Mg-ATPase : The ATPase requiring mM

Mg-ATPase : The ATPase requiring mM order of Mg2+ for activation. This type of ATPase functions in living muscle, namely ATPase for muscle contraction. Apparent Km for Mg-ATP is very low -1μM, indicating a high affinity of ATP to myosin. Activity measured with myosin alone (absence of actin) is very low (not detectable by conventional methods). However it is significantly activated upon binding with F-actin. Activation was about 100 times under physiological ionic conditions. Activation by F-actin decreased gradually with increasing salt concentration. At high salt medium (0.5 M NaCl), activation is negligible even in the presence of F-actin. The activities with and without actin at 0.5 M KCl (NaCl) is similar to each other. An addition of ATP-Mg to actomyosin complex at 0.5 M NaCl rather dissociates myosin from F-actin. This myosin dissociation can be detected easily by measuring viscosity drop of actomyosin upon addition of Mg-ATP. The change is termed as “ATP sensitivity”. Contamination by very low concentration of Mg2+ affects the following Ca-ATPase activity measurement; the presence of Mg causes apparent inhibition. Contaminated Mg forms complex with ATP and preferentially occupies ATP binding site of myosin leading an inhibition of binding of Ca-ATP. As Mg-ATPase is very low, apparently Ca-ATPase is inhibited. Usually Ca-ATPase is measured at 5 mM CaCl2. Contamination by μM order of Mg affects the Ca-ATPase activity.
Mg-ATPase of actomyosin (Mf) gives a high activity at low concentration of KCl (NaCl). Usually activity is measured at 0.02-0.05 M KCl (NaCl).

Kết quả (Việt) 2:

Mg-ATPase: Các ATPase đòi hỏi mM thứ tự của Mg2 + để kích hoạt. Đây là loại chức năng ATPase trong cơ sống, cụ thể là ATPase cho sự co cơ. Rõ ràng Km cho Mg-ATP là -1μM rất thấp, cho thấy một ái lực cao của ATP để myosin. Hoạt động đo với một mình myosin (vắng mặt của actin) là rất thấp (không thể phát hiện được bằng các phương pháp thông thường). Tuy nhiên nó được kích hoạt một cách đáng kể khi ràng buộc với F-actin. Kích hoạt là khoảng 100 lần trong điều kiện sinh lý ion. Kích hoạt bằng F-actin giảm dần với nồng độ muối tăng. Tại trung muối cao (0,5 M NaCl), kích hoạt là không đáng kể ngay cả trong sự hiện diện của F-actin. Các hoạt động có và không có actin 0.5 M KCl (NaCl) là tương tự như nhau. Một sự bổ sung của ATP-Mg để actomyosin phức tạp ở mức 0,5 M NaCl thay phân ly myosin từ F-actin. Phân ly myosin này có thể được phát hiện dễ dàng bằng cách đo độ nhớt giảm actomyosin khi bổ sung Mg-ATP. Sự thay đổi được gọi là "nhạy cảm ATP". Ô nhiễm bởi nồng độ rất thấp của Mg2 + ảnh hưởng đến các hoạt động đo lường Ca-ATPase sau; sự hiện diện của Mg gây ức chế rõ ràng. Ô nhiễm Mg hình phức tạp với ATP và ưu tiên chiếm ATP ràng buộc site của myosin hàng đầu một sự ức chế sự ràng buộc của Ca-ATP. Như Mg-ATPase là rất thấp, dường như Ca-ATPase bị ức chế. Thông thường Ca-ATPase được đo tại 5 mM CaCl2. Ô nhiễm theo lệnh mM của Mg ảnh hưởng đến hoạt động Ca-ATPase.
Mg-ATPase của actomyosin (Mf) cho một hoạt động cao ở nồng độ thấp của KCl (NaCl). Thông thường hoạt động được đo tại 0,02-0,05 M KCl (NaCl).