In our previous study (Onishi, H.,

In our previous study (Onishi, H., Susuki, H., Nakamura, k., and Watanabe, S. J. Biochem. 83, 835-847, 1978), we found it to be characteristic of chicken gizzard myosin that thick filaments of gizzard myosin are readily disassembled by a stoichiometric amount of ATP (3 mol of ATP per mol of myosin), and that the ATPase activity of gizzard myosin in the ATP-disassembled state is much lower than that of gizzard myosin disassembled by a high concentration of KCl. We now report the following findings: (1) Thick filaments of (unphosphorylated) gizzard myosin can be in a bipolar structure or in a non-polar structure, depending on the method of preparing the thick filaments. (2) Thick filaments of (unphosphorylated) gizzard myosin in either the bioplar or the non-polar structure are readily disassembled by ATP. (3) Addition of rabbit skeletal C-protein does not confer ATP resistance on thick filaments of (unphosphorylated) gizzard myosin. (4) Unphosphorylated) gizzard myosin in the ATP-disassembled state is in a dimeric form as determined by ultracentrifugation. Moreover, 0.2 M KCl-dissociated gizzard myosin in monomeric form is converted to a dimeric form by ATP. (5) The Mg-ATPase activity of (unphosphorylated) gizzard myosin is much lower in its dimeric form (less than one-tenth) than in its monomeric form. The activity depression observed around 0.15 M KCl is therefore due to the formation of myosin dimers. (6) Skeletal L-meromyosin can increase the very low activity of (unphosphorylated) gizzard myosin ATPase at low ionic strength (0.13 M KCl) by forming ATP-resistant hybrid filaments with (unphosphorylated) gizzard myosin, preventing the formation of myosin dimers. (7) Gizzard myosin in which one of the light-chain components is phosphorylated by myosin light-chain kinase can form thick filaments which are resistant to the disassembling action of ATP. (8) Even in the presence of ATP, thick filaments of phosphorylated gizzard myosin do not disassembled into myosin dimers. Accordingly, the ATPase activity of phosphorylated gizzard myosin does not show activity depression at low ionic strength.

Kết quả (Việt) 1:

Trong của chúng tôi trước đó nghiên cứu (Onishi, H., Susuki, H., Nakamura, k., và Watanabe, S. J. Biochem. 83, 835-847, 1978), chúng tôi tìm thấy nó sẽ là đặc trưng của gà cổ họng mình myosin dày sợi của cổ họng mình myosin dễ dàng được tháo rời bởi một số tiền stoichiometric của ATP (3 mol của ATP mỗi mol của myosin), và các hoạt động ATPase của cổ họng mình myosin ATP tháo rời bang là thấp hơn nhiều so với cổ họng mình myosin tháo rời bởi một nồng độ cao của KCl. Chúng tôi bây giờ báo cáo những phát hiện sau đây: (1) sợi dày của cổ họng mình (unphosphorylated) myosin có thể trong một cấu trúc lưỡng cực hoặc trong một cấu trúc không phân cực, tùy thuộc vào phương pháp chuẩn bị các sợi dày. (2) dày sợi của cổ họng mình (unphosphorylated) myosin bioplar hoặc cấu trúc không phân cực dễ dàng tháo rời bởi ATP. (3) bổ sung của thỏ xương C-protein không trao ATP kháng trên sợi dày của (unphosphorylated) myosin diều. (4) unphosphorylated) diều myosin ATP tháo rời bang là một hình thức dimeric theo quyết định của ultracentrifugation. Hơn nữa, cách 0.2 dung M KCl diều myosin monomeric thành chuyển đổi sang một hình thức dimeric của ATP. (5) các hoạt động Mg-ATPase của cổ họng mình (unphosphorylated) myosin là thấp hơn nhiều ở dimeric dạng (ít hơn một phần mười) hơn ở dạng monomeric. Cuộc khủng hoảng hoạt động quan sát thấy xung quanh thành phố 0,15 M KCl do đó là do sự hình thành của myosin nguyên. (6) L-meromyosin xương có thể tăng cường hoạt động rất thấp của cổ họng mình (unphosphorylated) myosin ATPase lúc sức mạnh ion thấp (0,13 M KCl) bằng cách hình thành kháng ATP lai sợi với cổ họng mình (unphosphorylated) myosin, ngăn ngừa sự hình thành của myosin nguyên. (7) trong đó một trong những thành phần ánh sáng-chuỗi phosphorylated bởi myosin ánh sáng-chuỗi kinase diều myosin có thể tạo thành sợi dày mà có khả năng chịu để hành động disassembling của ATP. (8) ngay cả sự hiện diện của ATP, dày sợi phosphorylated diều myosin không tháo rời thành myosin nguyên. Theo đó, các hoạt động ATPase của cổ họng mình phosphorylated myosin không hiển thị hoạt động trầm cảm tại thấp sức mạnh ion.

Kết quả (Việt) 2:

Trong nghiên cứu trước đây của chúng tôi (Onishi, H., Susuki, H., Nakamura, k., Và Watanabe, SJ Biochem. 83, 835-847, 1978), chúng tôi tìm thấy nó là đặc trưng của mề gà myosin rằng sợi dày của mề myosin được dễ dàng tháo rời bởi một lượng cân bằng hóa học của ATP (3 mol của ATP mỗi mol của myosin), và các hoạt động ATPase của myosin mề ở bang ATP-tháo rời là thấp hơn nhiều so với mề myosin tháo rời bởi nồng độ cao của KCl . Chúng tôi bây giờ báo cáo các kết quả sau đây: (1) sợi Dày (unphosphorylated) mề myosin có thể được trong một cấu trúc lưỡng cực hoặc trong một cấu trúc không phân cực, tùy thuộc vào phương pháp điều chế các sợi dày. (2) sợi Dày (unphosphorylated) mề myosin trong hoặc bioplar hoặc cấu trúc không phân cực, thì dễ dàng tháo rời của ATP. (3) Bổ sung thỏ xương C-protein không kháng ATP trên sợi dày (unphosphorylated) mề myosin. (4) Unphosphorylated) mề myosin ở bang ATP-tháo rời ở dạng dime được xác định bằng siêu ly tâm. Hơn nữa, 0,2 M KCl-điện ly myosin mề ở dạng monomeric được chuyển đổi sang một dạng dime của ATP. (5) Các hoạt động Mg-ATPase của (unphosphorylated) mề myosin là ở dạng dime của nó (ít hơn một phần mười) thấp hơn nhiều so với các hình thức monomeric của nó. Do đó, trầm cảm hoạt động quan sát xung quanh 0.15 M KCl là do sự hình thành các chất nhị trùng myosin. (6) Skeletal L-meromyosin có thể làm tăng hoạt động rất thấp (unphosphorylated) mề myosin ATPase ở cường độ ion thấp (0.13 M KCl) bằng cách hình thành các sợi hybrid ATP-kháng với (unphosphorylated) mề myosin, ngăn ngừa sự hình thành các chất nhị trùng myosin. (7) mề myosin trong đó một trong các thành phần ánh sáng chuỗi được phosphoryl hóa bởi ánh sáng myosin chuỗi kinase có thể hình thành sợi dày đó có khả năng chống các hành động tháo của ATP. (8) Ngay cả trong sự hiện diện của ATP, sợi dày của phosphoryl mề myosin không tách rời thành dimer myosin. Theo đó, các hoạt động ATPase của phosphoryl mề myosin không thấy trầm cảm hoạt động ở cường độ ion thấp.