AOS and plant defense reactions.Def

AOS and plant defense reactions.
Defense reactions can include rapid and intense production of
highly reactive and toxic oxygen species generated through the
sequential one-electron reduction of oxygen (O2). Under physiological
conditions, the first reduction of O2 forms the superoxide
anion (O2
•–) and hydroperoxyl radical (HO2
•
), the second step
forms hydrogen peroxide (H2O2), and the third step produces the
hydroxyl radical (OH•
) via the Fenton reaction in the presence of
transition metals such as iron or copper (Mori and Schroeder
2004). OH•
and O2
•– possess very short half-lives (from nanosecond
to microsecond, respectively). Uncharged H2O2 is more stable
and can diffuse across membranes, whereas OH•
cannot
migrate in solution and instead reacts locally, notably with molecular
targets by modifying their structure or activity. H2O2 as
well as OH•
can react with polyunsaturated lipids in membranes,
forming lipid peroxides, which can lead to biological membrane
destruction (Grant and Loake 2000). Because cells are unable to
detoxify OH•
, an excess of this molecule results in irreversible
damage and cell death.
In a wide range of incompatible plant–pathogen interactions
involving bacteria, fungi or viruses, a biphasic AOS production
has been observed with a first phase peaking after 20 min and
a second phase occurring 4 to 6 h later which has been correlated
with plant resistance (Allan and Fluhr 1997; Baker and
Orlandi 1995; Lamb and Dixon 1997). The AOS accumulation
is finely tuned by a balance of scavenging and producing enzymes.
In a recent review, Mittler and associates (2004) identified
152 proteins involved in AOS homeostasis, located in
almost all subcellular compartments. Superoxide anions (O2
•–)
can be dismutated spontaneously into H2O2; however, this reaction
can be greatly accelerated by the enzymatic action of
superoxide dismutase. Then, hydrogen peroxide can be detoxified
efficiently by the action of the AOS-scavenging enzyme
catalase. H2O2 accumulation can also be prevented by ascorbate
peroxidase or glutathione peroxidase. On the other hand,
although AOS can be generated by various enzymatic activities
in plants (Mittler et al. 2004), the AOS-producing enzyme
identified as crucial for plant resistance is the plasma membrane
NADPH oxidase. In the tobacco–cryptogein model, as in
other plant–elicitor interactions (Fig. 1), AOS production is totally
abolished by diphenylene iodonium (DPI), a well-known
suicide inhibitor of the mammalian NADPH oxidase (Allan
and Fluhr 1997; Pugin et al. 1997). The plant NADPH oxidases,
also called Rbohs, catalyze the production of superoxide
by the one-electron reduction of oxygen, using NADPH as
an electron donor (Pugin et al. 1997). In cryptogein-treated tobacco
cells, transcript accumulation of the NtRbohD isoform
is correlated with H2O2 production. Conversely, silencing
NtrbohD results in the absence of AOS production in elicitortreated
cells (Simon-Plas et al. 2002). All the plant rboh genes
identified so far, in rice (Groom et al. 1996), Arabidopsis
(Desikan et al. 1998; Keller et al. 1998; Torres et al. 1998), tomato
(Amicucci et al. 1999), and potato (Yoshioka et al.
2001), possess two EF-hand motifs and are closely related to
the mammalian calcium-regulated NADPH oxidase (NOX5)
which possesses four EF-hand motifs (Torres and Dangl
2005).
AOS production in cryptogein-challenged tobacco cells is
totally abolished by calcium chelators or calcium surrogates
(La3+ and Gd3+) and by inhibitors of Ser/Thr PKs, indicating
that calcium influx and protein phosphorylation act upstream
of the AOS-producing enzyme NtRbohD (Fig. 1) (Lecourieux
et al. 2002; Lecourieux-Ouaked et al. 2000; Simon-Plas et al.
2002; Tavernier et al. 1995). The NtRbohD protein was localized
unambiguously to the plasma membrane in accordance
with an extracellular production of superoxide anions (SimonPlas
et al. 2002). Small G protein Rac translocation to the
membrane after cell stimulation is a critical factor for the activation
of the mammalian NADPH oxidase complex. A tobacco
Rac homologue (NtRac5), located on the plasma membrane of
tobacco cells, has been characterized as a negative regulator of
NtRbohD (Morel et al. 2004). However, no direct interaction
between the two proteins has been obtained in two-hybrid
assays (Morel et al. 2004). Contrarily, OsRac1 acts as a positive
regulator of AOS production in rice (Ono et al. 2001), suggesting
distinct effects depending on the particular isoforms of
Rac and Rboh proteins. Recently, OsRac1 has been shown to
interact with cinnamoyl-CoA reductase (OsCCR1), a key enzyme
involved in the biosynthesis of monolignols which are
polymerized into lignin in the presence of peroxidase and
H2O2 (Kawasaki et al. 2006).

