termine the three-dimensional foldi

termine the three-dimensional folding: the extent of helical arrange­
ment and determination of the spatial distribution of the amino acid
side chains. This distribution determines which residues will be avail­
able for the intermolecular interactions responsible for subunit aggre­
gation. Interchain interactions are physiologically important because
they form the basis of the interaction between the oxygen-binding sites
(hemes ) and so are responsible for the shape of the oxygen equilibrium
curve. Very little information on these subjects as yet exists for fsh
hemoglobins. The fact that many of them have oxygen equilibria
similar to those of mammalian hemoglobins suggests that the inter­
actions between the subunits may be very similar. The amino acid
sequence is known for only two polypeptide chains : the e chain of the
carp (Hilse and Braunitzer, 1968) and one component from the lam­
prey, Lampetra fuvitilis (Braunitzer and Fujiki, 1969 ). Fragmentary data
exist on the amino acid composition, NH2-terminal and COOH-terminal
residues for several other fsh hemoglobins.
Zuckerkandl et al. (1960), in a survey of the hemoglobins from a
wide variety of vertebrates, examined the tryptic peptide patterns
from four fsh: the sheepshead, Pimelometopon pulcher, the shark,
Cephaloscyllium uter, the South American lungfsh, Lepidosiren para­
doxa, and the Pacifc hagfsh, Polistotrema stouti. They found that the
patterns for the four fsh difered among themselves much more than
the mammalian patterns and that the shark and sheepshead difered
as much from the lungfsh pattern as from the human pattern. They
concluded that no large soluble typtic peptide appeared to exist which
was unchanged throughout vertebrate evolution. Carp hemoglobin consists of three components (48, 48, and 4% )
which are of the form a�f2 (Hilse and Braunitzer, 1968 ). The a chain
appears to be the same for each component: almost no information
is as yet available on the f chain.o The NH� terminus of the a chain
is acetyl-serine; the NH� terminus of the f chain is valine. The a chain
COOH terminus is identical to that in the human a chain: -Tyr-Arg.
Acetylation of the NH2 terminus may be of some importance in oxygen
transport because this group may be partly responsible for the Bohr and
CO2 efects in mammalian hemoglobins (Hill and Davis, 1967; Perutz,
et al., 1969; Kilmartin and Rossi-Bernardi, 1969 ); an acetylated -NH2
group could not participate in the Bohr efect. Since several hemo­
globins with acetylated NH2 termini do have Bohr efects, other
groups must be held responsible for the Bohr efect in these
hemoglobins.
Te carp a chain contains 142 residues-one more than in the
a chain of human hemoglobin. This chain length is the net result of two
insertions and one deletion, relative to the human a sequence (see
Fig. 3). The frst insertion, at position 46-47, occurs in a nonhelical
bend and is compensated by a deletion at position 57 in the
. The a, f nomenclature is appropriate here hecause the amino acid seqnence
of the a chain of the carp hemoglohin has been shown to be homologous with the
a chain of human hemoglobin. However, to avoid confusion, this designation of chains
should b used only where sufcient structural information exists to permit a rea­
sonable decision concering homology. It is quite likely that some chains will be
found for which this will prove to be impossible. If so, some other designation will
be necessary. E helix" so that the distal heme-linked histidine occurs at exactly the
same position in each chain. This is important because the bound oxygen
molecule occupies the position between the heme iron and residue
number 58. The glycine deletion at position 57 puts all the critical
residues on the distal side of the heme in the sequence 552 in
register for both human and carp a chains. The other heme-linked
histidine is at position 87. A comparison of the homologous sequences
in this region (F helix ) shows that very little diference exists (see
Fig. 3). The segment of the F helix in the neighborhood of the heme
iron is remarkably similar in both human and carp a chains.
The other most critical regions of the hemoglobin molecule are
at the points of contact between the a and f subunits. The residues in
horse and human hemoglobin which make these contacts have been
determined by Perutz et aZ. (1968 ) from the results of their X-ray
difraction analysis. An a chain makes two diferent f-chain contacts
which are designated a!f2 and a,f1. Dissociation into dimers is be­
lieved to involve cleavage primarily of the alf" bonds, but both contacts
are probably necessary for the cooperative interactions observed in the
oxygenation reaction. The homologous residues of the a chains from
The Homologous Residues of the Clf2 Contact Region from the
C Chain of Horse, Man, and Carp Compared with the
Corresponding Positions in Lamprey Hemoglobin"
Position Residues
Pe,idue No. Helix Horse Man Carp Lamprey
38 C3 Thr Thr Glu Ala'7
41 C6 Thr Thr Thr Glu50
42 C7 Tyr Tyr Tyr Phe5!
91 FG3 Leu Leu Leu Phe'07
92 FG4 Arg Arg Arg Gln108
93 FG; Val Val Val VaP09
94 Gl Asp Asp Asp Asp1l0
95 G2 Pro Pro Pro Prol11
96 G3 Val Val Ala Glnll
2
140 H23 Tyr Tyr Tyr Tyr146
" Thpse contact posi tions for the hpmoglohins of horse and man are those determined
by Pertltz l'l (/. (Hl6S). The corespo!l(l ing posit ions for carp and lamprey have been

Kết quả (Việt) 1:

Termine gấp ba chiều: sắp xếp các mức độ của xoắn ốcment và xác định sự phân bố không gian của axit amin mặt dây chuyền. Phân phối này xác định dư lượng đó sẽ là thành côngcó thể cho sự tương tác intermolecular chịu trách nhiệm về tiểu đơn vị aggrenhiên. Interchain tương tác là sinh lý quan trọng bởi vì chúng tạo thành cơ sở của sự tương tác giữa các trang web oxy-ràng buộc (hemes) và do đó là chịu trách nhiệm về hình dạng của cân bằng oxy đường cong. Rất ít thông tin về các đối tượng này là chưa có sẵn cho VSATTP hemoglobins. Một thực tế rằng nhiều người trong số họ có cân bằng oxy tương tự như động vật có vú hemoglobins cho thấy rằng liênCác hành động giữa các subunits có thể rất giống nhau. Axít amin Chuỗi được biết đến với chỉ hai polypeptide dãy: chuỗi e của các cá chép (Hilse và Braunitzer, 1968) và một thành phần từ lắmcon mồi, Lampetra fuvitilis (Braunitzer và Fujiki, 1969). Rời rạc dữ liệu tồn tại trên các thành phần axit amin, NH2 thiết bị đầu cuối và COOH terminal dư lượng cho một số khác hemoglobins fsh. Zuckerkandl et al. (1960), trong một cuộc khảo sát của hemoglobins từ một nhiều vật có xương sống, kiểm tra các mô hình tryptic peptide từ bốn fsh: sheepshead Pimelometopon pulcher, cá mập, Cephaloscyllium uter, lungfsh Nam Mỹ, Lepidosiren paraDoxa, và hagfsh Pacifc, Polistotrema stouti. Họ thấy rằng các Các mô hình cho bốn fsh difered với nhau nhiều hơn Các mô hình động vật có vú và rằng cá mập và sheepshead difered càng nhiều từ các mô hình lungfsh kể từ các mô hình của con người. Họ kết luận rằng không có peptide lớn hòa tan typtic dường như tồn tại mà là không thay đổi trong suốt có xương sống tiến hóa. Cá chép hemoglobin bao gồm ba thành phần (48, 48, và 4%) đó là của các hình thức một f2 (Hilse và Braunitzer, năm 1968). Các một chuỗi dường như là giống nhau cho mỗi thành phần: gần như là không có thông tin như được nêu ra là có sẵn trên f chain.o The NH terminus của các chuỗi một là axetyl-serine; terminus NH của dãy f là valine. Các một chuỗi