The differences between disulfide-b

The differences between disulfide-bonding cystine (Cys_SS) and free cysteine (Cys_SH) residues were examined by analyzing the statistical distribution of both types of residue in proteins of known structure. Surprisingly, Cys_SH residues display stronger hydrophobicity than Cys_SS residues. A detailed survey of atoms which come into contact with the sulfhydryl group (sulfur atom) of Cys_SH revealed those atoms are essentially the same in number and variety as those of the methyl group of isoleucine, but are quite different to those of the hydroxyl group of serine. Moreover, the relationships among amino acids were also determined using the 3D-profile table of known protein structures. Cys_SH was located in the hydrophobic cluster, along with residues such as Met, Trp and Tyr, and was clearly separated from Ser and Thr in the polar cluster. These results imply that free cysteines behave as strongly hydrophobic, and not hydrophilic, residues in proteins.

Kết quả (Việt) 1:

Sự khác biệt giữa liên kết disulfua cystine (Cys_SS) và dư lượng miễn phí cysteine (Cys_SH) đã được kiểm tra bằng cách phân tích thống kê phân phối cả hai loại cặn trong protein cấu trúc nổi tiếng. Đáng ngạc nhiên, dư lượng Cys_SH Hiển thị mạnh mẽ hơn hydrophobicity hơn dư lượng Cys_SS. Một cuộc khảo sát chi tiết của các nguyên tử mà tiếp xúc với các nhóm sulfhydryl (lưu huỳnh nguyên tử) Cys_SH tiết lộ những nguyên tử là cơ bản cùng một số lượng và loại như những nhóm methyl của isoleucine, nhưng khá khác nhau với những người trong nhóm hiđrôxyl serine. Hơn nữa, mối quan hệ giữa axit amin cũng đã được xác định bằng cách sử dụng bảng 3D-hồ sơ của các cấu trúc protein được biết đến. Cys_SH nằm ở cụm kỵ nước, cùng với các dư lượng như Met, Trp, Tyr, và rõ ràng đã được tách khỏi Ser và Thr trong cụm sao phân cực. Những kết quả này hàm ý miễn phí cysteines cư xử như mạnh mẽ kỵ nước, và không Purifying, dư lượng trong protein.

Kết quả (Việt) 2:

Sự khác biệt giữa disulfide đính cystine (Cys_SS) và dư lượng cysteine ​​miễn phí (Cys_SH) đã được kiểm tra bằng cách phân tích sự phân bố thống kê của cả hai loại dư lượng protein cấu trúc được biết đến. Đáng ngạc nhiên, Cys_SH dư lượng hiển thị kị nước mạnh hơn dư lượng Cys_SS. Một cuộc khảo sát chi tiết của các nguyên tử mà tiếp xúc với nhóm sulfhydryl (nguyên tử lưu huỳnh) của Cys_SH tiết lộ những nguyên tử cơ bản giống nhau về số lượng và đa dạng như những người trong các nhóm methyl của isoleucine, nhưng là khá khác nhau như của các nhóm hydroxyl của serine. Hơn nữa, các mối quan hệ giữa các axit amin cũng được xác định bằng cách sử dụng bảng 3D cấu hình của cấu trúc protein được biết đến. Cys_SH nằm trong cụm kỵ, cùng với dư lượng như Met, Trp và Tyr, và rõ ràng đã được tách ra từ Ser và Thr trong cluster cực. Những kết quả này ngụ ý rằng cysteines miễn phí hành xử như mạnh kỵ nước, và không thấm nước, dư lượng protein.