Kết quả (Việt) 1:

Phản ứng quốc phòng AOS và thực vật.Phản ứng quốc phòng có thể bao gồm sản xuất nhanh chóng và mạnh mẽphản ứng và độc hại cao oxy loài tạo ra thông qua cáctrình tự một điện tử giảm oxy (O2). Theo sinh lýđiều kiện, giảm O2, đầu tiên tạo thành superoxideanion (O2•-) và hydroperoxyl cực đoan (HO2•), bước thứ haiCác hình thức hydrogen peroxide (H2O2), và bước thứ ba tạo ra cáchydroxyl cấp tiến (OH•) thông qua phản ứng Fenton ở presence củakim loại chuyển tiếp như sắt hoặc đồng (Mori và SchroederNĂM 2004). OH• và O2•-có cuộc sống rất ngắn một nửa (từ nanosecondđể microsecond, tương ứng). Uncharged H2O2 là ổn định hơnvà có thể khuếch tán qua màng tế bào, trong khi OH• không thểdi chuyển trong dung dịch và thay vào đó phản ứng tại địa phương, đặc biệt là với các phân tửmục tiêu bằng cách sửa đổi cơ cấu hoặc hoạt động của họ. H2O2 nhưcũng như OH• có thể phản ứng với các chất béo không bão hòa đa trong màng tế bào,hình thành lipid peroxides, có thể dẫn đến màng sinh họchủy diệt (Grant và Loake 2000). Bởi vì các tế bào không thểgiải độc OH•, một dư thừa của các phân tử này kết quả là không thể đảo ngượcthiệt hại và tế bào chết.Trong một loạt các tương tác không tương thích-gây bệnh cho câyliên quan đến vi khuẩn, nấm hoặc virus, một hai pha AOS sản xuấtđã được quan sát với một mức đỉnh giai đoạn đầu tiên sau 20 phút vàmột giai đoạn thứ hai xảy ra 4-6 h sau đó đã được tương quanvới thực vật kháng (Allan và Fluhr năm 1997; Baker vàOrlandi 1995; Thịt cừu và Dixon năm 1997). Sự tích tụ AOSmịn được điều chỉnh bởi một sự cân bằng của nhặt rác và sản xuất các enzyme.Trong đánh giá gần đây, Mittler và cộng sự (2004) xác định152 protein tham gia vào AOS homeostasis, tọa lạc ởhầu như tất cả của ngăn. Superoxide anion (O2•–)có thể dismutated một cách tự nhiên vào H2O2; Tuy nhiên, phản ứng nàycó thể được tăng tốc đáng kể bởi hoạt động enzym củasuperoxide dismutase. Sau đó, hydrogen peroxide có thể được detoxifiedhiệu quả của các hành động của enzym AOS nhặt ráccatalase. Tích lũy H2O2 cũng có thể được ngăn chặn bởi ascorbatperoxidase hoặc glutathione peroxidase. Mặt khácmặc dù AOS có thể được tạo ra bởi hoạt động enzym khác nhautrong các nhà máy (Mittler et al. năm 2004), AOS sản xuất enzymeđược xác định là quan trọng đối với thực vật kháng là màngNADPH oxidase. Trong mô hình thuốc lá-cryptogein, như trongCác tương tác thực vật-elicitor (hình 1), AOS sản xuất là hoàn toànbãi bỏ bởi diphenylene iodonium (DPI), một nổi tiếngchất ức chế tự tử của động vật có vú NADPH oxidase (Allanvà Fluhr năm 1997; Pugin et al. năm 1997). Nhà máy NADPH oxidases,cũng được gọi là Rbohs, xúc tác sản xuất superoxidebằng cách khử một electron của oxy, bằng cách sử dụng NADPH nhưmột nhà tài trợ điện tử (Pugin et al. năm 1997). Trong cryptogein điều trị thuốc láCác tế bào, bảng điểm tích lũy của NtRbohD isoformlà tương quan với H2O2 sản xuất. Ngược lại, im lặngNtrbohD kết quả trong sự vắng mặt của AOS sản xuất tại elicitortreatedCác tế bào (Simon-Plas ctv. 2002). Tất cả các gen thực vật rbohđược xác định cho đến nay, trong gạo (chú rể et al. 1996), Arabidopsis(Desikan và ctv 1998; Keller et al. 1998; Torres et al. 1998), cà chua(Amicucci et al 1999), và