Proteins are surface-active compoud

Proteins are surface-active compouds and comparable with low molecular weight surfactants (emulsifiers). They result in lowering of the interfacial tension of fluid interfaces. Proteins emulsify an oil phase in water and stabilize the emulsion. The increased resistance of oil droplets to coalescence is associated with protein adsorption at the interfacial surface and the formation of interfacial layer having high viscosity. In comparison to the low molecular weight surfactants, proteins have the ability to form an adsorption layer with high strength and increase the viscosity of the medium which results in high stability of emulsion ( Garti & Leser, 2001). Low molecular weight surfactants (LMW) commonly used in foods are mono- and diglycerides, polysorbates, sorbitan monostearate, polyoxyethylene sorbitan monostearate, and sucrose esters. They lower the interfacial tension to a greater extent than high molecular weight surfactants such as proteins and gums (Table 6.3). LMW surfactants have higher adsorption energies per unti area than proteins and gums but proteins and gums can adsorb at the interface with several segments. Although LMW surfactants are more effective than the others in reducing interfacial tensions, emulsions formed by them are less stable. This is due to the fact that steric repulsion between the protein-covered oil droplets is very effective against aggregation. In addition, since proteins have higher molecular weight, their adsorption and desorption are slower than the adsorption and desorption of LMW surfactants (Bos & van Vliet, 2001).
Surfactants can be classified as nonionic or ionic according to the charge of the head group. They are also categorized based on their ability to dissolve in oil or water. A measure of this is expressed by hydrophilic/lipophilic balance (HLB). HLB number can be calculated by using the relationship:

Kết quả (Việt) 1:

Protein là surface-active compouds và thấp hơn so với bề mặt thấp trọng lượng phân tử (natri NaNO2). Họ kết quả trong việc làm giảm căng thẳng interfacial của giao diện chất lỏng. Protein emulsify một giai đoạn dầu trong nước và ổn định nhũ tương. Tăng sức đề kháng của dầu giọt để coalescence được liên kết với protein hấp phụ tại bề mặt interfacial và sự hình thành của interfacial lớp có độ nhớt cao. So với bề mặt thấp trọng lượng phân tử, protein có khả năng để tạo thành một lớp hấp phụ với cường độ cao và tăng độ nhớt của các phương tiện mà kết quả trong sự ổn định cao của nhũ tương (Garti & Leser, 2001). Bề mặt thấp trọng lượng phân tử (LMW) thường được sử dụng trong thực phẩm là mono - và diglyxerit, polysorbates, sorbitan monostearate, polyoxyethylene sorbitan monostearate, và Sucroza Este. Họ làm giảm sự căng thẳng interfacial đến một mức độ lớn hơn trọng lượng phân tử cao bề mặt chẳng hạn như protein và nướu răng (bảng 6.3). LMW bề mặt có hấp phụ cao năng lượng trên diện tích cho hơn protein và nướu răng nhưng protein và nướu răng có thể adsorb giao diện với một số phân đoạn. Mặc dù LMW bề mặt hiệu quả hơn hơn những người khác trong việc giảm căng thẳng interfacial, nhũ tương được hình thành bởi chúng là ít ổn định. Điều này là do thực tế là steric đẩy giữa các giọt dầu protein bảo hiểm là rất hiệu quả chống lại tập hợp. Ngoài ra, kể từ khi protein có trọng lượng phân tử cao hơn, hấp phụ và desorption của họ đang chậm hơn so với hấp phụ và desorption của bề mặt LMW (Bos & van Vliet, 2001).Bề mặt có thể được phân loại là nonionic hoặc ion theo phí ban đầu. Họ cũng được phân loại dựa trên khả năng của mình để hòa tan trong dầu hoặc nước. Một biện pháp này được thể hiện bởi Purifying/lipophilic cân bằng (HLB). HLB số có thể được tính toán bằng cách sử dụng mối quan hệ: