Table 1Screened Bacillus strains sh

Table 1
Screened Bacillus strains showing phytase activity
teins (Hermann et al., 2001) with the PhyC signal peptide failed to reveal features that may pose a problem for export across the C. glutamicum cell membrane, but this possibility cannot be ruled out. An alternative explanation for incomplete secretion of PhyC may lie in the unique architecture of the C. glutamicum cell envelope which contains a second permeability barrier composed of wall-bound and trehalose-containing corynomycolates outside of the cytoplasmic membrane (see Puech et al., 2001; Tzvetkov et al., 2003). Non-specific pore-forming protein channels that penetrate this second lipid bilayer are suggested to facilitate the transport of low-molecular mass components but not protein secretion (Daffe, 2005; Leuchtenberger, 1996; Puech et al., 2001). This additional permeability layer may be particularly relevant for heterologous protein secretion in C. glutamicum which seems to be inefficient in some cases (Liebl et al., 1992, this work).
Although the precise localization of PhyC that remains cellbound is unknown, this could be a source of significant intracellular ATP/ADPase activity, as some phytases were shown to possess such activity (Kerovuo et al., 1998; Shimizu, 1992). This could have an inhibitory effect on C. glutamicum cells and should be reflected by sub-optimal growth or a decrease in lysine production, which was not the case (see below).
3.3. Growth and lysine production by phyC-expressing C. glutamicum

Kết quả (Việt) 1:

Bảng 1Kiểm tra trực khuẩn chủng đang hiện hoạt động phytaseteins (Hermann và ctv., 2001) với PhyC tín hiệu peptide không tiết lộ tính năng mà có thể đưa ra một vấn đề xuất khẩu trên màng tế bào C. glutamicum, nhưng khả năng này không thể được loại trừ. Một lời giải thích khác cho tiết không đầy đủ của PhyC có thể nằm trong kiến trúc độc đáo của C. glutamicum di động phong bì chứa một rào cản thấm thứ hai bao gồm tường-ràng buộc và có chứa trehalose corynomycolates bên ngoài của màng tế bào chất (xem Puech et al., năm 2001; Tzvetkov et al., 2003). Không cụ thể hình thành các lỗ chân lông protein kênh mà xâm nhập này bilayer lipid thứ hai được đề nghị để tạo thuận lợi cho việc vận chuyển các thành phần khối lượng phân tử thấp nhưng không tiết ra chất đạm (Daffe, 2005; Leuchtenberger, 1996; Puech et al., 2001). Lớp thấm bổ sung này có thể đặc biệt là có liên quan cho heterologous protein tiết C. glutamicum mà có vẻ là không hiệu quả trong một số trường hợp (Liebl et al., 1992, công việc này).Mặc dù nội địa hóa chính xác của PhyC mà vẫn còn cellbound là không rõ, điều này có thể là một nguồn đáng kể nội bào ATP/ADPase hoạt động, như một số phytases được hiển thị để có các hoạt động (Kerovuo et al., 1998; Shimizu, 1992). Điều này có thể có tác dụng ức chế tế bào C. glutamicum và cần được phản ánh bởi tiểu tối ưu tăng trưởng hoặc một sụt giảm trong sản xuất lysine, mà không phải là trường hợp (xem bên dưới).3.3. tăng trưởng và lysine sản xuất bởi phyC thể hiện C. glutamicum

Kết quả (Việt) 2:

Bảng 1
chủng Bacillus tầm soát cho thấy hoạt động phytase
teins (Hermann et al., 2001) với các tín hiệu peptide PhyC không tiết lộ các tính năng mà có thể gây ra vấn đề cho xuất khẩu qua các tế bào C. glutamicum màng, nhưng khả năng này không thể được loại trừ. Một giải thích khác cho sự tiết đầy đủ của PhyC có thể nằm trong kiến trúc độc đáo của phong bì tế bào C. glutamicum, trong đó có một rào cản thấm thứ hai gồm corynomycolates trehalose chứa tường-ràng buộc và bên ngoài màng tế bào chất (xem Puech et al., 2001 ; Tzvetkov et al, 2003).. Kênh protein lỗ chân lông, tạo thành không cụ thể mà xuyên qua lớp kép lipid thứ hai này được gợi ý để tạo thuận lợi cho việc vận chuyển các thành phần khối lượng phân tử thấp nhưng không tiết protein (Daffe, 2005; Leuchtenberger, 1996; Puech et al., 2001). Lớp thấm bổ sung này có thể đặc biệt có liên quan cho bài tiết dị loại protein trong C. glutamicum mà dường như không có hiệu quả trong một số trường hợp (Liebl et al., 1992, tác phẩm này).
Mặc dù các địa phương hoá chính xác của PhyC mà vẫn cellbound là không biết, điều này có thể là một nguồn của hoạt động ATP / ADPase nội bào quan trọng, như một số phytases đã được chứng tỏ là có hoạt động như vậy (Kerovuo et al, 1998;. Shimizu, 1992). Điều này có thể có tác dụng ức chế tế bào C. glutamicum và phải được thể hiện bằng sự tăng trưởng tối ưu phụ hoặc giảm sản xuất lysine, đó không phải là trường hợp (xem dưới đây).
3.3. Tăng trưởng và sản xuất lysine bởi phyC-bày tỏ C. glutamicum