Fibril formation has been considere

Fibril formation has been considered a significant feature of amyloid proteins. However, it has been proposed that fibril formation is a common property of many proteins under appropriate conditions. We studied the fibril formation of β-amylase, a non-amyloid protein rich in α-helical structure, because the secondary structure of β-amylase is similar to that of prions. With the conditions for the fibril formation of prions, β-amylase proteins were converted into amyloid fibrils. The features of β-amylase proteins and fibrils are compared to prion proteins and fibrils. Furthermore, the cause of neurotoxicity in amyloid diseases is discussed.

Kết quả (Việt) 1:

Fibril hình thành đã được coi là một tính năng quan trọng của protein amyloid. Tuy nhiên, nó đã được đề xuất rằng fibril hình thành là một tài sản phổ biến của nhiều protein trong điều kiện thích hợp. Chúng tôi nghiên cứu sự hình thành fibril của β-amylase, một protein amyloid phong phú trong cấu trúc xoắn ốc α, bởi vì cấu trúc bậc hai của β-amylase là tương tự như prion. Với các điều kiện để hình thành fibril prion, β-amylase protein được cải biến thành amyloid fibrils. Các tính năng của β-amylase protein và fibrils được so sánh với prion protein và fibrils. Hơn nữa, nguyên nhân của neurotoxicity ở amyloid bệnh được thảo luận.

Kết quả (Việt) 2:

Hình thành sợi nhỏ đã được coi là một tính năng quan trọng của protein amyloid. Tuy nhiên, nó đã được đề xuất rằng sự hình thành sợi nhỏ là một tài sản chung của nhiều protein dưới điều kiện thích hợp. Chúng tôi nghiên cứu sự hình thành sợi nhỏ của β-amylase, một protein amyloid không giàu cấu trúc α-xoắn ốc, vì cấu trúc thứ cấp của β-amylase là tương tự như của các prion. Với các điều kiện cho sự hình thành sợi nhỏ của prion, protein β-amylase đã được chuyển đổi thành các sợi amyloid. Các tính năng của protein β-amylase và sợi được so sánh với các protein prion và sợi. Hơn nữa, nguyên nhân của độc thần kinh trong bệnh amyloid được thảo luận.