some fish bloods at pressures of 14

some fish bloods at pressures of 140 atm but not in other fsh which
were sensitive to CO2 at low oxygen pressures. They concluded that
the Root efect was not the basis for oxygen secretion in deep sea fsh.
However, a correlation does exist: the presence of a functioning swim
bladder is often associated with a Root efect in the blood (Finge,
1966 ) .
The results of Hashimoto et al. (1960 ) indicate that only one of the two
major components of the hemoglobin of the chum salmon is character­
ized by a Root efect; the other component is not afected by pH at all.
Detailed studies of the Root efect in carp hemoglobin have been
carried out by Noble et al. (1968, 1969 ). They found (Fig. 5) that carp
hemoglobin is only half-saturated with oxygen when equilibrated with
air at pH 5.6 and 20°C in 0.05 M phosphate, or citrate. The oxygen ig. 5. The oxygen equilibria of carp hemoglobin (Noble et al., 1969 ): (�)
pH 9, (6 ) pH 8, (.) pH 7.5, (0) pH 7, (0) pH 6.5, (D) pH 6, ( .) pH 5.6.
The data were obtained at 20°C in 0.05 M phosphate, borate, or citrate or an appro­
priate mixture depending on the pH. At pH values below pH 6.5 the value of n
decreases.
afnity goes down by more than two orders of magnitude as the pH
decreases from 9 to 5.6. Kinetic measurements at 2°C show that the
rate of dissociation of oxygen also increases by two orders of magnitude
at low pH (Fig. 6). Furthermore, the rate of combination with oxygen
( k) decreases by a factor of --3 between pH 8 and 5.5. They have also
measured the rate of combination with CO (1') and fnd that the drop
in I' occurs a full pH unit higher than the drop of k. Thus the Root
efect alters the CO and O2 reactions diferently or at least to diferent
extents. This important fnding has, as yet, no explanation, but two
possibilities should be considered. The ligands could interact diferently
with an amino acid side group on the distal side of the heme. Alter­
natively, the bonding of ligand to iron may induce some diferences
in conformation between the oxy and carboxy forms.
D. Temperature Dependence
The oxygen equilibria of most fsh hemoglobins depend on tem­
perature in much the same way that mammalian hemoglobins do: An
increase in temperature causes a decrease in oxygen afnity, and the en­
thalpy values are similar (10-12 kcal/mole ). Tuna hemoglobin (Rossi­
Fanelli and Antonini, 1960) is an interesting exception: IH = -1.8
kcal/mole. The oxygenation data are shown in Fig. 7 which shows that between pH 6.5 and 8.7 the temperature dependence is close to zero.
Rossi-Fanelli and Antonini (1960 ) speculate that this insensitivity to
temperature may be a molecular adaptation which would permit the
animal to move i waters of greatly changing temperature without
changing the oxygen transport properties of the blood. It may be im­
portant here that the tuna is not entirely poikilothermic and maintains
a body temperature as much as 14°C above the ambient water tempera­
ture (Carey and Teal, 196). They do this by means of a countercurrent
system of heat exchange. Large sharks also maintain a temperature
above ambient (Carey and Teal, 1969 ); partial temperature regulation,
therefore, may be quite general in large fsh.
Wyman (1964) has considered temperature invariance of shape in
some detail, and the considerations to follow depend on his analysis.
Temperature invariance means that [0 In p/oT]y,w is independent of
y, the degree of oxygenation, or that n is independent of T for any y.
This means that the heat of introducing one mole of ligand into hemo­
globin will be independent of the degree of saturation:
tH = _RT (
d ln y ) Y
dInT y

If all the oxygen-binding sites are the same or have the same .tH values,
then the heat of heme-heme interaction will be zero; i.e., the free
energy of interaction would be entirely an entropy efect. Furthermore,
the free energy of the O2 -H+ interaction (Bohr efect ) would also be
an entropy efect. Wyman points out, however, that the results of Rossi
et al. (1963 ) on human hemoglobin do not suggest that the Bohr efect
is primarily an entropy efect. Wyman suggests that the explanation
may be that the two sets of protons (released in the acid and alkaline
ranges ) oppose one another : if they have diferent heats, their degree
of overlap must be temperature dependent.