khoai tây (Yoshioka et al.năm 2001), có hai bàn tay EF motif và có liên quan chặt chẽ đếnđộng vật có vú canxi quy định NADPH oxidase (NOX5)mà sở hữu bốn bàn tay EF motif (Torres và Danglnăm 2005).AOS sản xuất trong các tế bào cryptogein thách thức thuốc lá làhoàn toàn bãi bỏ bởi chelators canxi hay canxi thay thế(La3 + và Gd3 +) và bằng cách ức chế Ser/Thr PKs, chỉ rarằng canxi dòng và protein phosphorylation hành động ngược dòngcủa AOS sản xuất enzym NtRbohD (hình 1) (LecourieuxCTV. 2002; Lecourieux-Ouaked et al. năm 2000; Simon-Plas et al.năm 2002; Tavernier et al. 1995). NtRbohD protein được bản địa hoárõ ràng đến màng huyết tương theo quy địnhvới một sản phẩm ngoại bào của superoxide anion (SimonPlasCTV. 2002). Nhỏ G protein Rac translocation để cácmàng sau khi kích thích tế bào là một yếu tố quan trọng cho việc kích hoạtcủa động vật có vú NADPH oxidase phức tạp. Một thuốc láRAC homologue (NtRac5), nằm trên màng củathuốc lá các tế bào, đã được mô tả như là một điều tiêu cực củaNtRbohD (Morel ctv. 2004). Tuy nhiên, không có tương tác trực tiếpgiữa hai protein đã thu được trong hai-laithử nghiệm (Morel ctv. 2004). Contrarily, OsRac1 hành vi như là một tích cựcbộ điều chỉnh của AOS sản xuất gạo (Ono et al. năm 2001), gợi ýCác hiệu ứng khác nhau tùy thuộc vào isoforms cụ thể củaProtein RAC và Rboh. Gần đây, OsRac1 đã được chứng minh đểtương tác với các cinnamoyl-CoA reductase (OsCCR1), một loại enzyme quan trọngtham gia vào các sinh tổng hợp của monolignols màpolymerized vào lignin sự hiện diện của peroxidase vàH2O2 (Kawasaki et al. 2006).

Kết quả (Việt) 2:

AOS và các phản ứng bảo vệ cây trồng.
Phản ứng phòng thủ có thể bao gồm sản xuất nhanh và dữ dội của
các loài ôxy phản ứng mạnh và độc hại được tạo ra thông qua việc
giảm một electron tuần tự của oxy (O2). Theo sinh lý
điều kiện, mức giảm đầu tiên của O2 tạo thành superoxide
anion (O2
• -) và triệt hydroperoxyl (HO2
•
), bước thứ hai
tạo thành hydro peroxide (H2O2), và bước thứ ba sản xuất các
gốc hydroxyl (OH •
) thông qua phản ứng Fenton trong sự hiện diện của
kim loại chuyển tiếp như sắt hoặc đồng (Mori và Schroeder
2004). OH •
và O2
• - có rất ngắn nửa cuộc sống (từ nano giây
để micro giây, tương ứng). H2O2 không tích là ổn định hơn
và có thể khuyếch tán qua màng, trong khi đó OH •
không thể
di chuyển trong dung dịch và thay vì phản ứng tại địa phương, đặc biệt là với các phân tử
mục tiêu bằng cách thay đổi cơ cấu hoặc hoạt động của họ. H2O2 như
cũng như OH •
có thể phản ứng với chất béo không bão hòa đa trong màng tế bào,
tạo thành peroxit lipid, có thể dẫn đến màng sinh học
phá hủy (Grant và Loake 2000). Do các tế bào không thể
giải độc OH •
, một dư thừa của phân tử này dẫn đến không thể đảo ngược
thiệt hại và tế bào chết.
Trong một loạt các tương tác thực vật mầm bệnh không tương thích
liên quan đến vi khuẩn, nấm hay virus, một sản AOS hai giai đoạn
đã được quan sát với một giai đoạn đầu tiên đạt đỉnh sau 20 phút và
một giai đoạn thứ hai xảy ra 4-6 giờ sau đó đã được tương quan
với kháng của thực vật (Allan và Fluhr 1997; Baker và
Orlandi 1995; Lamb và Dixon 1997). Sự tích lũy AOS
được tinh chỉnh bởi một sự cân bằng của nhặt rác và sản xuất các enzyme.
