5.2.1 The nature and identity of re

5.2.1 The nature and identity of rennets and coagulants
The first commercial standardized rennet preparation was made and sold by Chr. Hansen
A/S, Denmark in 1874, and was probably the first commercial enzyme of any type. It was
then, and still is by definition an extract of ruminant abomasum, ideally containing mainly
chymosin, the enzyme which is specific for κ -casein hydrolysis and casein destabilization.
Enz y mes in Food Technology , Second edition Edited by Robert J. Whitehurst and Maarten van Oort
© 2010 Blackwell Publishing Ltd. ISBN: 978-1-405-18366-6Enzymes in dairy product manufacture 89
Table 5.1 Enzymes used in dairy technology.
Enzymes Application examples
Acid proteinases Milk coagulation
Neutral proteinases and peptidases Accelerated cheese ripening, debittering, enzyme-modified
cheese, production of hypoallergenic milk-based foods
Lipases Accelerated cheese ripening, enzyme-modified cheese,
flavour-modified cheese, structurally modified milk fat products
β-Galactosidase Lactose-reduced whey products
Lactoperoxidase Cold sterilization of milk, milk replacers for calves
Lysozyme Nitrate replacer for washed-curd cheeses and cheeses with
eyes (e.g. Emmental)
However, dependent on the age of the calves from which it is extracted, rennet can contain
more or less pepsin, another acid protease with a wider casein substrate range. Both chymosin
and pepsin, and indeed all of the milk coagulating enzymes used in cheese technology, are
classified as aspartic proteinases with the Enzyme Commission (EC) number 3.4.23. Because
there are now several different types and sources of milk-clotting enzymes on the market,
the International Dairy Federation (IDF/FIL) official definitions decree that the name ‘ren-
net’ be reserved for enzyme preparations from ruminant stomachs, and other milk-clotting
enzymes (mainly the microbial ones) should be named ‘coagulants’. 1
As far as the cheese technologist is concerned, the rennets and coagulants are most
usefully categorized by their source, not only to distinguish animal, vegetable, microbial and
GMO-sourced preparations, but also to select the most suitable enzyme for any particular
cheese variety. This is a very important aspect of cheese manufacturing technology, affecting
the yield of cheese, its storage life and its final quality of flavour/texture after maturation.
These interrelationships are discussed in detail in Section 5.4.3. For now, we will consider
the range of rennets and coagulants available in Table 5.2.
5.2.2 Main characteristics of rennets and coagulants from
different sources
Of the animal rennets, calf rennet is widely regarded as the ideal milk-clotting enzyme
for cheese making. This is partly through traditional familiarity with the product through
long use, but the preference also has a sound scientific basis in that calf rennet is typically
80–90% chymosin (EC 3.4.23.4). This means that most of the casein breakdown in the
cheese vat is directed very specifically at κ -casein to clot the milk, and not at the other
caseins. Non-specific proteolysis of α - and β -casein during curd formation can result in the
loss of casein nitrogen in the whey, reducing the yield of the cheese process. The second
enzyme in calf rennet, pepsin (EC 3.4.23.1) is thought by traditional cheese makers to
add to the ripening qualities of rennet in maturing cheese, but there is no hard evidence
for this. Indeed, cheese makers now make excellent quality long-hold cheeses (especially
Cheddar) using pure chymosin from GM yeast and fungi expressing cloned copies of the calf
(pro)chymosin gene.
Sheep, goats and pigs can provide rennet preparations that are enzymatically similar to
calf rennet, but not ideally suited to clotting cows’ milk. 3 Rennet ‘paste’ is a crude form
of rennet made from the macerated stomachs of suckling calf, lamb or kid and contains
pregastric lipase to add piquancy to the flavour of the cheese. It is mainly used in traditional
Italian cheeses.90 Enzymes in Food Technology
Table 5.2 Main types and sources of milk-clotting enzymes (rennets and coagulants) used in cheese
making.
Type Source
Component
enzyme(s)
Technological
characteristics
Animal
Calf rennet;
bovine rennet
Bovine stomachs Chymosin A and B,
pepsin and gastricin
High ratio of κ-casein:
general casein hydrolysis;
maxim yield; traditional
texture and flavour in hard
and semi-hard cheeses
Rennet paste Calf, kid or sheep
stomachs
As calf rennet +
pregastric lipase
Optimum coagulation and
yield, with piquant flavour
production
Sheep, pig and
kid rennet
Corresponding
animal stomach
Chymosin, pepsin
and gastricin
Not widely used; best used
with milk from same animal
Vegetable Cynara cardunculus Cyprosin, cardosin Produced locally on small
scale for artisanal cheeses
Microbial
Miehei coagulant
type L, TL and XL
Rhizomucor miehei R. mucor aspartic
proteinase
Native L-type enzyme is too
heat stable and proteolytic
for hard cheese
manufacture; destabilized
TL and XL chemical variants
are used for cheeses in this
category (see Section
5.4.3 for details)
Pusillus coagulant Rhizomucor pusillus R. mucor aspartic
proteinase
Similar properties to L-type
miehei enzyme, but more
pH-sensitive
Parasitica
coagulant
Cryphonectria
parasitica
C. parasitica
aspartic proteinase
Very heat resistant – use
confined to high-cook
cheeses like Emmental
Fermentation-
produced
chymosin
(ChymaxTM;
MaxirenTM)
Kluyveromyces
lactis;a Aspergillus
nigera
Calf chymosin Identical to calf chymosin in
all respects
a Genetically modified to express copies of the calf prochymosin gene.
Many plants produce proteinases that clot milk. However, plant coagulants are not pro-
duced on a commercial scale, but made locally (mainly in Portugal) for artisanal cheese
making. 1 The principle plant coagulant in use for these speciality cheeses is extracted from
the cardoon flowers of Cynara cardunculus. 4 Recent cheese making trials with goat’s milk
cheese 5, 6 suggest that this type of coagulant may be applicable for accelerated cheese ripen-
ing. However, there is no reliable commercial source of cardoon rennet at the time of writing.
Local users make their own preparations ‘in house’. 4
The best-known and most widely used microbial coagulant is that produced from R. miehei
(Table 5.2). Its usage volume is now greater than that of extracted natural calf rennet. The
commercial product is a mixture of aspartyl proteinases (EC 3.4.23.23) and is commercially
available in three types. The native, unmodified enzyme (‘type L’) is very heat stable and
hydrolyzes all of the caseins, not just κ -casein. Although this has been used successfullyEnzymes in dairy product manufacture 91
to make soft, short-hold cheese varieties, its non-specific proteolytic action reduces yields
of cheeses whose curd spends a long time in the whey (hard and semi-hard cheese), and
caused bitterness in long-hold cheeses. The heat resistance of the enzyme is also a potential
drawback in cheese plant from which the whey is processed as a food ingredient. The
heat treatment and processing does not eliminate the activity of the coagulant and it can
cause protein breakdown in other food products in which whey protein is a supplementary
ingredient (sausages, meat pies, soups, etc.).
To overcome these problems, dairy enzyme producers have developed heat-labile versions
of the R. miehei coagulant (‘TL’ and ‘XL’) using chemical oxidation to modify methionine
side chains. These enzymes can be denatured by pasteurizing the whey and they are also
less specific than the native proteinase. These coagulants are a good alternative to microbial
chymosin (see below) in the manufacturing of ‘vegetarian’ cheeses, but the texture of hard
cheese made with them becomes crumbly more quickly than that of cheese made with
chymosin. Also the flavour profile of hard cheese made with fungal rennet is not the same as
chymosin-made cheese.
The most widely used alternative to calf rennet in the cheese industry worldwide is
fermentation-produced chymosin (FPC), which currently accounts for half of the world
production of enzyme-coagulated cheese. 7
It is produced by large-scale fermentation of GM Kluyveromyces lactis or Aspergillus
niger. In both cases, the microorganism has been modified using gene technology by the
incorporation of the calf prochymosin gene into the host organism with a suitable promoter
to ensure its efficient secretion into the growth medium. The enzyme is relatively easy to
harvest and purify from the culture, unlike the earlier production system using Escherichia
coli to produce chymosin in inclusion bodies. 1, 8
Recently, a new FPC from camels (Camelus dromedarius) has become available, 7 and its
suitability for Cheddar cheese is documented by 9 showing that the enzyme’s high C/P ratio
resulted in yield improvements even over calf-derived FPC.
The details of cheese making with alternative rennets and coagulants are beyond the scope
of this chapter and the reader should study Technology of Cheesemaking 10 for full coverage
of the topic.