Tuna hemoglobin has a large Bohr efect but apparently no tempera­
ture dependence. The heat of ionization of the oxygenation-linked pro­
tons should show up but in fact is not measured. Wyman suggests that
the heat of oxygenation which is measured by [0 In ploT]y includes
only the diference between the heat of ionization of the oxygenation-6. PROPERTES OF FISH HEMOGLOBINS 25
linked protons and the heats of the bufering groups (tris ) in the solu­
tion. Tris has a heat of ionization of ,-10,000 caI/mole. If the oxygen­
linked groups also have heats of ionization close to this value, the
measured heat of ionization might well be independent of pH. This,
however, does not explain why the heat of oxygenation is also apparently
zero.
E. Adaptations of Hemoglobins in Diferent Fish
Te properties of fsh hemoglobins refect adaptations not only to
the metabolic rate but also to the prevailing external oxygen pressure:
the hemoglobin must not only be capable of combining with oxygen at
the environmental POe, but also of unloading the oxygen at pressures
appropriate for the tissue metabolism. The overall pattern is that those
fsh (i.e., trout and mackerel ) which are most active generally have
hemoglobins with lower afnities for oxygen (high P50 ) than do less
active fsh. Furthermore, these hemoglobins usually have the largest
Bohr efects. Thus those fsh with the highest oxygen requirements and
the largest CO" production have hemoglobins adapted both to deliver
oxygen at relatively high pressures and to facilitate removal of CO2,
Although a large Bohr efect helps release oxygen in the tissues, it can
also prevent adequate binding of oxygen in the gills. Under the stress
of emergency and violent muscular activity the lowered oxygen binding
which results from the increase in lactic acid can be catastrophic, and
it may be one of the major causes of death in hyperactive fsh (Black,
1958 ). The Bohr efect, deemed an advantage under normal circum­
stances, may thus prevent adequate oxygen from reaching the tissues.
Fish which live in a low oxygen environment, and which lack special
adaptations (lung, mouth, or gut ) for air breathing, usually have hemo­
globins with high oxygen afnities (low P50 ). Pelagic fsh live in a rela­
tively constant environment with a high POe (-100-160 mm) where
the p.·o" is usually less than 1 mm. These fsh usually have hemoglobins
with relatively low oxygen afnities. Variation of the oxygen transport
properties of the bloods of these fsh depends primarily on metabolic
requirements. Under environmental conditions which prevent equilibra­
tion with the atmosphere, however, the pro" may become relatively high:
this situation occurs under the arctic pack ice (Kelley, 1968). Oxygen
transport properties of the hemoglobins of fsh living under these cir­
cumstances have not been studied, but the total quantity of hemoglobin
in the blood of arctic fshes is frequently considerably reduced; much
more 0" is physically dissolved (Scholander and van Dam, 1957 ).
Although the oxygen transport properties of bloods are frequently described in terms either of metabolic requirements or of environmental
oxygen pressures, these factors cannot be separated from one another.
The most active fsh must inhabit a high oxygen environment; they
could not otherise obtain sufcient oxygen for their activity.
Air-breathing fsh, of course, can bypass their low oxygen aqueous
environment.
Tese conclusions concering adaptation are largely based on studies
of blood by many individuals over the last fve decades; much of the
data has been reviewed by Manwell (1960) and by Prosser and Brown
