AbstractAn arginine aminopeptidase

Abstract
An arginine aminopeptidase (EC 3.4.11.6) that exclusively hydrolyzes basic amino acids from the amino (N) termini of peptide substrates has been purified from Lactobacillus sakei. The purification procedure consisted of ammonium sulfate fractionation and three chromatographic steps, which included hydrophobic interaction, gel filtration, and anion-exchange chromatography. This procedure resulted in a recovery rate of 4.2% and a 500-fold increase in specific activity. The aminopeptidase appeared to be a trimeric enzyme with a molecular mass of 180 kDa. The activity was optimal at pH 5.0 and 37 degrees C. The enzyme was inhibited by sulfhydryl group reagents and several divalent cations (Cu(2+), Hg(2+), and Zn(2+)) but was activated by reducing agents, metal-chelating agents, and sodium chloride. The enzyme showed a preference for arginine at the N termini of aminoacyl derivatives and peptides. The K(m) values for Arg-7-amido-4-methylcoumarin (AMC) and Lys-AMC were 15.9 and 26.0 microM, respectively. The nature of the amino acid residue at the C terminus of dipeptides has an effect on hydrolysis rates. The activity was maximal toward dipeptides with Arg, Lys, or Ala as the C-terminal residue. The properties of the purified enzyme, its potential function in the release of arginine, and its further metabolism are discussed because, as a whole, it could constitute a survival mechanism for L. sakei in the meat environment.

Kết quả (Việt) 1:

Trừu tượng
một aminopeptidase arginine (EC 3.4.11.6) mà độc quyền hydrolyzes axit amin cơ bản từ termini (N) amin của peptide chất đã được tinh khiết từ Lactobacillus sakei. Thủ tục thanh lọc bao gồm amoni sulfat phân và ba bước chromatographic, bao gồm kỵ nước tương tác, gel lọc, và sắc kí trao đổi anion. Thủ tục này dẫn đến tốc độ phục hồi 4,2% và tăng 500-fold trong hoạt động cụ thể. Aminopeptidase dường như là một loại enzyme trimeric với một khối lượng phân tử của 180 kDa. Các hoạt động được tối ưu ở pH 5.0 và 37 độ C. Enzyme ức chế bởi sulfhydryl nhóm thử và một số tương cation (củ (2), Hg (2) và Zn (2)) nhưng đã được kích hoạt bởi các đại lý giảm, kim loại-chelating đại lý, và natri clorua. Enzym đã cho thấy một ưu tiên cho arginine tại termini N chuyển phái sinh và peptide. Các giá trị K(m) cho Arg-7-amido-4-methylcoumarin (AMC) và Lys-AMC là 15,9 và 26.0 microM, tương ứng. Bản chất của các dư lượng axit amin tại terminus C của dipeptides đã ảnh hưởng đến tỷ lệ thủy phân. Các hoạt động được tối đa về hướng dipeptides với Arg, Lys hoặc Ala như dư lượng C thiết bị đầu cuối. Các thuộc tính của enzym tinh khiết, chức năng tiềm năng của nó trong việc phát hành của arginine, và chuyển hóa hơn nữa của nó được thảo luận bởi vì, như một toàn thể, nó có thể tạo thành một cơ chế sống còn cho L. sakei trong môi trường thịt.

Kết quả (Việt) 2:

Tóm tắt
Một aminopeptidase arginine (EC 3.4.11.6) mà độc quyền thủy phân axit amin cơ bản từ các amino (N) trạm cuối của chất peptide đã được tinh chế từ Lactobacillus sakei. Thủ tục thanh lọc bao gồm ammonium sulfate phân đoạn và ba bước sắc ký, trong đó bao gồm sự tương tác kỵ nước, lọc gel, và sắc ký trao đổi anion. Thủ tục này dẫn đến một tỷ lệ thu hồi 4,2% và tăng 500 lần trong hoạt động cụ thể. Các aminopeptidase dường như là một enzyme trimeric với một khối lượng phân tử 180 kDa. Hoạt động tối ưu là ở pH 5.0 và 37 độ C. Enzym bị ức chế bởi thuốc thử nhóm sulfhydryl và một số các cation hóa trị II (Cu (2 +), Hg (2 +) và Zn (2 +)) nhưng đã được kích hoạt bởi các chất khử , đại lý kim loại-chelating, và natri clorua. Enzyme cho thấy một ưu đãi cho arginine ở trạm cuối N của các dẫn xuất aminoacyl và peptide. K (m) giá trị cho Arg-7-amido-4-methylcoumarin (AMC) và Lys-AMC là 15,9 và 26,0 microM, tương ứng. Bản chất của dư lượng axit amin tại ga cuối C của dipeptides có ảnh hưởng đến giá thủy phân. Hoạt động là tối đa đối với dipeptides với Arg, Lys, hoặc Ala như dư lượng C-thiết bị đầu cuối. Các thuộc tính của enzyme tinh khiết, chức năng tiềm năng của nó trong việc phát hành arginine, và sự trao đổi chất của nó tiếp tục được thảo luận bởi vì, như một toàn thể, nó có thể tạo thành một cơ chế sinh tồn cho L. sakei trong môi trường thịt.