COOH terminus là giống hệt nhau trong một chuỗi con người:-Tyr-Arg. Acetylation của NH2 terminus có thể của một số tầm quan trọng trong oxy vận chuyển vì nhóm này có thể chịu một phần trách nhiệm Bohr và CO2 efects trong động vật có vú hemoglobins (Hill và Davis, 1967; Perutz, et al., 1969; Kilmartin và Rossi-Bernardi, 1969); một acetylated - NH2 Nhóm có thể không tham gia vào Bohr efect. Kể từ khi một số hemoglobins với acetylated NH2 termini có Bohr efects, khác Nhóm phải được tổ chức chịu trách nhiệm về Bohr efect ở đây hemoglobins. Te cá chép một chuỗi chứa 142 dư lượng-một nhiều hơn tại các một chuỗi con người hemoglobin. Chiều dài chuỗi này là kết quả của hai Thêm vào và xóa một, liên quan đến con người một chuỗi (xem Hình 3). Chèn frst, tại vị trí 46-47, xảy ra trong một nonhelical uốn cong và được bù đắp bởi một xóa ở vị trí 57 trong các . Các tên gọi f một, là thích hợp ở đây hecause seqnence axit amin của các chuỗi hemoglohin cá chép đã được chứng minh là tương đồng với các một chuỗi con người hemoglobin. Tuy nhiên, để tránh sự nhầm lẫn, tên gọi này của chuỗi nên b sử dụng chỉ nơi sufcient cấu trúc thông tin tồn tại để cho phép một reasonable quyết định concering tính tương đồng. Nó là rất có thể sẽ một số chuỗi tìm thấy cho này sẽ chứng minh là không thể. Nếu vậy, một số tên gọi khác sẽ là cần thiết. E xoắn"do đó liên kết với heme histidine xa xảy ra tại chính xác các trí tương đương trong mỗi chuỗi. Điều này là quan trọng bởi vì ôxy bị ràng buộc phân tử chiếm vị trí giữa heme sắt và dư lượng số 58. Xóa glycine tại vị trí 57 đặt tất cả các quan trọng trên phía xa của heme theo trình tự 552 trong đăng ký cho cả hai con người và cá chép một chuỗi. Các khác heme-liên kết histidine là ở vị trí 87. Một so sánh của các chuỗi tương đồng trong khu vực này (F xoắn) cho thấy rằng diference rất ít tồn tại (xem Hình 3). Các phân đoạn của xoắn F trong khu phố của heme sắt là đáng kể tương tự trong cả hai con người và cá chép một chuỗi. Các khu vực khác quan trọng nhất của các phân tử của hemoglobin tại các điểm tiếp xúc giữa các một và f subunits. Dư lượng trong ngựa và hemoglobin của con người mà làm cho các địa chỉ liên lạc đã xác định bởi Perutz et aZ. (1968) từ kết quả của x-quang phân tích difraction. Một một chuỗi làm cho hai khác nhau f-chuỗi địa chỉ liên hệ mà được chỉ định một! f2 và một, f1. Phân ly thành nguyênlieved liên quan đến cleavage chủ yếu của alf"trái phiếu, nhưng cả hai địa chỉ liên hệ là có lẽ cần thiết cho sự tương tác hợp tác quan sát thấy trong các phản ứng oxy hóa. Các dư lượng tương đồng của các dây chuyền từCác dư lượng tương đồng của Clf2 liên hệ với vùng từ các C chuỗi của ngựa, người đàn ông và cá chép so với các Vị trí tương ứng trong cá mút đá Hemoglobin" Vị trí dư lượng PE, idue No. Xoắn người đàn ông cưỡi Carp cá mút đá 38 C3 Thr Thr Glu Ala'7 41 C6 Thr Thr Thr Glu50 42 C7 Tyr Tyr Tyr Phe5! 91 FG3 Leu Leu Leu Phe'07 92 FG4 Arg Arg Arg Gln108 93 FG; Val Val Val VaP09 94 Gl Asp Asp Asp Asp1l0 95 G2 chuyên nghiệp chuyên nghiệp chuyên nghiệp Prol11 96 G3 Val Val Ala Glnll2 140 H23 Tyr Tyr Tyr Tyr146 "Thpse liên lạc posi tions cho hpmoglohins của con ngựa và người đàn ông là những người được xác định" bởi Pertltz l'l (/. (Hl6S). Corespo! l (l ing posit ion cho cá chép và cá mút đá đã