( 1961 ). For the most part, the intrinsic properties of hemoglobin are
not adequately distinguished from the modifed properties in the red
blood cell. Krogh and Leitch (1919), in the frst comparative study of
fsh bloods, clearly anticipated the possibility that fsh red cells might
contain allosteric substances which could control the oxygen transport
properties :
We believe that the adaptation of fsh blood must be brought about by some
substance or substances present along with the haemoglobin within the corpuscles,
and we wish to point out the general signifcance of the haemoglobin being enclosed
in corpuscles surrounded by semipermeable membranes. By this arrangement just
that chemical environment can be secured which is most suitable for the respiratory

Kết quả (Việt) 1:

một số cá máu ở áp suất của 140 máy atm nhưng không phải trong fsh khác mà được nhạy cảm để CO2 ở áp suất thấp oxy. Họ kết luận rằng efect gốc không phải là cơ sở cho oxy tiết trong biển sâu fsh. Tuy nhiên, một sự tương quan tồn tại: sự hiện diện của một bơi hoạt động bàng quang là thường xuyên liên kết với bản gốc efect trong máu (Finge, 1966). Kết quả của Hashimoto et al. (1960) chỉ ra rằng chỉ có một trong hai Các thành phần chính của hemoglobin cá hồi chum là nhân vậtized bởi efect gốc; Các thành phần khác không phải là afected bởi độ pH ở tất cả. Các nghiên cứu chi tiết của efect gốc trong cá chép hemoglobin đã mang ra bởi Noble et al. (1968, 1969). Họ tìm thấy (hình 5) mà cá chép hemoglobin là chỉ nửa bão hòa với oxy khi equilibrated với Máy pH 5,6 và 20 ° C trong 0.05 M phosphat, hoặc citrate. Ig oxy. 5. các cân bằng oxy cá chép hemoglobin (Noble et al., 1969):) pH 9, (6) pH 8, (.) pH 7.5, (0) pH 7, (0) pH 6.5, (D) pH 6, (.) pH 5,6. Dữ liệu được thu được ở 20° C trong 0.05 M phosphat, borat, hoặc citrat hoặc một appropriate các hỗn hợp tùy thuộc vào độ pH. Ph giá trị dưới đây pH 6.5 giá trị của n giảm. afnity đi xuống bởi hơn hai đơn đặt hàng của độ lớn như pH giảm từ 9 để 5,6. Các đo đạc Kinetic lúc 2° C cho thấy rằng các tỷ lệ phân ly của ôxy cũng gia tăng bởi hai đơn đặt hàng của các cường độ tại pH thấp (hình 6). Hơn nữa, tốc độ kết hợp với ôxy (k) giảm bởi một nhân tố của--3 giữa độ pH 8 và 5,5. Họ cũng có đo tỷ lệ kết hợp với CO (1') và fnd mà thả trong tôi ' xảy ra một đơn vị đầy đủ độ pH cao hơn giọt k. Do đó vào thư mục gốc efect làm thay đổi CO và O2 phản ứng diferently hoặc ít để khác nhau extents. Này fnding quan trọng có, như được nêu ra, không có lời giải thích, nhưng hai khả năng cần được xem xét. Các ligand có thể tương tác diferently với một axit amin phụ nhóm về phía xa của heme. Thay đổitự nhiên, liên kết các phối tử để sắt có thể gây ra một số sự khác biệt ở conformation giữa các hình thức oxy và carboxy. Mất phụ thuộc vào nhiệt độ Cân bằng oxy của hầu hết fsh hemoglobins phụ thuộc vào temperature nhiều giống như cách mà động vật có vú hemoglobins làm: một tăng nhiệt độ gây ra một sự giảm xuống trong oxy afnity, và các enthalpy giá trị là tương tự như (10-12 kcal/nốt ruồi). Cá ngừ hemoglobin (RossiFanelli và Antonini, năm 1960) là một ngoại lệ thú vị: IH =-1.8 Kcal/nốt ruồi. Oxy hóa dữ liệu được hiển thị trong hình 7 cho thấy rằng giữa độ pH 6.5 và 8.7 sự phụ thuộc nhiệt độ là gần bằng không. Rossi-Fanelli và Antonini (1960) suy đoán rằng insensitivity này để nhiệt độ có thể là một thích ứng phân tử mà sẽ cho phép các động vật để di chuyển tôi vùng biển của rất nhiều thay đổi nhiệt độ mà không có thay đổi thuộc tính vận chuyển oxy trong máu. Nó có thể important ở đây rằng các cá ngừ là không hoàn toàn poikilothermic và duy trì một nhiệt độ cơ thể nhiều như 14° C ở trên các môi trường xung quanh nước temperaTure (Carey và Teal, 196). Họ làm điều này bằng phương tiện của một countercurrent Hệ thống trao đổi nhiệt. Cá mập lớn cũng duy trì nhiệt độ ở trên môi trường xung quanh (Carey và Teal, 1969); một phần nhiệt độ quy định, do đó, có thể khá chung tại lớn fsh. Wyman (1964) đã coi là nhiệt độ định hình trong một số chi tiết, và cân nhắc theo phụ thuộc vào phân tích của ông. Nhiệt độ định có nghĩa là rằng y [0 tại p/oT], w là độc lập của y, mức độ oxy hóa, hoặc n đó là độc lập của T cho bất kỳ y. Điều này có nghĩa rằng sức nóng của giới thiệu một nốt ruồi của phối tử vào hemoglobin sẽ được độc lập của mức độ bão hòa: tH = _RT ()d ln y) Y dInT y Nếu tất cả các trang web oxy-ràng buộc đều giống nhau hoặc có cùng các giá trị .tH, sau đó nhiệt heme-heme tương tác sẽ là zero; tức là, miễn phí năng lượng tương tác sẽ là hoàn toàn một efect dữ liệu ngẫu nhiên. Hơn nữa, năng lượng miễn phí của O2 - H + tương tác (Bohr efect) cũng sẽ một efect dữ liệu ngẫu nhiên. Wyman chỉ ra, Tuy nhiên, mà kết quả của Rossi et al. (1963) trên con người hemoglobin không đề nghị mà Bohr efect là chủ yếu là một efect dữ liệu ngẫu nhiên. Wyman cho thấy rằng những lời giải thích có thể là hai bộ của proton (phát hành vào các axit và kiềm phạm vi) chống lại nhau: nếu họ có khác nhau nóng, mức độ của của chồng lên nhau phải được nhiệt độ phụ thuộc. Cá ngừ hemoglobin có một efect Bohr lớn nhưng rõ ràng không có temperaTure phụ thuộc. Sức nóng của ion hóa của pro oxy hóa liên kếttấn nên hiển thị nhưng trong thực tế không được đánh giá. Wyman cho thấy rằng sức nóng của oxy hóa đo bằng [cốt truyện tại 0] y bao gồm chỉ các diference giữa sức nóng của ion oxy hóa-6. PROPERTES CỦA CÁ HEMOGLOBINS 25 liên kết proton và nóng của nhóm bufering (tris) trong solution. Tris có một nhiệt độ của các ion hóa của,-10,000 caI/nốt ruồi. Nếu ôxyliên hệ nhóm cũng có nóng của ion hóa gần với giá trị này, các đo nhiệt của ion hóa cũng có thể là độc lập của pH. Điều này, Tuy nhiên, không giải thích tại sao nhiệt oxy hóa là cũng rõ ràng Zero. E. chuyển thể của Hemoglobins trong các cá Te thuộc tính của fsh hemoglobins refect thích nghi không chỉ để tỷ lệ trao đổi chất mà còn với những áp lực bên ngoài ôxy hiện hành: hemoglobin phải không chỉ có khả năng kết hợp với oxy POe môi trường, mà còn của dỡ hàng oxy ở áp suất thích hợp cho sự trao đổi chất mô. Các mô hình tổng thể là những người FSH (tức là, cá hồi và cá thu) đó là tích cực nhất thường có hemoglobins với afnities thấp hơn cho ôxy (cao P50) hơn làm ít hơn fsh hoạt động. Hơn nữa, các hemoglobins thường có lớn nhất Bohr efects. Do đó fsh với các yêu cầu oxy cao nhất và CO lớn nhất"sản xuất đã hemoglobins thích nghi cả hai để cung cấp ôxy ở áp suất tương đối cao và để tạo điều kiện cho các loại bỏ của CO2, Mặc dù một efect Bohr lớn giúp giải phóng oxy trong các mô, nó có thể cũng ngăn chặn các ràng buộc đầy đủ oxy trong các mang. Dưới sự căng thẳng hoạt động khẩn cấp và bạo lực cơ bắp ràng buộc giảm oxy mà kết quả từ sự gia tăng trong axit lactic có thể được thảm họa, và nó có thể là một trong những nguyên nhân chính của cái chết trong hiếu động fsh (đen, 1958). the Bohr efect, coi là một lợi thế theo mục bình thườnglập trường, do đó có thể ngăn ngừa đầy đủ oxy đến các mô. Cá mà sống trong một môi trường oxy thấp, và mà thiếu đặc biệt chuyển thể (phổi, miệng, hoặc ruột) cho máy thở, thường có đầu kẹp hemoglobins với oxy cao afnities (thấp P50). Biển fsh sống trong một relacách môi trường liên tục với một POe cao (-100-160 mm) nơi các p. ·o"thường là ít hơn 1 mm. Fsh thường có đầu kẹp hemoglobins với tương đối thấp oxy afnities. Các biến thể của việc vận chuyển oxy thuộc tính của máu fsh phụ thuộc chủ yếu vào trao đổi chất yêu