E. coliaspartate carbamoyltransfera

E. coliaspartate carbamoyltransferase provides a clear example of separate regulatory and catalytic sites in allosteric en-zymes. The enzyme is a large protein composed of two catalytic
subunits and three regulatory subunits (figure 8.24a). The catalytic subunits contain only catalytic sites and are unaffected by
CTP and ATP. Regulatory subunits do not catalyze the reaction
but do possess regulatory sites to which CTP and ATP bind. When
these effectors bind to the complete enzyme, they cause conformational changes in the regulatory subunits and subsequently in
the catalytic subunits and their catalytic sites. The enzyme can
change reversibly between a less active T form and a more active
R form (figure 8.24b,c). Thus the regulatory site influences a catalytic site about 6.0 nm distant.
Covalent Modification of Enzymes
Regulatory enzymes also can be switched on and off by reversible
covalent modification.Usually this occurs through the addition
and removal of a particular group, one form of the enzyme being
more active than the other. For example, glycogen phosphorylase
of the bread mold Neurospora crassaexists in phosphorylated and
dephosphorylated forms called phosphorylase aand phosphorylase b,respectively (figure 8.25). Phosphorylase bis inactive

Kết quả (Việt) 1:

E. coliaspartate carbamoyltransferase cung cấp một ví dụ rõ ràng về quy định và chất xúc tác các trang web riêng trong allosteric en-zymes. Men tiêu hóa là một loại protein lớn gồm có hai chất xúc tácsubunits và ba quy định subunits (hình 8.24a). Subunits chất xúc tác chứa chỉ có tác dụng xúc tác các trang web và không bị ảnh hưởng bởiCTP và ATP. Subunits quy định không xúc tác phản ứngnhưng sở hữu các trang web pháp lý để ràng buộc mà CTP và ATP. Khiphồng những ràng buộc để men tiêu hóa hoàn tất, chúng gây ra những thay đổi conformational trong quy định subunits và sau đósubunits chất xúc tác và các trang tác dụng xúc tác của họ. Enzyme có thểthay đổi reversibly giữa một hình thức T ít hoạt động và đang hoạt động nhiều hơnR các hình thức (hình 8.24b, c). Do đó các trang web pháp lý ảnh hưởng đến một trang web xúc tác khoảng 6,0 nm ở xa.Cộng hoá trị sửa đổi của các enzymEnzyme quy định cũng có thể được bật và tắt bằng cách đảo ngượccộng hoá trị sửa đổi. Thông thường điều này xảy ra thông qua việc bổ sungvà loại bỏ của một nhóm cụ thể, các hình thức một enzym làtích cực hơn so với người khác. Ví dụ, glycogen phosphorylasecủa nấm mốc bánh mì Neurospora crassaexists trong phosphorylated vàdephosphorylated các hình thức gọi là phosphorylase aand phosphorylase b, tương ứng (hình 8,25). Phosphorylase bis không hoạt động

Kết quả (Việt) 2:

E. coliaspartate carbamoyltransferase cung cấp một ví dụ rõ ràng về trang web quản lý và xúc tác riêng biệt trong allosteric en-zymes. Các enzyme là một protein lớn bao gồm hai xúc tác
tiểu đơn vị và ba tiểu đơn vị quy định (hình 8.24a). Các tiểu đơn vị xúc tác chỉ chứa các trang web xúc tác và không bị ảnh hưởng bởi
CTP và ATP. Tiểu đơn vị quy định không xúc tác phản ứng
nhưng sở hữu các trang web quản lý để mà CTP và ATP ràng buộc. Khi
các quan tác động liên kết với các enzyme hoàn chỉnh, chúng gây ra những thay đổi về hình dạng trong các tiểu đơn vị quy định và sau đó trong
các tiểu đơn vị xúc tác và các trang web xúc tác của họ. Các enzyme có thể
thay đổi thuận nghịch giữa một hình thức T ít năng động và tích cực hơn
mẫu R (hình 8.24b, c). Vì vậy, các trang web quy định ảnh hưởng đến một trang web xúc tác khoảng 6,0 nm xa.
Kết hóa trị Modification của enzyme
enzyme điều tiết cũng có thể được bật và tắt bằng cách đảo ngược
kết cộng hóa trị modification.Usually này xảy ra thông qua việc bổ sung
và loại bỏ một nhóm đặc biệt, một hình thức của các enzyme được
nhiều hoạt động hơn khác. Ví dụ, glycogen phosphorylase
bánh mốc Neurospora crassaexists trong phosphoryl hóa và
các hình thức dephosphorylated gọi phosphorylase aand phosphorylase b, tương ứng (Hình 8,25). Phosphorylase bis không hoạt động