Proteins are highly specialized mac

Proteins are highly specialized macromolecules performing essential functions in a biological system, such as controlling transport processes, stabilization of the cell structure, and enzymatic catalyzation of chemical reactions; others act as molecular motors in the complex machinery of molecular synthetization processes. Chemically, proteins are built up of sequences of amino acid residues linked by peptide bonds. The polypeptide chain consists of a linear backbone with the amino acid specific side chains attached to it. The atomic composition of the protein backbone is shown in Fig. 1.1. Typical proteins consist of up to N = 50, . . ., 3000
residues. The 20 different types of amino acids occurring in bioproteins are shown in Fig. 1.2. The side chains of these amino acids govern the principal specificity of each amino acid in protein folding processes and differ in chemical and physical properties under the influence of the surrounding solvent. Solubility in an aqueous environment is dependent of the occurrence of polar groups in the side chain, such as, e.g., the hydroxylic groups in serine and threonine. Hydrophobic side chains are insoluble and little reactive in a polar environment. Typical large and strongly hydrophobic side chains such as, for example, phenylalanine or tryptophan, possess aromatic rings. Others, like alanine or leucine with methine (-CH), methylene (-CH2), or methyl (-CH3) groups in the side chain, are aliphatic, i.e., these side chains only contain hydrogen and carbon atoms.

Kết quả (Việt) 2:

Protein là đại phân tử có chuyên môn cao thực hiện các chức năng cần thiết trong một hệ thống sinh học, chẳng hạn như kiểm soát quá trình vận chuyển, ổn định của cấu trúc tế bào, và catalyzation enzyme phản ứng hóa học; những người khác hành động động cơ như phân tử trong các máy móc phức tạp của quá trình synthetization phân tử. Hóa học, protein này được xây dựng trong trình tự của amino acid liên kết bằng liên kết peptide. Các chuỗi polypeptide bao gồm một trục tuyến tính với các chuỗi bên cụ thể axit amin gắn liền với nó. Các thành phần nguyên tử của xương sống protein được hiển thị trong hình. 1.1. Protein điển hình bao gồm lên tới N = 50,. . ., 3000
dư lượng. 20 loại amino acid khác nhau xảy ra trong bioproteins được hiển thị trong hình. 1.2. Các chuỗi bên của các axit amin phối các đặc trưng chủ yếu của mỗi acid amin trong quá trình gấp protein và khác nhau về tính chất hóa học và vật lý dưới sự ảnh hưởng của dung môi xung quanh. Độ hòa tan trong môi trường dung dịch nước là phụ thuộc vào sự xuất hiện của các nhóm phân cực trong chuỗi phụ, chẳng hạn như, ví dụ, các nhóm hydroxylic trong serine và threonine. Chuỗi bên kỵ là không hòa tan và ít phản ứng trong một môi trường cực. Điển hình chuỗi bên lớn và mạnh kỵ như, ví dụ, phenylalanine hoặc tryptophan, có vòng thơm. Những người khác, như alanin hoặc leucine với methine (CH), methylene (-CH2), hoặc các nhóm methyl (-CH 3) trong chuỗi bên, là béo, tức là, các chuỗi bên chỉ chứa hydro và nguyên tử cacbon.