cầu. Trong điều kiện môi trường mà ngăn chặn equilibration với bầu không khí, Tuy nhiên, các chuyên nghiệp"có thể trở thành tương đối cao: tình trạng này xảy ra dưới gói băng Bắc cực (Kelley, 1968). Ôxy vận chuyển tài sản của hemoglobins fsh sống dưới circumstances đã không được nghiên cứu, nhưng số lượng tổng số của hemoglobin trong máu của Bắc cực fshes thường xuyên đáng kể giảm; nhiều Thêm 0" là thể chất hòa tan (Scholander và van Dam, 1957). Mặc dù tính chất vận chuyển oxy của máu thường xuyên được mô tả trong điều khoản của trao đổi chất yêu cầu hoặc môi trường áp lực oxy, các yếu tố này không thể được tách ra khỏi nhau. Fsh tích cực nhất phải sống trong một môi trường oxy cao; họ có thể có không otherise được sufcient oxy cho hoạt động của họ. Máy thở fsh, tất nhiên, có thể bỏ qua của dung dịch nước thấp oxy môi trường. Tese kết luận concering thích ứng được phần lớn dựa trên các nghiên cứu máu của nhiều cá nhân trong những thập kỷ cuối fve; nhiều của các dữ liệu đã được xem xét bởi Manwell (1960) và bởi Prosser và Brown (1961). cho hầu hết các phần, các tính chất nội tại của hemoglobin không đầy đủ phân biệt với các thuộc tính modifed trong màu đỏ tế bào máu. Krogh và Leitch (1919), trong nghiên cứu so sánh frst của FSH máu, rõ ràng dự đoán khả năng VSATTP bào có thể chứa chất allosteric mà có thể điều khiển việc vận chuyển oxy thuộc tính: Chúng tôi tin rằng sự thích ứng của fsh máu phải được mang về bởi một số chất hoặc các chất hiện nay cùng với haemoglobin trong corpuscles, và chúng tôi muốn chỉ ra signifcance haemoglobin được kèm theo, chung ở corpuscles bao quanh bằng màng semipermeable. Bằng cách sắp xếp này chỉ môi trường hóa chất đó có thể được bảo đảm là thích hợp nhất cho những đường hô hấp

Kết quả (Việt) 2:

một số dòng máu cá ở áp suất 140 atm nhưng không phải trong FSH khác mà
rất nhạy cảm với CO2 ở áp suất oxy thấp. Họ kết luận rằng
các efect gốc không phải là cơ sở để tiết oxy trong FSH biển sâu.
Tuy nhiên, một mối tương quan không tồn tại: sự hiện diện của bơi hoạt động
bàng quang thường được liên kết với một efect gốc trong máu (Finge,
1966).
Các kết quả của Hashimoto et al. (1960) chỉ ra rằng chỉ có một trong hai
thành phần chính của huyết sắc tố của cá hồi chum là vật
trưng bởi một efect gốc; các thành phần khác không afected bởi độ pH ở tất cả.
nghiên cứu chi tiết của efect gốc ở cá trắm hemoglobin đã được
thực hiện bởi Noble và cộng sự. (1968, 1969). Họ phát hiện ra (Hình. 5) rằng cá chép
hemoglobin chỉ nửa bão hòa với oxy khi cân bằng với
không khí ở pH 5.6 và 20 ° C trong 0,05 M phosphate, hoặc citrate. Các ig oxy. (. Noble và cộng sự, 1969) 5. cân bằng oxy của cá chép hemoglobin: ()
pH 9, (6) pH 8, pH 7,5, (0) pH 7, (0) pH 6,5, (D) (.) pH 6, (.) pH 5.6.
Các dữ liệu thu được ở 20 ° C trong 0,05 M phosphate, borat, hoặc citrate hoặc appro
hỗn hợp priate tùy thuộc vào độ pH. Tại giá trị pH pH dưới 6,5 giá trị của n
giảm.
afnity đi xuống hơn hai bậc độ lớn khi độ pH
giảm 9-5,6. Đo động học ở 2 ° C cho thấy
tỷ lệ phân ly oxy cũng tăng hai bậc độ lớn
ở độ pH thấp (Hình. 6). Hơn nữa, tỷ lệ kết hợp với oxy
(k) giảm theo hệ số --3 giữa pH 8 và 5.5. Họ cũng đã
đo tỷ lệ kết hợp với CO (1 ') và FND mà thả
trong tôi 'xảy ra một đơn vị pH toàn cao hơn so với mức giảm của k. Vì vậy Root
efect làm thay đổi phản ứng CO và O2 diferently hoặc ít nhất là để thức khác nhau
mức độ. Fnding quan trọng này, như được nêu ra, không có lời giải thích, nhưng hai
khả năng cần được xem xét. Các phối tử có thể tương tác diferently
với một nhóm phụ amino acid ở phía xa của heme. Thay đổi
tự nhiên, các liên kết của phối tử sắt có thể gây ra một số diferences
trong cấu giữa oxy và các hình thức carboxy.
