15.1 What Factors Influence Enzymat

15.1 What Factors Influence Enzymatic Activity? 455
and Thr147–Asn148. The end product of this processing pathway is the mature pro-
tease -
-chymotrypsin, in which the three peptide chains, A (residues 1 through
13), B (residues 16 through 146), and C (residues 149 through 245), remain
together because they are linked by two disulfide bonds, one from A to B and one
from B to C.
Blood Clotting The formation of blood clots is the result of a series of zymogen
activations (Figure 15.4). The amplification achieved by this cascade of enzymatic
activations allows blood clotting to occur rapidly in response to injury. Seven of the
clotting factors in their active form are serine proteases: kallikrein, XIIa, XIa, IXa,
VIIa, Xa, and thrombin. Two routes to blood clot formation exist. The intrinsic
pathway is instigated when the blood comes into physical contact with abnormal
surfaces caused by injury; the extrinsic pathway is initiated by factors released from
injured tissues. The pathways merge at factor X and culminate in clot formation.
Thrombin excises peptides rich in negative charge from fibrinogen, converting it to
fibrin, a molecule with a different surface charge distribution. Fibrin readily aggre-
gates into ordered fibrous arrays that are subsequently stabilized by covalent
crosslinks. Thrombin specifically cleaves Arg–Gly peptide bonds and is homologous
to trypsin, which is also a serine protease (recall that trypsin acts only at Arg and Lys
residues).
Isozymes Are Enzymes with Slightly Different Subunits
A number of enzymes exist in more than one quaternary form, differing in their
relative proportions of structurally equivalent but catalytically distinct polypeptide
subunits. A classic example is mammalian lactate dehydrogenase (LDH), which
exists as five different isozymes, depending on the tetrameric association of two
different subunits, A and B: A4, A3B, A2B2, AB3, and B4 (Figure 15.5). The kinetic
Intrinsic pathway
Damaged tissue surface
Kininogen
Kallikrein
XII XIIa
XI XIa
IX IXa
X Xa X
VIIIa
VIIa VII
Tissue
factor Trauma
Trauma
Extrinsic pathway
Va
II
(Prothrombin)
IIa
(Thrombin)
I
(Fibrinogen)
Ia
(Fibrin)
XIIIa
Crosslinked
fibrin clot
Final
common
pathway FIGURE 15.4 The cascade of activation steps leading to
blood clotting.The intrinsic and extrinsic pathways con-
verge at factor X, and the final common pathway involves
the activation of thrombin and its conversion of fibrino-
gen into fibrin, which aggregates into ordered filamen-
tous arrays that become crosslinked to form the clot.

Kết quả (Việt) 1:

15.1 yếu tố ảnh hưởng hoạt động enzyme? 455và Thr147-Asn148. Sản phẩm cuối cùng của con đường chế biến này là trưởng thành pro-tease –-chymotrypsin, trong đó các chuỗi peptide ba, một (dư lượng 1 thông qua13), B (dư lượng 16 thông qua 146), và C (dư lượng 149 thông qua 245), vẫn cònvới nhau bởi vì họ được liên kết bởi hai disulfua trái phiếu, một từ A đến B và mộttừ B đến C. Máu đông máu hình thành cục máu đông là kết quả của một loạt các zymogenkích hoạt (hình 15.4). Khuếch đại đạt được bằng cách này thác của các enzymkích hoạt cho phép máu đông máu xảy ra nhanh chóng để đáp ứng với chấn thương. Bảy của cácCác yếu tố đông máu trong hình thức hoạt động của họ là serine protease: kallikrein, XIIa, hạ, IXa,VIIa, Xa và thrombin. Hai tuyến đường đến cục máu đông hình thành tồn tại. Các nội tạicon đường xúi giục khi máu đi vào các tiếp xúc thân thể với bất thườngbề mặt do chấn thương; con đường bên ngoài được khởi xướng bởi các yếu tố phát hành từbị thương mô. Các con đường hợp nhất tại yếu tố X và lên đến trong hình thành cục máu đông.Thrombin excises peptide giàu phí tiêu cực từ fibrinogen, chuyển đổi nó đểfibrin, một phân tử với sự phân bố khác nhau bề mặt phí. Fibrin dễ dàng aggre -cổng vào đặt hàng mảng xơ sau đó được ổn định bởi cộng hoá trịcrosslinks. Thrombin đặc biệt cleaves Arg-Gly peptide trái phiếu và tương đồngđể trypsin, đó cũng là một serine protease (nhớ lại rằng trypsin hoạt động chỉ tại Arg và Lysresidues).Isozymes Are Enzymes with Slightly Different SubunitsA number of enzymes exist in more than one quaternary form, differing in theirrelative proportions of structurally equivalent but catalytically distinct polypeptidesubunits. A classic example is mammalian lactate dehydrogenase (LDH), whichexists as five different isozymes, depending on the tetrameric association of twodifferent subunits, A and B: A4, A3B, A2B2, AB3, and B4 (Figure 15.5). The kineticIntrinsic pathwayDamaged tissue surfaceKininogenKallikreinXII XIIaXI XIaIX IXaX Xa XVIIIaVIIa VIITissuefactor TraumaTraumaExtrinsic pathwayVaII(Prothrombin)IIa(Thrombin)I(Fibrinogen)Ia(Fibrin)XIIIaCrosslinkedfibrin clotFinalcommonpathway FIGURE 15.4 The cascade of activation steps leading toblood clotting.The intrinsic and extrinsic pathways con-verge at factor X, and the final common pathway involvesthe activation of thrombin and its conversion of fibrino-gen into fibrin, which aggregates into ordered filamen-tous arrays that become crosslinked to form the clot.