The reduction of Ref-1 appears to b

The reduction of Ref-1 appears to be regulated by thioredoxin(Fig.4A). In response to phorbol myristate acetate or ionizing radiation,thioredoxin was shown to translocate into the nucleus and interact with Ref-1,resulting in the activation of AP-1 transcriptional activity under reducing conditions [65,66]. The interaction of thioredoxin with Ref-1 and the subsequent activation of Ref-1 target proteins appear to be regulated by the redox active Cys-32 and Cys-35 residues of thioredoxin [65–67]which are responsible for its reducing activity [68](Fig.4A).Ref-1 is localized in the nucleus as well as in the cytoplasm,depending on the cell type and physiological conditions. Cytoplasmic Ref-1 translocates to the nucleus under oxidative stress conditions such as H2O2 [69] and hypochlorous acid (HOCl)[70]. It was demonstrated that nuclear importins interact with the N- terminal 20 amino acid region of Ref-1,mediating nuclear translocation (Fig.4A)[71].It remains unknown how oxidants or ROS trigger nuclear localization of Ref-1, though it has been shown that nitric oxide induces nuclear export of Ref-1 by S-nitrosation of the redox sensitive Cys-93 residue[72]; p38 may also play a role in the nuclear translocation of Ref-1 via phosphorylation of Ser-54 [73].These reports suggest that Ref-1 nuclear translocation by oxidants or oxidative stress responsive signaling pathways may occur through modifications of regions outside the accepted nuclear localization sequence of Ref-1.

Kết quả (Việt) 1:

Giảm Ref 1 dường như được quy định bởi thioredoxin(Fig.4A). Để đáp ứng với phorbol myristate axetat hoặc bức xạ ion hóa, thioredoxin Hiển thị translocate vào hạt nhân và tương tác với Ref-1, kết quả là sự kích hoạt của AP-1 transcriptional hoạt động dưới giảm tiết [65,66]. Sự tương tác của thioredoxin với Ref-1 và kích hoạt các Ref-1 mục tiêu protein xuất hiện để được quy định bởi các redox hoạt động Cys-32 và Cys-35 dư lượng của thioredoxin [65 – 67] chịu trách nhiệm cho hoạt động giảm [68](Fig.4A). REF-1 được bản địa hoá trong hạt nhân cũng như trong tế bào chất, tùy thuộc vào các tế bào loại và điều kiện sinh lý. Ref-1 tế bào chất translocates nhân điều kiện căng thẳng oxy hoá như H2O2 [69] và axít hipoclorơ (HClO) [70]. Nó đã được chứng minh là hạt nhân importins tương tác với vùng 20 axit amin N-terminal của Ref-1, việc làm trung gian hạt nhân translocation (Fig.4A)[71]. Nó vẫn chưa được biết như thế nào, oxy hóa hoặc ROS kích hoạt hạt nhân bản địa hóa của Ref-1, mặc dù nó đã cho thấy rằng oxit nitric gây ra hạt nhân khẩu của Ref-1 của S-nitrosation của redox nhạy cảm Cys-93 dư [72]; p38 cũng có thể đóng một vai trò trong hạt nhân translocation Ref-1 via phosphorylation Ser-54 [73]. Các báo cáo này đề nghị rằng Ref-1 hạt nhân translocation bằng oxy hóa hoặc stress oxy hóa đáp ứng tín hiệu con đường có thể xảy ra thông qua modifications của các khu vực bên ngoài chuỗi địa phương hoá hạt nhân được chấp nhận của Ref-1.

Kết quả (Việt) 2:

Việc giảm Ref-1 sẽ xuất hiện để điều chỉnh của thioredoxin (Fig.4A). Để đáp ứng phorbol Myristate acetate hoặc bức xạ ion hóa, thioredoxin đã được hiển thị để dời vào trong nhân và tương tác với Ref-1, dẫn đến sự kích hoạt của AP-1 hoạt động phiên mã dưới các điều kiện giảm [65,66]. Sự tương tác của thioredoxin với Ref-1 và kích hoạt tiếp theo của Ref-1 mục tiêu protein xuất hiện để được điều chỉnh bởi oxi hóa khử hoạt Cys-32 và Cys-35 dư lượng thioredoxin [65-67] chịu trách nhiệm cho các hoạt động giảm của nó [68 ] (Fig.4A) .Ref-1 được bản địa hoá trong hạt nhân cũng như trong tế bào chất, tùy thuộc vào loại tế bào và điều kiện sinh lý. Tế bào chất Ref-1 translocates đến nhân tế bào trong điều kiện căng thẳng oxy hóa như H2O2 [69] và axit hypochlorous (HOCl) [70]. Nó đã được chứng minh rằng importins hạt nhân tương tác với các thiết bị đầu cuối khu vực 20 acid amin N của Ref-1, trung gian chuyển vị hạt nhân (Fig.4A) [71] Nó vẫn còn chưa biết cách oxy hóa hoặc kích hoạt ROS vị nhân của Ref-1, mặc dù nó đã chỉ ra rằng oxit nitric gây ra xuất khẩu hạt nhân của Ref-1 của S-nitrosation của oxi hóa khử nhạy cảm Cys-93 dư lượng [72]; p38 cũng có thể đóng một vai trò trong sự chuyển hạt nhân của Ref-1 qua phosphoryl Ser-54 [73] .These báo cáo cho thấy Ref-1 chuyển vị hạt nhân oxy hóa hoặc stress oxy hóa đường dẫn tín hiệu đáp ứng có thể xảy ra thông qua các cation fi Modi của khu vực ngoài chấp nhận trình tự nội địa hóa hạt nhân của Ref-1.