Diabetes mellitus is a multifactori

Diabetes mellitus is a multifactorial metabolic disease characterized by post-prandial hyperglycemia (PPHG). α-amylase and α-glucosidase inhibitors aim to explore novel therapeutic agents. Herein we report the promises of Dioscorea bulbifera and its bioactive principle, diosgenin as novel α-amylase and α-glucosidase inhibitor. Among petroleum ether, ethyl acetate, methanol and 70% ethanol (v/v) extracts of bulbs of D. bulbifera, ethyl acetate extract showed highest inhibition upto 72.06 ± 0.51% and 82.64 ± 2.32% against α-amylase and α-glucosidase respectively. GC-TOF-MS analysis of ethyl acetate extract indicated presence of high diosgenin content. Diosgenin was isolated and identified by FTIR, 1H NMR and 13C NMR and confirmed by HPLC which showed an α-amylase and α-glucosidase inhibition upto 70.94 ± 1.24% and 81.71 ± 3.39%, respectively. Kinetic studies confirmed the uncompetitive mode of binding of diosgenin to α-amylase indicated by lowering of both Km and Vm. Interaction studies revealed the quenching of intrinsic fluorescence of α-amylase in presence of diosgenin. Similarly, circular dichroism spectrometry showed diminished negative humped peaks at 208 nm and 222 nm. Molecular docking indicated hydrogen bonding between carboxyl group of Asp300, while hydrophobic interactions between Tyr62, Trp58, Trp59, Val163, His305 and Gln63 residues of α-amylase. Diosgenin interacted with two catalytic residues (Asp352 and Glu411) from α-glucosidase. This is the first report of its kind that provides an intense scientific rationale for use of diosgenin as novel drug candidate for type II diabetes mellitus

Kết quả (Việt) 1:

Bệnh tiểu đường là một bệnh trao đổi chất multifactorial đặc trưng bởi tăng đường huyết sau prandial (PPHG). Α-amylase và α-glucosidase ức chế nhằm mục đích khám phá đại lý điều trị tiểu thuyết. Ở đây chúng tôi báo cáo những lời hứa hẹn của khoai trời và nguyên tắc hoạt tính sinh học của nó, diosgenin như tiểu thuyết α-amylase và α-glucosidase chất ức chế. Trong dầu khí ête, etyl axetat, methanol và 70% ethanol (v/v) chiết xuất của các bóng đèn của D. trời, etyl axetat trích cho thấy cao nhất ức chế tối đa 72,06 ± 0.51% và 82.64 ± 2,32% so với α-amylase và α-glucosidase tương ứng. GC-TOF-MS phân tích etyl axetat chiết xuất chỉ ra sự hiện diện của nội dung diosgenin cao. Diosgenin được cô lập và xác định bởi FTIR, 1H NMR và 13C NMR và xác nhận bởi HPLC đó cho thấy một α-amylase và α-glucosidase ức chế tối đa có diện tích 70,94 ± 1,24% và 81.71 ± 3,39%, tương ứng. Động lực nghiên cứu xác nhận chế độ uncompetitive của các ràng buộc của diosgenin để α-amylase chỉ ra bằng cách hạ thấp của Km và Vm. tương tác nghiên cứu tiết lộ tôi huỳnh quang nội tại của α-amylase trong sự hiện diện của diosgenin. Tương tự, dichroism tròn spectrometry cho thấy giảm đỉnh núi tiêu cực humped tại 208 nm và 222 nm. Lắp ghép phân tử chỉ ra hiđrô liên kết giữa nhóm carboxyl của Asp300, trong khi kỵ nước tương tác giữa Tyr62, Trp58, Trp59, Val163, His305 và Gln63 dư lượng của α-amylase. Diosgenin tương tác với hai dư lượng chất xúc tác (Asp352 và Glu411) từ α-glucosidase. Đây là báo cáo đầu tiên của loại hình này cung cấp một lý do khoa học mạnh mẽ để sử dụng diosgenin như tiểu thuyết ma túy ứng cử viên cho loại II bệnh tiểu đường

Kết quả (Việt) 2:

Đái tháo đường là một bệnh chuyển hóa đa yếu tố đặc trưng bởi tăng đường huyết sau bữa ăn (PPHG). α-amylase và chất ức chế α-glucosidase nhằm mục đích để khám phá tác nhân điều trị tiểu thuyết. Ở đây chúng tôi báo cáo những lời hứa của khoai trời và nguyên tắc hoạt tính sinh học của nó, diosgenin như cuốn tiểu thuyết α-amylase và α-glucosidase chất ức chế. Trong số ether dầu khí, ethyl acetate, methanol và ethanol 70% (v / v) chiết xuất từ ​​củ của D. bulbifera, chiết ethyl acetate cho thấy sự ức chế cao nhất lên đến 72,06 ± 0,51% và 82,64 ± 2,32% so với α-amylase và α-glucosidase tương ứng . GC-TOF-MS phân tích chiết ethyl acetate chỉ ra sự hiện diện của nội dung diosgenin cao. Diosgenin đã được phân lập và xác định bởi FTIR, NMR 1H và 13C NMR và xác nhận bằng HPLC cho thấy một α-amylase và α-glucosidase ức chế tối đa 70,94 ± 1,24% và 81,71 ± 3,39%, tương ứng. Nghiên cứu động học khẳng định các chế độ thiếu tính cạnh tranh của các ràng buộc của diosgenin để alpha-amylase chỉ bằng cách hạ thấp của cả hai Km và Vm. Nghiên cứu tương tác tiết lộ sự dập tắt huỳnh quang nội tại của α-amylase trong sự hiện diện của diosgenin. Tương tự như vậy, tròn lưỡng sắc quang phổ cho thấy giảm đỉnh bướu tiêu cực tại 208 nm và 222 nm. Docking phân tử chỉ ra các liên kết hydro giữa các nhóm carboxyl của Asp300, trong khi tương tác kỵ nước giữa Tyr62, Trp58, Trp59, Val163, His305 và Gln63 dư lượng của α-amylase. Diosgenin tương tác với hai dư lượng xúc tác (Asp352 và Glu411) từ α-glucosidase. Đây là báo cáo đầu tiên của loại hình này cung cấp một cơ sở khoa học cho việc sử dụng dữ dội của diosgenin như ứng cử viên thuốc mới cho loại đái tháo đường II