5.2.3 Production of rennets and coagulants
Animal rennets are secreted from the stomach mucosa as inactive proenzymes that can
easily be extracted by maceration with water, weak brine or a buffer solution. A preservative
(usually sodium benzoate) is normally added at this stage to prevent microbial growth during
the next stages of production, involving filtration and acidification to activate the proenzymes.
After neutralization to pH 5.5 and a second filtration to clarify the extract, the preparation is
standardized to the ‘advertised’ milk-clotting activity, sterile filtered and packaged as a liquid
enzyme product to be transported and stored refrigerated. Animal rennets are not purified
products, but contain whatever enzymes were secreted by the mucosal tissue at the time of
slaughter. However, the enzymes in good-quality calf abomasal tissue are mainl

Kết quả (Việt) 1:

5.2.1 các thiên nhiên và danh tính của rennets và coagulantsChuẩn bị thương mại tiêu chuẩn phó chính được thực hiện và được bán bởi Chr. HansenA/s, Đan Mạch năm 1874, và có lẽ là enzym thương mại chính của bất kỳ loại. Nó đãsau đó, và vẫn là bởi definition một chiết xuất của abomasum còn, lý tưởng có chứa chủ yếu làchymosin, enzym mà là specific cho κ-casein thủy phân và casein destabilization.Enz y mes trong công nghệ thực phẩm, Ấn bản thứ hai soạn thảo bởi Robert J. Whitehurst và Maarten van Oort© 2010 Blackwell Publishing Ltd. ISBN: 978-1-405-18366-6Enzymes trong các sản phẩm sữa sản xuất 895.1 bảng enzyme được sử dụng trong chăn nuôi bò sữa công nghệ.Enzym ứng dụng ví dụAxit proteinases sữa đông máuTrung lập proteinases và peptidases Accelerated phô mai chín, debittering, enzym-modifiedpho mát, sản xuất thực phẩm dựa trên sữa ít gây dị ứngPho mát Accelerated lipaza chín, phô mai enzym-modified,Pho mát flavour-modified, cấu trúc modified sữa chất béo sản phẩmSản phẩm β-hoá Lactose-giảm huyết thanhLactoperoxidase lạnh khử trùng sữa, sữa giả cho con bêLysozyme nitrat thay thế cho sữa đông rửa pho mát và pho mát vớimắt (ví dụ như Burgdorf)Tuy nhiên, phụ thuộc vào tuổi của con bê mà từ đó nó được chiết xuất, phó có thể chứahơn pepsin, một axit protease với một phạm vi rộng hơn casein bề mặt. Cả hai chymosinvà pepsin, và thực sự tất cả tích tụ enzyme được sử dụng trong công nghệ pho mát, sữaclassified như aspartic proteinases với số Enzyme Ủy ban (EC) 3.4.23 đối. Bởi vìhiện có các loại khác nhau và nguồn của sữa đông máu enzyme trên thị trường,Liên đoàn quốc tế chăn nuôi bò sữa (IDF/FIL) lần definitions nghị định rằng tên ' ren -net' được dành riêng cho chế phẩm enzyme tái Dạ dày, và khác sữa đông máuenzyme (chủ yếu là những người vi khuẩn) nên được đặt tên 'coagulants'. 1Xa như gia công nghệ phô mai là có liên quan, rennets và coagulants hầu hếthữu ích phân loại theo nguồn gốc của họ, không chỉ để phân biệt với động vật, thực vật, vi khuẩn vàChế phẩm có nguồn gốc biến đổi gen, mà còn để chọn men tiêu hóa thích hợp nhất cho bất kỳ đặc biệtpho mát nhiều. Đây là một khía cạnh rất quan trọng của pho mát công nghệ sản xuất, ảnh hưởng đếnsản lượng của pho mát, cuộc sống lưu trữ của mình và chất lượng của nó ngoài flavour/kết cấu sau khi trưởng thành.Các interrelationships được thảo luận chi tiết trong phần 5.4.3. Để bây giờ, chúng tôi sẽ xem xétphạm vi của rennets và coagulants có sẵn trong bảng 5.2.5.2.2 các đặc điểm chính của rennets và coagulants từnhiều nguồn khác nhauCủa rennets động vật, con bê phó rộng rãi coi là lý tưởng sữa