Hydrophobic interactions also great

Hydrophobic interactions also greatly affect enzymatic confor- mation. The relationship between HP and temperature effects on hydrophobic interactions has yet to be fully understood [56]. It was suggested that hydrophobic interactions are strengthened by HP because the hydration of non-polar surface molecules is not favored due to the corresponding volume increases [30,65]. Evidence sup- porting this hypothesis was provided by Hei and Clark [66] by demonstrating how the stability of several glyceraldehydes-3- phosphate dehydrogenases (GAPDHs) with varying hydrophobicity of their “s-loops” (structural motifs consisting of residues 178–201 which are an important determinant of GAPDH thermal sta- bility) is correlated to pressure-induced stabilization. Further evidence was provided by Mei et al. [67] who studied the role of hydrophobic residues on pressure-induced stabilization. Through site-directed mutagenesis, Mei et al. [67] modified the hydropho- bicity of azurin and pressure-induced stabilization increased with increasing hydrophobicity.

Kết quả (Việt) 1:

Kỵ tương tác cũng rất nhiều ảnh hưởng đến enzym confor-mation. Mối quan hệ giữa HP và nhiệt độ ảnh hưởng tương tác kỵ nước vẫn chưa là hoàn toàn hiểu [56]. Nó đã được đề xuất rằng kỵ tương tác được củng cố bởi HP vì hydrat hóa không phân cực phân tử trên bề mặt không được ưa chuộng do khối lượng tương ứng tăng [30,65]. Bằng chứng sup-porting giả thuyết này được cung cấp bởi Hei và Clark [66] bằng chứng minh làm thế nào ổn định các phốt phát glyceraldehydes-3 dehydrogenases (GAPDHs) với hydrophobicity khác nhau của "s-vòng" (motif cấu trúc bao gồm các dư lượng 178 – 201 là một quyết định quan trọng của GAPDH nhiệt sta-bility) là tương quan để gây ra áp lực ổn định. Thêm bằng chứng đã được cung cấp bởi Mei et al. [67] những người nghiên cứu vai trò của các dư lượng kỵ về gây ra áp lực ổn định. Thông qua các trang web đạo diễn mutagenesis, Mei et al. [67] modified hydropho-bicity azurin và gây ra áp lực ổn định tăng với sự gia tăng hydrophobicity.

Kết quả (Việt) 2:

tương tác kỵ nước cũng ảnh hưởng đến rất nhiều thông confor- enzym. Mối quan hệ giữa HP và hiệu ứng nhiệt độ trên các tương tác kỵ nước vẫn chưa được hiểu đầy đủ [56]. Có ý kiến ​​cho rằng các tương tác kỵ nước được củng cố bởi HP vì hydrat hóa của các phân tử bề mặt không phân cực không được ưa chuộng do sự tăng khối lượng tương ứng [30,65]. Bằng chứng trợ giúp trong porting giả thuyết này đã được cung cấp bởi Hei và Clark [66] bằng cách chứng minh như thế nào sự ổn định của một số glyceraldehydes-3 dehydrogenases phosphate (GAPDHs) với kị nước của "s-vòng" của họ khác nhau (mô típ cấu trúc bao gồm dư lượng 178-201 đó là một yếu tố quyết định quan trọng của GAPDH trách đập, nhiệt) có tương quan với sự ổn định áp lực gây ra. thêm bằng chứng được cung cấp bởi Mei et al. [67] đã nghiên cứu vai trò của dư lượng kỵ nước về bình ổn áp gây ra. Thông qua trang web đột biến định hướng, Mei et al. [67] Modi fi ed bicity hydropho- của azurin và ổn định áp lực gây ra gia tăng cùng với tăng kị.