Residues involved in salt-bridges,

Residues involved in salt-bridges, calcium binding or potential
deamidation processes were reported to affect the thermostability
of the protein and were subjected to site-directed mutagenesis,
based on informational suppression. The mutations responsible for
altering the thermostability are mainly present in domain B and its
interface with domain A, where the triadic metal site (Ca–Na–Ca)
and substrate binding site are located [90]. The triadic metal site is
highly sensitive to any modification that can change the network of
electrostatic interactions that entrap the metal ions. Priyadharshini
et al.[101] also reported thatthe region around the calcium binding
site of BLA is sensitive to any modification. The amino acid residues
encoding the calcium-binding site (N104, D161, D183, D200 and D430),
which extends from residues 104 to 200 in the loop regions of
domain B and D430 in domain C, were changed to D104 and N161,
N183, N200 and N430 by site-directed mutagenesis and the resultant
mutant amylase showed improved specific activity at pH 5.0
and 70 ◦C and decreased activity at 30 ◦C. However, the stability
of the amylase was unaffected by the mutations N104D and D430N.
Another mutation, D161N, greatly decreased the thermostability of
amylase.

Kết quả (Việt) 1:

Dư lượng tham gia vào muối-cầu, canxi ràng buộc hoặc tiềm năngdeamidation quá trình đã được báo cáo để ảnh hưởng đến thermostabilitycủa protein và đã phải chịu để hướng dẫn trang web mutagenesis,Dựa trên thông tin đàn áp. Đột biến chịu trách nhiệm vềthay đổi thermostability đang có hiện nay chủ yếu là miền B và của nógiao diện với miền A, nơi kim loại triadic trang web (Ca-Na-Ca)và bề mặt ràng buộc trang web là vị trí [90]. Các trang web triadic kim loạirất nhạy cảm với bất kỳ sửa đổi có thể thay đổi mạng lưới củatĩnh điện tương tác entrap các ion kim loại. Priyadharshiniet al. [101] cũng báo cáo rằng khu vực xung quanh các ràng buộc canxiTrang web của BLA là nhạy cảm với bất kỳ sửa đổi. Dư lượng axit aminmã hóa trang web canxi-ràng buộc (N104, giao lộ D161, D183, D200 và D430),mà kéo dài từ dư lượng 104 đến 200 trong khu vực vòng lặp củatên miền B và D430 trong miền C, đã được thay đổi để D104 và N161,N183, N200 và N430 bởi mutagenesis đạo diễn trang web và kết quảđột biến amylase đã cho thấy cải thiện hoạt động cụ thể ở pH 5.0và 70 ◦C và các hoạt động giảm tại 30 ◦C. Tuy nhiên, sự ổn địnhamylase là không bị ảnh hưởng bởi các đột biến N104D và D430N.Một đột biến, D161N, rất nhiều giảm thermostability củaamylase.

Kết quả (Việt) 2:

Phế liệu liên quan đến muối-cầu, canxi ràng buộc hoặc tiềm năng
quá trình deamidation đã được báo cáo để ảnh hưởng đến chịu nhiệt
của các protein và đã phải chịu site hướng đột biến,
dựa vào đàn áp thông tin. Những đột biến chịu trách nhiệm về
thay đổi chịu nhiệt chủ yếu có trong miền B và nó
giao diện với miền A, nơi mà các trang web bộ ba kim loại (Ca-Na-Ca)
và chất nền ràng buộc trang web được đặt [90]. Các trang web của bộ ba kim loại là
rất nhạy cảm với bất kỳ sự sửa đổi này có thể thay đổi mạng lưới các
tương tác tĩnh điện có bọc bởi các ion kim loại. Priyadharshini
et al. [101] cũng báo cáo thatthe khu vực xung quanh các ràng buộc canxi
trang web của BLA là nhạy cảm với bất kỳ sửa đổi. Các amino acid
mã hóa các trang web canxi ràng buộc (N104, D161, D183, D200 và D430),
kéo dài từ dư lượng 104-200 trong khu vực vòng lặp của
miền B và D430 trong phạm vi C, đã được thay đổi để D104 và N161,
N183 , N200 và N430 bởi đột biến trang web của đạo diễn và các kết quả
amylase đột biến cho thấy cải thiện hoạt động cụ thể ở pH 5,0
và 70 ◦C và giảm hoạt động tại 30 ◦C. Tuy nhiên, sự ổn định
của amylase không bị ảnh hưởng bởi sự đột biến N104D và D430N.
Đột biến khác, D161N, rất nhiều làm giảm Tính chịu nhiệt của
amylase.