GROUP 6Most enzymes have an optimum

GROUP 6
Most enzymes have an optimum pH at with their activity is characteristically maximal. Above or bellow this pH value, enzyme activity, and therefore the reaction rate, declines. When the H+ concentration (pH) in the medium is changed, many of the enzyme’s amino acids are effected and the protein’s three-dimensional structure is altered. Extreme changes in pH can cause denaturation.
There is a maximum rate at which a certain amount of enzyme can catalyze a specific reaction. Only when the concentration of substrate(s) is extremely high can this maximum rate be attained. Under condition of high substrate concentration, the enzyme is said to be saturation; that is, its active site is always occupied by substrate or product molecules. In this condition, a further increase in substrate concentration will not effect the reaction rate because all active sites are already in use. If a substrate’s concentration exceeds a cell’s saturation level for a particular enzyme, the rate of reaction can be increased only if the cell produces additional enzyme molecules. (Ngân) However, under normal cellular conditions, enzymes are not saturated with substrate(s). At any given time, many of the enzyme molecules are inactive for lack of substrate; thus, the rate of reaction is likely to be influenced by the substrate concentration.
Enzyme inhibitors are classified according to their mechanism of action as either competitive or noncompetive inhibitors. Competitive inhibitors fill the active site of an enzyme and compete with the normal substrate for the active site. A competitive inhibitor is able to do this because its shape and chemical structure are similar to those of normal substrate. However, unlike the substrate, it does not undergo any reaction to form products. Some competitive inhibitors bind irreversibly to amino acids in the active site, preventing any further interactions with the substrate. (Phúc) Others bind reversibly, alternately occupying and leaving the active site, these slow the enzyme’s interaction with the substrate. Reversible competitive inhibition can be overcome by increasing the substrate concentration. As active site becomes available, more substrate molecules than competitive inhibitor molecules are available to attach to the active sites of enzymes. Noncompetitive inhibitors do not compete with the substrate for the enzyme’s active site; instead, they interact with another part of the enzyme. In this process, called allosteric (“other space”) inhibition, the inhibitor binds to a site on the enzyme other than the substrate’s binding site. This binding causes the active site to change its shape, making it nonfunctional. As a result, the enzyme’s activity is reduced.(Như) This effect cab be reversible or irreversible, depending on whether or not the active site can return to its original shape. In some cases, allosteric interaction can activate an enzyme rather than inhibit it. Another type of noncompetitive inhibition can operate on enzymes that require metal ions for their activity. Certain chemical can bind or tie up the metal ion activators and thus prevent an enzymatic reaction. Cyanide can bind the iron in iron-containing enzymes, and fluoride can bind calcium or magnesium. Substances such as cyanide and fluoride are sometimes called enzyme poisons because they permanently inactivate enzymes.(Trí)

QUESTIONS:
1. What do enzymes generally consist of? (Trí)
2. What can the cofactor be?
3. How do coenzymes work?
4. What is the important role of enzyme?
5. Describe the general sequence of events in enzyme reaction.
6. Why enzymes have their own specificity?
7. Can a certain compound be a substrate for a number of different enzymes that catalyze different reactions?
8. What are the important factors that influence the activity of enzyme?
9. What does denaturation of a protein involve?
10. What does denaturation of an enzyme cause? (Thu)
11. By what factors can arrangement enzymes be denatured?
12. When the enzyme is said to be saturation?
13. How are enzyme inhibitors classified?
14. Are substrate’s shape and chemical structure similar to those of competitive or noncompetive inhibitors?
15. What do competitive inhibitors do?
16. What is the difference between competitive inhibitors and noncompetitive inhibitors?
1. be divided?
