Characterization of the β-galactosi

Characterization of the β-galactosidase on oNPG
Effect of temperatures
The activity of enzyme was significantly depended on the temperature of the reactions. The highest β-galactosidase activity was obtained at 40°C and the activity was sharply decreased at lower temperatures. When the reaction temperature increased to over 40°C, the enzyme activity showed a gradually decrease (Figure 2a). The percentage of relative activity at 37, 40, 45 and 55°C were 78.08, 100.00, 87.67 and 58.90, respectively. The optimum temperature of the β-galactosidase activity seemed to be largely depended on the sources from where the microorganism was isolated. The optimum temperature of BFP32 β-galactosidase on oNPG was 40°C whereas the β-galactosidases for producing commercial GOS were mostly thermophilic bacteria.
Effect of pH
The enzyme activity depended on reaction pH. The highest β-galactosidase activity was obtained at pH 7.0 and at a lower pH the activity was slightly decreased (Figure 2b). The percentage of relative activity at pH 5.0, 5.5, 6.0, 6.5, 7.0, 7.5 and 8.0 were 81.16, 85.51, 88.41, 94.20, 100.00, 81.16 and 69.57, respectively. Typically, the optimum pH of β-galactosidase for the commercial production of GOS is preferably an acidic condition. An optimum pH of the BFP32 β-galactosidase on oNPG was 7.0 which was the same pH value of β-galactosidases from Kluyveromyces lactis using lactose as a substrate (Chockchaisawasdee et al., 2005).

Kết quả (Việt) 1:

Đặc tính của β-hoá trên oNPG Tác dụng của nhiệt độ Các hoạt động của enzyme được đáng kể phụ thuộc vào nhiệt độ của phản ứng. Nhận thực hiện các hoạt động β-hoá cao nhất được 40° C và các hoạt động đã giảm mạnh lúc nhiệt độ thấp hơn. Khi nhiệt độ phản ứng tăng lên đến hơn 40° C, hoạt động của enzyme đã cho thấy một dần dần giảm (hình 2a). Tỷ lệ phần trăm của các hoạt động tương đối 37, 40, 45 và 55 ° C đã là 78.08, 100,00, 87.67 và 58,90, tương ứng. Nhiệt độ tối ưu hoạt động β-hoá dường như được phần lớn phụ thuộc vào các nguồn tin từ nơi các vi sinh vật đã được cô lập. Nhiệt độ tối ưu của BFP32 β-hoá trên oNPG là 40° C trong khi β-galactosidase sản xuất thương mại GOS đã là chủ yếu là vi khuẩn ưa. Ảnh hưởng của pH Hoạt động của enzyme phụ thuộc vào độ pH phản ứng. Nhận thực hiện các hoạt động β-hoá cao nhất được pH 7,0 và độ pH thấp hơn các hoạt động là hơi giảm (hình 2b). Tỷ lệ phần trăm của các hoạt động tương đối ở pH 5.0, 5.5, 6.0, 6.5, 7,0, 7,5 và 8.0 là 81.16, 85.51, 88.41, 94.20, 100,00, 81.16 và 69.57, tương ứng. Thông thường, pH β-hoá sản xuất thương mại GOS, tối ưu tốt hơn là một điều kiện có tính axit. Một độ pH tối ưu của BFP32 β-hoá trên oNPG là 7,0 được cùng một giá trị pH của β-galactosidase từ Kluyveromyces lactis lactose bằng cách sử dụng như một chất nền (Chockchaisawasdee và ctv., 2005).

Kết quả (Việt) 2:

Đặc tính của β-galactosidase trên ONPG
Ảnh hưởng của nhiệt độ
Các hoạt động của enzyme được phụ thuộc đáng kể vào nhiệt độ của các phản ứng. Các hoạt động β-galactosidase cao nhất thu được ở 40 ° C và các hoạt động đã giảm mạnh ở nhiệt độ thấp hơn. Khi nhiệt độ phản ứng tăng lên trên 40 ° C, các hoạt động của enzyme cho thấy một giảm dần (Hình 2a). Tỷ lệ hoạt động tương đối ở 37, 40, 45 và 55 ° C là 78,08, 100.00, 87,67 và 58,90, tương ứng. Nhiệt độ tối ưu của các hoạt động β-galactosidase dường như phần lớn phụ thuộc vào các nguồn từ nơi mà các vi sinh vật được phân lập. Nhiệt độ tối ưu của BFP32 β-galactosidase trên ONPG là 40 ° C trong khi β-galactosidases cho sản xuất GOS thương mại là vi khuẩn chủ yếu là nhiệt.
Ảnh hưởng của pH
Hoạt tính enzyme phụ thuộc vào độ pH phản ứng. Các hoạt động β-galactosidase cao nhất thu được ở pH 7.0 và có độ pH thấp hơn hoạt động này được giảm nhẹ (Hình 2b). Tỷ lệ hoạt động tương đối ở pH 5.0, 5.5, 6.0, 6.5, 7.0, 7.5 và 8.0 là 81,16, 85,51, 88,41, 94,20, 100.00, 81,16 và 69,57, tương ứng. Thông thường, độ pH tối ưu của β-galactosidase để sản xuất thương mại của GOS là tốt nhất là một điều kiện có tính axit. Độ pH tối ưu của BFP32 β-galactosidase trên ONPG là 7.0 mà là giá trị pH cùng của β-galactosidases từ Kluyveromyces lactis sử dụng lactose như một chất nền (Chockchaisawasdee et al., 2005).