D. Nhiệt độ phụ thuộc
Các cân bằng oxy của hemoglobin nhất FSH phụ thuộc vào hệ
perature theo cách tương tự như hemoglobin động vật có vú làm: Một
gia tăng nhiệt độ gây ra giảm afnity oxy, và en
thalpy giá trị tương tự (10-12 kcal / mol). Cá ngừ hemoglobin (Rossi
Fanelli và Antonini, 1960) là một ngoại lệ thú vị: IH = -1,8
kcal / mol. Các dữ liệu oxy hóa được thể hiện trong hình. 7 trong đó cho thấy rằng giữa pH = 6,5 và 8,7 sự phụ thuộc nhiệt độ gần bằng không.
Rossi-Fanelli và Antonini (1960) cho rằng vô cảm này để
nhiệt độ có thể là một thích ứng phân tử mà sẽ cho phép
động vật để di chuyển nước của tôi thay đổi rất nhiều nhiệt độ không
thay đổi các tính chất vận chuyển oxy của máu. Nó có thể là im
trọng ở đây là cá ngừ không phải là hoàn toàn biến nhiệt và duy trì
nhiệt độ cơ thể càng nhiều càng tốt 14 ° C so với môi trường xung quanh keo nước
ture (Carey và Teal, 196). Họ làm điều này bằng phương tiện của một ngược
hệ thống trao đổi nhiệt. Cá mập lớn cũng duy trì nhiệt độ
trên môi trường xung quanh (Carey và Teal, 1969); điều chỉnh nhiệt độ một phần,
do đó, có thể là khá chung chung trong FSH lớn.
Wyman (1964) đã xem xét nhiệt độ bất biến của hình dạng trong
một số chi tiết, và cân nhắc để theo phụ thuộc vào phân tích của ông.
Nhiệt độ bất biến có nghĩa là [0 Trong p / OT] y , w là độc lập
. y, mức độ oxy hóa, hoặc n đó là độc lập của T đối với bất kỳ y
này có nghĩa là nhiệt giới thiệu một mol ligand vào hemo
globin sẽ không phụ thuộc vào mức độ bão hòa:
tH = _RT (
d ln y) Y
dint y Nếu tất cả các trang web oxy ràng buộc là giống nhau hoặc có giá trị .th cùng, sau đó sức nóng của sự tương tác heme-heme sẽ bằng không; nghĩa là miễn phí năng lượng của tương tác sẽ hoàn toàn là một efect entropy. Hơn nữa, năng lượng tự do của H + tương tác (Bohr efect) O2 cũng sẽ là một efect entropy. Wyman chỉ ra, tuy nhiên, kết quả của Rossi et al. (1963) về hemoglobin con người không cho thấy efect Bohr chủ yếu là một efect entropy. Wyman cho rằng lời giải thích có thể là hai bộ proton (phát hành vào axit và kiềm phạm vi) chống lại nhau: nếu họ có nóng khác nhau, mức độ của họ chồng lên nhau phải có nhiệt độ phụ thuộc. cá ngừ hemoglobin có Bohr efect lớn nhưng rõ ràng không có keo phụ thuộc ture. Sức nóng của ion hóa của các chuyên oxy hóa liên kết tấn sẽ hiện lên nhưng trên thực tế không được đo. Wyman cho thấy sức nóng của oxy được đo bởi [0 trong âm mưu] y bao gồm chỉ diference giữa cái nóng của ion hóa của oxy-6. Thoại Properties CÁ hemoglobin 25 proton liên kết và nóng của các nhóm bufering (tris) trong Solu sự. Tris có một sức nóng của ion hóa, -10.000 Cai / mol. Nếu oxy nhóm liên kết cũng có nóng của ion hóa gần với giá trị này, nhiệt độ đo được của ion hóa cũng có thể là phụ thuộc vào độ pH. Điều này, tuy nhiên, không giải thích lý do tại sao nhiệt độ của oxy cũng rõ ràng là không. E. Thích nghi của hemoglobin trong thức khác nhau về cá tính Te của hemoglobin FSH refect thích nghi không chỉ để tỷ lệ trao đổi chất mà còn để áp lực oxy bên ngoài hiện hành: hemoglobin không những phải có khả năng kết hợp với oxy Poe môi trường, mà còn dỡ oxy ở áp suất