2. What is grinding usually applied for?
3. What is the main purpose of cutting?
4. How we can control the stability of an emulsion?
5. What do the common size of disperse phase droplets range?(Khôi)

Kết quả (Việt) 1:

NHÓM 6Hầu hết enzym có một tối ưu pH lúc với hoạt động của họ là đặc trưng tối đa. Ở trên hoặc dưới giá trị pH, hoạt động của enzyme này, và do đó tỷ lệ phản ứng, từ chối. Khi H + nồng độ (pH) trong các phương tiện bị thay đổi, nhiều người trong số enzym amino acid được thực hiện và cấu trúc 3 chiều của protein được thay đổi. Các thay đổi cực tại VN có thể gây ra denaturation.Đó là một tỷ lệ tối đa mà tại đó một số tiền nhất định của enzym có thể xúc tác một phản ứng cụ thể. Chỉ khi nồng độ của substrate(s) là rất cao có thể này tỷ lệ tối đa đạt được. Trong điều kiện của nồng độ bề mặt cao, enzyme được gọi là bão hòa; có nghĩa là, trang web đang hoạt động của nó luôn luôn bị chiếm đóng bởi các phân tử chất nền hoặc sản phẩm. Trong tình trạng này, một sự gia tăng thêm bề mặt tập trung không sẽ ảnh hưởng tỷ lệ phản ứng bởi vì tất cả hoạt động trang web đang sử dụng. Nếu một bề mặt nồng độ vượt quá mức độ bão hòa của một tế bào cho một loại enzyme cụ thể, tỷ lệ phản ứng có thể được tăng lên chỉ nếu các tế bào sản xuất các enzyme phân tử. (Ngân) Tuy nhiên, dưới điều kiện di động bình thường, enzyme không bão hòa với substrate(s). Tại bất kỳ thời điểm nào đó, nhiều người trong số các enzyme phân tử là không hoạt động cho thiếu chất nền; Vì vậy, tỷ lệ phản ứng có khả năng chịu ảnh hưởng của nồng độ chất nền.Chất ức chế enzyme được phân loại theo cơ chế của hành động như là một trong hai cạnh tranh hoặc ức chế noncompetive. Ức chế cạnh tranh điền vào các trang web hoạt động của một enzym và cạnh tranh với bề mặt bình thường cho các trang web đang hoạt động. Một chất ức chế cạnh tranh có thể làm điều này bởi vì hình dạng và cấu trúc hóa học của nó là tương tự như những người bình thường bề mặt. Tuy nhiên, không giống như bề mặt, nó không phải trải qua bất kỳ phản ứng để hình thức sản phẩm. Một số chất ức chế cạnh tranh liên kết irreversibly với axit amin trong trang web đang hoạt động, ngăn ngừa bất kỳ tương tác hơn nữa với bề mặt. (Phúc) Những người khác liên kết reversibly, xen kẽ chiếm và rời khỏi trang web đang hoạt động, các chậm của enzyme tương tác với bề mặt. Đảo ngược sự ức chế cạnh tranh có thể được khắc phục bằng cách tăng nồng độ chất nền. Khi hoạt động trang web trở nên có sẵn, thêm các phân tử chất nền hơn cạnh tranh chất ức chế phân tử có đính kèm vào các trang web hoạt động của các enzym. Noncompetitive ức chế không cạnh tranh với chất nền cho các trang web hoạt động của enzyme; thay vào đó, họ tương tác với các phần khác của enzym. Trong quá trình này, được gọi là allosteric ("khác không gian") ức chế, ức chế liên kết với một trang web trên enzym khác hơn so với bề mặt của liên kết trang web. Ràng buộc này gây ra các trang web đang hoạt động để thay đổi hình dạng của nó, làm cho nó nonfunctional. Kết quả là, hoạt động của enzyme là giảm. (Như) Này có hiệu lực cab được đảo ngược hoặc không thể thay