usually low within cells. At very l

usually low within cells. At very low substrate concentrations, an enzyme makes product slowly because it seldom contacts a sub- strate molecule. If more substrate molecules are present, an en- zyme binds substrate more often, and the reaction velocity (usu- ally expressed in terms of the rate of product formation) is greater than at a lower substrate concentration. Thus the rate of an enzyme-catalyzed reaction increases with substrate concentration (figure 8.17). Eventually further increases in substrate concen- tration do not result in a greater reaction velocity because the available enzyme molecules are binding substrate and converting it to product as rapidly as possible. That is, the enzyme is satu- rated with substrate and operating at maximal velocity (Vmax). The resulting substrate concentration curve is a hyperbola (figure 8.17). It is useful to know the substrate concentration an enzyme needs to function adequately. Usually the Michaelis constant (Km), the substrate concentration required for the enzyme to achieve half maximal velocity, is used as a measure of the appar- ent affinity of an enzyme for its substrate. The lower the Km value, the lower the substrate concentration at which an enzyme cat- alyzes its reaction. Enzymes also change activity with alterations in pH and tem- perature (figure 8.18). Each enzyme functions most rapidly at a specific pH optimum. When the pH deviates too greatly from an enzyme’s optimum, activity slows and the enzyme may be dam- aged. Enzymes likewise have temperature optima for maximum activity. If the temperature rises too much above the optimum, an enzyme’s structure will be disrupted and its activity lost. This phenomenon, known as denaturation, may be caused by

Kết quả (Việt) 1:

thường thấp trong các tế bào. Ở nồng độ rất thấp chất nền, một loại enzyme làm cho sản phẩm chậm vì nó hiếm khi liên hệ với một phân tử sub-strate. Nếu thêm bề mặt phân tử có mặt, một en zyme liên kết với bề mặt thường xuyên hơn, và tốc độ phản ứng (thể hiện trong điều kiện tỷ lệ sản phẩm hình thành usu-đồng minh) là hơn lúc một nồng độ thấp hơn bề mặt. Do đó, tỷ lệ một enzyme xúc tác phản ứng tăng với nồng độ bề mặt (hình 8.17). Cuối cùng tiếp tục gia tăng trong các bề mặt concen-tration không dẫn đến một vận tốc phản ứng lớn hơn bởi vì các phân tử enzym có ràng buộc bề mặt và chuyển đổi nó để sản phẩm nhanh chóng nhất có thể. Đó là, enzym là satu-xếp hạng với các bề mặt và hoạt động ở tốc độ tối đa (v). Những đường cong nồng độ bề mặt quả là một hyperbol (hình 8.17). Đó là hữu ích để biết nồng độ chất nền một enzym nhu cầu hoạt động đầy đủ. Thường hằng Michaelis (Km), nồng độ bề mặt cần thiết cho enzym để đạt được tốc độ tối đa một nửa, được sử dụng như một biện pháp của mối quan hệ appar-tai mũi họng của một loại enzyme bề mặt của nó. Thấp Km giá trị, việc hạ thấp nồng độ chất nền mà tại đó một enzym mèo-alyzes phản ứng của nó. Enzyme cũng thay đổi hoạt động với các thay đổi trong độ pH và tem-perature (hình 8,18). Mỗi chức năng men tiêu hóa nhanh nhất tại cụ thể pH tối ưu. Khi độ pH deviates quá đáng kể từ một loại enzyme tối ưu, hoạt động chậm và enzym có thể được đập-tuổi. Enzyme tương tự có nhiệt độ optima cho hoạt động tối đa. Nếu nhiệt độ tăng quá nhiều ở trên tối ưu, một loại enzyme cơ cấu sẽ được phá vỡ và hoạt động của mình bị mất. Hiện tượng này, được gọi là denaturation, có thể được gây ra bởi

Kết quả (Việt) 2:

thường thấp trong tế bào. Ở nồng độ chất nền rất thấp, một loại enzyme làm cho sản phẩm chậm vì nó ít khi liên lạc một phân tử strate phụ. Nếu phân tử bề mặt hơn là hiện nay, một enzyme liên kết với chất nền thường xuyên hơn, và tốc độ phản ứng (đồng minh Người ta thường bày tỏ về tốc độ hình thành sản phẩm) là lớn hơn ở một nồng độ cơ chất thấp hơn. Như vậy tỷ lệ của một enzyme xúc tác phản ứng tăng theo nồng độ cơ chất (Hình 8.17). Cuối cùng thêm gia tăng nồng nồng chất nền không dẫn đến một vận tốc phản ứng lớn hơn bởi vì các phân tử enzyme có sẵn được gắn chất nền và chuyển nó thành sản phẩm càng nhanh càng tốt. Đó là, các enzyme được đánh giá bão hòa với chất nền và hoạt động ở vận tốc tối đa (Vmax). Kết quả là các đường cong nồng độ cơ chất là một hyperbol (hình 8.17). Nó rất hữu ích để biết nồng độ chất nền một enzyme cần sử dụng tốt. Thông thường hằng số Michaelis (Km), nồng độ chất nền cần thiết cho các enzyme để đạt được một nửa vận tốc cực đại, được sử dụng như một biện pháp của các mối quan hệ ent appar- của một enzyme cho bề mặt của nó. Việc hạ thấp giá trị Km, thấp hơn nồng độ chất nền mà tại đó một cat- enzyme alyzes phản ứng của nó. Các enzyme cũng thay đổi hoạt động với sự thay đổi pH và perature tem- (hình 8.18). Mỗi chức năng của men nhanh nhất ở pH tối ưu cụ thể. Khi pH lệch quá lớn từ của enzyme tối ưu, hoạt động chậm lại và các enzyme có thể hư hỏng. Các enzyme tương tự như vậy có Optima nhiệt độ hoạt động tối đa. Nếu nhiệt độ tăng quá nhiều so với tối ưu, cấu trúc của một enzyme sẽ bị gián đoạn và hoạt động của nó bị mất. Hiện tượng này, được gọi là biến tính, có thể được gây ra bởi