thích hợp cho quá trình chuyển hóa tế bào. Các mô hình tổng thể là những FSH (tức là, cá hồi và cá thu) mà hoạt động mạnh nhất thường có hemoglobin với afnities thấp oxy (P50 cao) hơn so với ít FSH hoạt động. Hơn nữa, các hemoglobin thường có lớn nhất efects Bohr. Vì vậy, những VSATTP với các yêu cầu oxy cao nhất và CO "sản xuất lớn nhất đã hemoglobin thích nghi cả hai để cung cấp oxy ở áp suất tương đối cao và để tạo điều kiện loại bỏ CO2, Mặc dù một Bohr efect lớn giúp giải phóng oxy trong các mô, nó có thể ngăn chặn cũng đủ ràng buộc oxy trong mang. Theo căng thẳng khẩn cấp và hoạt động của cơ bạo lực oxy giảm ràng buộc mà kết quả từ sự gia tăng acid lactic có thể là một thảm họa, và nó có thể là một trong những nguyên nhân chính gây tử vong ở FSH hiếu động (Black, 1958) . Các Bohr efect, được coi là một lợi thế dưới circum bình thường lập trường, do đó có thể ngăn chặn oxy đầy đủ từ đến các mô. Cá sống trong một môi trường oxy thấp, và đặc biệt mà thiếu sự thích nghi (phổi, miệng, hoặc ruột) để thở không khí, thường có hemo globin với afnities oxy cao (P50 thấp). Tầng nổi VSATTP sống trong một rela môi trường cực thường xuyên với một Poe cao (-100-160 mm) trong đó p. · o "thường là ít hơn 1 mm. Những FSH thường có hemoglobin với afnities oxy tương đối thấp. Biến thể của việc vận chuyển oxy tính chất của dòng máu của những FSH phụ thuộc chủ yếu vào chuyển hóa yêu cầu. Trong điều kiện môi trường mà ngăn chặn equilibra sự với không khí, tuy nhiên, các chuyên nghiệp "có thể trở thành tương đối cao: tình trạng này xảy ra trong các gói băng Bắc cực (Kelley, 1968) Oxy. tính vận chuyển của hemoglobin FSH sống dưới những cir những tình có không được nghiên cứu, nhưng tổng số lượng hemoglobin trong máu của fshes Bắc cực thường giảm đáng kể; nhiều . hơn 0 "là chất hòa tan (Scholander và van Dam, 1957) Mặc dù các công cụ chuyển oxy của máu làm thường xuyên mô tả về một trong hai yêu cầu trao đổi chất hoặc môi trường áp lực oxy, những yếu tố không thể tách rời nhau. Các FSH tích cực nhất phải sống trong một môi trường oxy cao; họ có thể không có được otherise sufcient oxy cho hoạt động của họ. máy thở FSH, tất nhiên, có thể bỏ qua dung dịch nước ôxy thấp môi trường. kết luận tese tế về thích ứng chủ yếu được dựa trên các nghiên cứu của máu bởi nhiều cá nhân trong những thập kỷ cuối cùng fve; phần lớn các dữ liệu đã được xem xét bởi Manwell (1960) và Prosser và Brown (1961). Đối với hầu hết các phần, các thuộc tính nội tại của hemoglobin được không phân biệt đầy đủ từ các thuộc tính modifed trong màu đỏ tế bào máu. Krogh và Leitch (1919), trong nghiên cứu so sánh frst của dòng máu FSH, rõ ràng dự đoán khả năng VSATTP các tế bào màu đỏ có thể chứa các chất allosteric có thể kiểm soát việc vận chuyển oxy tính: Chúng tôi tin rằng sự thích ứng của FSH trong máu phải được đưa về một số chất hoặc các chất hiện diện cùng với các hemoglobin trong tiểu, và chúng tôi muốn chỉ ra những signifcance chung của hemoglobin nằm gọn trong tiểu bao bọc bởi màng bán thấm. Bằng cách sắp xếp này chỉ có môi trường hóa học có thể được bảo đảm nào là thích hợp nhất cho đường hô hấp