đổi, tùy thuộc vào hay không hoạt động có thể trở lại hình dạng ban đầu của nó. Trong một số trường hợp, allosteric tương tác có thể kích hoạt một loại enzyme chứ không phải ngăn cản nó. Một loại của noncompetitive ức chế có thể hoạt động trên các enzyme mà yêu cầu các ion kim loại cho hoạt động của họ. Hóa chất nhất định có thể ràng buộc hoặc tie lên tính ion kim loại và do đó ngăn chặn một phản ứng enzym. Xyanua có thể ràng buộc sắt trong có chứa sắt enzyme, và florua có thể ràng buộc canxi hay magiê. Chất chẳng hạn như xyanua và florua đôi khi được gọi là chất độc enzym vì họ vĩnh viễn bất hoạt enzyme. (Trí)CÂU HỎI:1. điều gì làm enzyme nói chung bao gồm? (Trí)2. những gì có thể cofactor?3. làm thế nào để làm việc coenzyme? 4. những gì là vai trò quan trọng của enzym?5. Mô tả chung chuỗi các sự kiện trong phản ứng enzym.6. tại sao enzym có đặc trưng riêng của họ? 7. có thể một hợp chất nhất định là một bề mặt cho một số khác nhau enzyme xúc tác phản ứng khác nhau? 8. thế nào là những yếu tố quan trọng mà ảnh hưởng đến hoạt động của enzyme? 9. denaturation của một loại protein liên quan đến những gì? 10. những gì denaturation của một nguyên nhân enzym? (Thu)11. bằng những yếu tố có thể sắp xếp enzyme được denatured? 12. khi enzyme được gọi là bão hòa? 13. làm thế nào chất ức chế enzyme phân loại? 14. có bề mặt của hình dạng và hóa chất cấu trúc tương tự như của cạnh tranh hoặc ức chế noncompetive?15. ức chế cạnh tranh làm gì? 16. điều gì sẽ là sự khác biệt giữa chất ức chế cạnh tranh và ức chế noncompetitive? 1. Hãy chia?2. những gì mài thường áp dụng cho?3. những gì là mục đích chính của cắt?4. làm thế nào chúng tôi có thể kiểm soát sự ổn định của một nhũ tương?5. gì kích thước phổ biến của giai đoạn disperse giọt phạm vi? (Khôi)

Kết quả (Việt) 2:

GROUP 6
Hầu hết các enzyme có một pH tối ưu ở với các hoạt động của họ là đặc trưng lớn nhất. Trên hoặc rống lên giá trị pH này, hoạt động của enzyme, và do đó tốc độ phản ứng, từ chối. Khi nồng độ H + (pH) trong môi trường thay đổi, nhiều người trong số các axit amin của enzyme được thực hiện và cấu trúc ba chiều của protein bị thay đổi. Thay đổi cực đoan ở pH có thể gây biến tính.
Có một tỷ lệ tối đa mà một số tiền nhất định của enzyme có thể xúc tác cho một phản ứng cụ thể. Chỉ khi nồng độ chất nền (s) là cực kỳ cao độ tối đa này có thể đạt được. Trong điều kiện của nồng độ cơ chất cao, các enzyme được cho là bão hòa; đó là, vị trí hoạt động của nó luôn chiếm bởi chất nền hoặc sản phẩm phân tử. Trong điều kiện này, một sự gia tăng hơn nữa trong nồng độ cơ chất sẽ không ảnh hưởng đến tốc độ phản ứng bởi vì tất cả các trang web đang hoạt động đã được sử dụng. Nếu nồng độ của một chất nền vượt quá mức độ bão hòa của tế bào cho một enzyme đặc biệt, tỷ lệ phản ứng có thể được tăng lên nếu các tế bào sản xuất các phân tử enzyme bổ sung. (Ngân) Tuy nhiên, trong điều kiện bình thường của tế bào, enzyme được bão hoà với chất nền (s). Tại bất kỳ thời điểm nào, nhiều phân tử enzyme không hoạt động vì thiếu chất nền; do đó, tốc độ của phản ứng là có khả năng bị ảnh hưởng bởi nồng độ cơ chất.
