ngẫu nhiên. Các ngành có nhiều
vô số, và các chuỗi ngắn hơn so với
amylopectin [39].
Các enzyme tuốt sạch từ nấm men và nấm mốc được biết đến
như isoamylase, và các enzym do vi khuẩn như
là Aerobacter aerogenesor Klebsiella aerogenesare gọi
pullulanase [14]. Một sự so sánh hành động của Klebsiella
pneumoniaepullulanase andPseudomonas amyloderamosa
isoamylase trên chất nền khác nhau được đưa ra inTable 3. Mặc dù
khác nhau về đặc trưng của họ, cả hai loại enzyme trực tiếp
thủy phân α-1,6 mối liên kết trong amylopectin, loại bỏ bên
chi nhánh của độ dài khác nhau từ các polyme chính chuỗi.
Chuỗi chính và các chi nhánh phụ sau đó hoàn toàn
sẵn sàng cho quá trình thủy phân bằng enzym thủy phân khác [10,38].
Trong suốt quá trình đường hóa tinh bột, hình ofα hạn andβ hạn dextrin là hiện tượng phổ biến khi
amylopectin được điều trị bằng eitherα-amylase orβ-amylase,
tương ứng. Nồng độ glucose thức thu được trong
các đường hóa được giảm đi rất nhiều do sự hiện diện
của những hạn dextrin [38]. Các pullulanases vi khuẩn
có khả năng thủy phân amylopectin và itsβ hạn dextrin và
tấn công các polymer một phần xuống cấp (Bảng 3). Vì vậy,
pullulanases từ hoặc Klebsiella planticolaor Bacillus
acidopullulyticusare sử dụng nhiều hơn isoamylase
(ví dụ, từ Pseudomonas amylodermosa), chủ yếu là vì
sự ổn định nhiệt độ lớn hơn và phạm vi pH moreβ-amylasecompatible [10]. Một bất lợi của việc sử dụng
isoamylase trong quá trình đường hóa là không có khả năng
thủy phân 2 và 3-glucose chuỗi đơn vị phía inβ hạn andα hạn dextrin. Như vậy, hành động đồng thời của β-amylase và
isoamylase không thể định lượng chuyển đổi amylopectin để
maltose [19]. Theβ-amylase cũng được tìm thấy là một tiềm năng
ức chế cho các isoamylases hoạt động [22]. Pullulanase, trên
mặt khác, thường được sử dụng kết hợp với
amyloglucosidase, α-amylase, andβ-amylase. Hơn nữa,
sự hiện diện của maltotriose hoặc mantotetraoza trong dịch
cạnh tranh ức chế hành động isoamylase [21].
Ưu điểm thành lập nhất của việc sử dụng pullulanase
thay vì isoamylase trong quá trình đường hóa tinh bột