In contrast, by virtue of its amphi

In contrast, by virtue of its amphiphaticity and composition of positively charged amino acids, buforin I houses a domain that resembles the conserved AMP structural motif more closely than does the corresponding domain in histone H2A. The observation that histone H2A serves as a precursor of an AMP has given rise to a series of intriguing experiments designed to decipher the mode of histone H2A processing in the toad stomach as part of the innate host defense. Biochemical and immunohistochemical analyses have revealed that, in the gastric mucosal cell, histone H2A is synthesized in excess of the amount required for DNA packaging and accumulates within cytoplasmic secretory granules. Furthermore, our group has shown that a fraction of the newly synthesized histone H2A pool is acetylated and thus targeted for translocation to the nucleus, whereas the remaining unacetylated histone H2A, upon secretion into the gastric lumen, is processed by pepsin C isozymes to yield buforin I [25]. Buforin I production is known to be closely synchronized with the secretion of hydrochloric acid and pepsinogen by gastric mucosal cells; this gastric acid catalyzes the conversion of inactive pepsinogen to the proteolytically active pepsin

Kết quả (Việt) 1:

Ngược lại, bởi Đức hạnh của nó amphiphaticity và thành phần tích cực tính axit amin, buforin tôi có một tên miền tương tự như các bảo tồn AMP cấu trúc motif thêm chặt chẽ hơn vùng tương ứng ở histone H2A. Các quan sát đó histone H2A phục vụ như một tiền thân của một AMP đã được tăng lên một loạt thí nghiệm hấp dẫn được thiết kế để giải mã các chế độ của histone H2A chế biến trong dạ dày cóc như một phần của việc bảo vệ máy chủ lưu trữ bẩm sinh. Phân tích sinh hóa và immunohistochemical đã tiết lộ rằng, trong các tế bào niêm mạc dạ dày, histone H2A tổng hợp vượt quá số tiền cần để đóng gói các DNA và tích lũy trong tế bào chất tiết hạt. Hơn nữa, nhóm của chúng tôi đã chỉ ra rằng một phần nhỏ của tổng hợp mới histone ngoài trời H2A acetylated và do đó được nhắm mục tiêu cho translocation nhân, trong khi số còn lại unacetylated histone H2A, khi tiết vào lumen Dạ dày, được xử lý bởi pepsin C isozymes để mang lại buforin tôi [25]. Buforin tôi sản xuất được biết là được đồng bộ hóa chặt chẽ với tiết ra axít clohiđric và pepsinogen bởi các tế bào niêm mạc dạ dày; này axit Dạ dày catalyzes chuyển đổi pepsinogen không hoạt động để pepsin thực hoạt động

Kết quả (Việt) 2:

Ngược lại, nhờ amphiphaticity và thành phần của các axit amin mang điện tích dương của nó, buforin tôi sở hữu một tên miền tương tự như bảo tồn AMP motif cấu trúc chặt chẽ hơn không các miền tương ứng trong histone H2A. Các quan sát rằng histone H2A phục vụ như là một tiền thân của một AMP đã làm tăng một loạt các thí nghiệm hấp dẫn được thiết kế để giải mã các chế độ của histone chế biến H2A trong dạ dày cóc như là một phần của bảo vệ vật chủ bẩm sinh. Phân tích sinh hóa và miễn dịch đã tiết lộ rằng, trong các tế bào niêm mạc dạ dày, histone H2A được tổng hợp vượt quá mức cần thiết để đóng gói DNA và tích lũy trong hạt tiết tế bào chất. Hơn nữa, nhóm của chúng tôi đã chỉ ra rằng một phần của hồ bơi histone H2A mới tổng hợp được acetyl hóa và do đó mục tiêu cho chuyển vị vào nhân, trong khi số còn lại histone H2A unacetylated, khi bài tiết vào trong lòng dạ dày, được xử lý bởi pepsin isozyme C để mang buforin I [25]. Buforin tôi sản xuất được biết là được đồng bộ chặt chẽ với sự tiết axit hydrochloric và pepsinogen bởi các tế bào niêm mạc dạ dày; axit dạ dày này xúc tác cho sự chuyển đổi của pepsinogen hoạt động cho pepsin proteolytically hoạt động