ức chế Enzyme được phân loại theo cơ chế hành động của họ là một trong hai chất ức chế cạnh tranh hoặc noncompetive. Các chất ức chế cạnh tranh điền vào vị trí hoạt động của một enzyme và cạnh tranh với các chất nền bình thường đối với các trang web đang hoạt động. Một chất ức chế cạnh tranh có thể làm điều này vì hình dạng của nó và cấu trúc hóa học tương tự như các chất nền bình thường. Tuy nhiên, không giống như các chất nền, nó không trải qua bất kỳ phản ứng để tạo thành sản phẩm. Một số thuốc ức chế cạnh tranh liên kết không hồi phục với axit amin trong các trang web đang hoạt động, ngăn ngừa bất kỳ sự tương tác hơn nữa với các chất nền. (Phúc) khác gắn thuận nghịch, luân phiên chiếm và rời khỏi trang web đang hoạt động, các tương tác của enzyme chậm với các chất nền. Ức chế cạnh tranh có hồi phục có thể được khắc phục bằng cách tăng nồng độ cơ chất. Theo trang web hoạt động trở nên có sẵn, các phân tử chất nền nhiều hơn các phân tử chất ức chế cạnh tranh có sẵn để đính kèm vào các trang web đang hoạt động của các enzym. Các chất ức chế không cạnh tranh không cạnh tranh được với các chất nền cho trang web hoạt động của enzyme; thay vào đó, chúng tương tác với một phần khác của enzyme. Trong quá trình này, được gọi là allosteric ("không gian khác") ức chế, các chất ức chế liên kết với một trang web trên các enzyme khác hơn là vị trí bám của chất nền. Điều này ràng buộc gây ra các trang web đang hoạt động để thay đổi hình dạng của nó, làm cho nó có chức năng. Kết quả là, hoạt động của enzyme bị giảm. (Như) cab Hiệu ứng này có thể hồi phục hoặc không thể đảo ngược, tùy thuộc vào việc có hay không các trang web đang hoạt động có thể trở về hình dạng ban đầu của nó. Trong một số trường hợp, sự tương tác allosteric có thể kích hoạt một enzyme thay vì ức chế nó. Một loại ức chế không cạnh tranh có thể hoạt động trên các enzyme mà đòi hỏi các ion kim loại cho các hoạt động của họ. Một số hóa chất có thể ràng buộc hoặc cột lại những chất hoạt ion kim loại và do đó ngăn chặn một phản ứng enzym. Cyanide có thể ràng buộc sắt trong các enzym có chứa sắt, florua có thể ràng buộc canxi hoặc magiê. Các chất như cyanide và florua được đôi khi được gọi là chất độc enzyme vì họ vĩnh viễn bất hoạt các enzym (Trí). CÂU HỎI: 1. Những gì các enzyme nói chung bao gồm? (Trí) 2. Điều gì có thể các đồng yếu tố được? 3. Làm thế nào để coenzyme làm việc? 4. Vai trò quan trọng của enzyme là gì? 5. Mô tả trình tự chung của các sự kiện trong phản ứng enzyme. 6. Tại sao các enzyme có tính đặc thù của họ? 7. Một hợp chất nào đó có thể là một chất nền cho một số enzyme khác nhau xúc tác các phản ứng khác nhau? 8. Những yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến sự hoạt động của enzyme là gì? 9. Những gì hiện sự biến tính của protein liên quan đến? 10. Không biến tính của một loại enzyme gây ra những gì? (Thu) 11. Bởi những yếu tố enzyme sắp xếp có thể được biến tính? 12. Khi các enzyme được cho là bão hòa? 13. Các chất ức chế như thế nào enzyme phân loại? 14. Có hình dạng bề mặt và cấu trúc hóa học tương tự như các chất ức chế cạnh tranh hoặc noncompetive? 15. Làm chất ức chế cạnh tranh làm gì? 16. Sự khác biệt giữa các chất ức chế cạnh tranh và chất ức chế không cạnh tranh là gì? 1. được chia? 2. Những gì được mài thường được áp dụng cho? 3. Mục đích chính của cắt là gì? 4. Làm thế nào chúng ta có thể kiểm soát sự ổn định của nhũ tương? 5. Làm kích thước phổ biến của những giọt pha phân tán gồm những gì? (Khôi)