β-casein có một khu vực N-terminal cực tính do sự hiện diện của lên đến 5 nhóm phosphoseryl, và một khu vực C-thiết bị đầu cuối ít cực, đặc trưng bởi một tỷ lệ cao của proline và glutamine (Swaisgood, 1993). Bản chất amphiphilic của β-CN cho phép nó tự lắp ráp thành các mixen với bán kính thủy động lực học ~ 12 nm trên nồng độ mixen quan trọng của nó (CMC) là 0,5 mg / ml (O'Connell et al., 2003). Trong khi đó, các cụm phosphoseryl cho phép ràng buộc của canxi trong cơ cấu casein micelle (Holt et al., 1996), cấu trúc amphiphilic của nó được cho là đóng một vai trò trong khả năng của β-CN để hoạt động như một chaperone phân tử để ngăn chặn
sự tập hợp của một loạt các protein một phần không gấp (Morgan et al, 2005;.. Zhang et al, 2005;. Holt et al, 2013). Chaperone phân tử đại diện cho một lớp học đa dạng của các protein tương tác với trung gian protein ức chế tổng hợp protein. Protein như các protein sốc nhiệt Hsp70 và GroEL có thể refold protein để nhà nước bản địa của họ, trong khi giám sát đi kèm khác như α-crystallin và nhỏ có kích thích nhiệt protein ngăn chặn sự kết hợp nhưng không thể khôi phục lại các protein để nhà nước bản địa của họ (Bhattacharyya và Das, 1999) . beta-Casein được phân loại vào nhóm thứ hai này vì nó không thể tạo thuận lợi cho refolding protein vào trạng thái tự nhiên của chúng. Sự khác biệt giữa A1 và A2 β-CN là một sự thay đổi AA duy nhất từ histidine để prolin ở vị trí 67, trong đó có thể dẫn đến cấu trúc thứ cấp thay đổi (KamiĔski et al., 2007). Proline có xu hướng cao nhất để hình thành polyproline II (PPII) công trình phụ (Brown và
Zondlo, 2012), và β-CN có nhiều tính năng đáng kể cấu trúc PPII (Syme et al., 2002). Do đó, sự hiện diện của một dư lượng proline bổ sung trong A2 β-CN, trong đó đã có chứa nhiều dư lượng như vậy, có thể nâng cao hình xoắn PPII và thay đổi của protein động cấu trúc và hành vi tự lắp ráp.
đang được dịch, vui lòng đợi..