Trong một đánh giá gần đây, Mittler và cộng sự (2004) đã xác định
152 protein tham gia vào AOS homeostasis, nằm ​​ở
gần như tất cả các ngăn dưới tế bào. Anion superoxide (O2
• -)
có thể được dismutated một cách tự nhiên vào H2O2; Tuy nhiên, phản ứng này
có thể được tăng tốc đáng kể bởi các hành động enzyme
superoxide dismutase. Sau đó, hydrogen peroxide có thể được cai nghiện
có hiệu quả do tác động của các enzyme AOS-nhặt rác
catalase. H2O2 tích lũy cũng có thể được ngăn ngừa bằng cách ascorbate
peroxidase hoặc glutathione peroxidase. Mặt khác,
mặc dù AOS có thể được tạo ra bởi các hoạt động của enzyme khác nhau
trong nhà máy (Mittler et al. 2004), enzyme AOS sản xuất
xác định là rất quan trọng cho sức đề kháng cây trồng là plasma màng
oxidase NADPH. Trong mô hình thuốc lá cryptogein, như trong
tương tác giữa cây-elicitor khác (. Hình 1), AOS sản xuất là hoàn toàn
bị bãi bỏ bởi diphenylene iodonium (DPI), một nổi tiếng
chất ức chế tự tử của oxidase NADPH động vật có vú (Allan
và Fluhr 1997; Pugin et al. 1997). Các oxidase NADPH thực vật,
còn gọi là Rbohs, xúc tác cho việc sản xuất các superoxide
bằng cách giảm một electron của oxy, sử dụng NADPH như
một nhà tài trợ điện tử (Pugin et al. 1997). Trong thuốc lá cryptogein-điều trị
các tế bào, bảng điểm tích lũy của các đồng vị NtRbohD
tương quan với sản xuất H2O2. Ngược lại, bịt miệng
NtrbohD quả trong trường hợp không sản xuất AOS trong elicitortreated
tế bào (Simon-Plas et al. 2002). Tất cả các gen rboh nhà máy
được xác định cho đến nay, gạo (Groom et al 1996)., Arabidopsis
(Desikan et al 1998;. Keller et al 1998;.. Torres et al 1998), cà chua
, và (Amicucci et al 1999). khoai tây (Yoshioka et al.
2001), có hai mô típ EF-tay và có liên quan chặt chẽ với
canxi có quy định động vật có vú NADPH oxidase (NOX5)
mà sở hữu bốn họa tiết EF-tay (Torres và Dangl
2005).
AOS sản xuất trong cryptogein-thách thức tế bào thuốc lá
hoàn toàn bị bãi bỏ bởi chelators canxi hoặc người đại diện canxi
(La3 + và Gd3 +) và các thuốc ức chế Ser / Thr PKS, chỉ ra
rằng dòng canxi và protein phosphoryl hành động thượng nguồn
của các enzyme AOS sản xuất NtRbohD (Hình. 1) (Lecourieux
et al . 2002; Lecourieux-Ouaked et al 2000;. Simon-Plas et al.
2002; Tavernier et al 1995).. Các protein NtRbohD đã được bản địa hoá
một cách rõ ràng với màng plasma phù hợp
với sản lượng ngoại bào của các anion superoxide (SimonPlas
et al. 2002). Nhỏ G protein Rac sự chuyển đến
màng sau khi kích thích tế bào là một yếu tố quan trọng để kích hoạt
của khu phức hợp NADPH oxidase động vật có vú. Một thuốc lá
tương đồng Rac (NtRac5), nằm ​​trên màng sinh chất của
tế bào thuốc lá, đã được mô tả như là một điều tiêu cực của
NtRbohD (Morel et al. 2004). Tuy nhiên, không có sự tương tác trực tiếp
giữa hai protein đã được thu được trong hai-lai
xét nghiệm (Morel et al. 2004). Trái lại, OsRac1 đóng vai trò như một tích cực
điều chỉnh sản xuất AOS trong gạo (Ono et al. 2001), cho thấy
hiệu ứng riêng biệt tùy thuộc vào đồng dạng đặc biệt của
Rac và protein Rboh. Gần đây, OsRac1 đã được thể hiện
tương tác với cinnamoyl-CoA reductase (OsCCR1), một enzyme quan trọng
tham gia vào quá trình tổng hợp của monolignols được
polime hóa thành lignin trong sự hiện diện của peroxidase và
H2O2 (Kawasaki et al. 2006).