đông máu enzymđể làm cho pho mát. Đây là một phần thông qua truyền thống quen với sản phẩm thông quadài sử dụng, nhưng các sở thích cũng có một cơ sở âm thanh scientific trong đó bê phó là thường80-90% chymosin (EC 3.4.23.4). Điều này có nghĩa rằng hầu hết các sự cố casein trong cácthuế vat pho mát là đạo diễn rất specifically tại κ-casein để cục máu đông sữa, và không phải ở kháccaseins. Phòng Không-specific proteolysis của α - và β-casein trong sữa đông hình thành có thể dẫn đến cácmất casein nitơ trong sữa, giảm sản lượng của quá trình pho mát. Thứ haienzym trong bê phó, pepsin (EC 3.4.23.1) được cho bởi các nhà sản xuất truyền thống pho mát đểThêm vào những phẩm chất chín của phó trong trưởng thành pho mát, nhưng không có bằng chứng khó khănĐối với điều này. Thật vậy, các nhà sản xuất pho mát bây giờ làm cho chất lượng tuyệt vời dài-giữ pho mát (đặc biệt làCheddar) bằng cách sử dụng tinh khiết chymosin từ GM nấm men và nấm thể hiện các bản sao nhân bản của bêgen chymosin (pro).Cừu, dê và con lợn có thể cung cấp cho chế phẩm phó enzymatically tương tự nhưbê phó, nhưng không phải lý tưởng để đông máu bò sữa. 3 phó 'dán' là một dạng thôcủa phó làm từ dạ dày macerated của sữa bò, cừu hoặc kid và chứapregastric lipase để thêm piquancy để flavour của pho mát. Nó chủ yếu được sử dụng trong truyền thốngÝ cheeses.90 enzym trong công nghệ thực phẩmBàn 5.2 Main loại và nguồn của sữa đông máu enzyme (rennets và coagulants) được sử dụng trong pho mátlàm cho.Loại nguồnThành phầnenzyme(s)Công nghệđặc điểmĐộng vậtBê phó;bò phóDạ dày bò Chymosin A và B,pepsin và gastricinTỷ lệ cao của κ-casein:casein chung thủy phân;năng suất Maxim; truyền thốngkết cấu và flavour ở hardvà bán cứng pho mátPhó dán bê, đứa trẻ hoặc cừuDạ dàyNhư bê phó +pregastric lipaseTối ưu sự đông máu vànăng suất, với flavour caysản xuấtCừu, lợn vàKid phóTương ứngđộng vật Dạ dàyChymosin, pepsinvà gastricinSử dụng không rộng rãi; sử dụng tốt nhấtvới sữa từ cùng một động vậtRau Cynara cardunculus Cyprosin, cardosin sản xuất tại địa phương trên nhỏquy mô cho thủ công pho mátVi sinh vậtMiehei coagulantloại L, TL và XLRhizomucor miehei R. mucor asparticProteinaseBản xứ L-loại enzym là quánhiệt ổn định và proteolyticcho pho mát cứngsản xuất; destabilizedBiến thể hóa học TL và XLđược sử dụng cho pho mát ở đâythể loại (xem phần5.4.3 để biết chi tiết)Pusillus coagulant Rhizomucor pusillus R. mucor asparticProteinaseCác tính chất tương tự để L-loạimiehei enzym, nhưng nhiều hơn nữanhạy cảm với độ pHParasiticacoagulantCryphonectriaparasiticaC. parasiticaaspartic proteinaseRất nhiệt chống-sử dụngconfined để nấu ăn caopho mát như BurgdorfLên men-sản xuấtchymosin(ChymaxTM;MaxirenTM)Kluyveromyceslactis; một AspergillusnigeraNgưu chymosin giống hệt nhau để bê chymosin trongTất cả các tôn trọngmột di truyền modified để nhận các bản sao của gen prochymosin bê.Nhiều nhà máy sản xuất proteinases mà cục máu đông sữa. Tuy nhiên, thực vật coagulants là không chuyên nghiệp-duced trên một quy mô thương mại, nhưng thực hiện tại địa phương (chủ yếu là ở Bồ Đào Nha) cho thủ công pho mátlàm cho. 1 nguyên tắc thực vật coagulant sử dụng cho các loại pho mát đặc biệt được chiết xuất từflowers cardoon của Cynara cardunculus. Gần đây 4 pho mát làm cho thử nghiệm với sữa dêpho mát 5, 6 đề nghị loại coagulant có thể được áp dụng cho nhanh phô mai chín-ing. Tuy nhiên, không có không có nguồn thương mại đáng tin cậy của cardoon phó tại thời điểm viết.Người dùng địa phương thực hiện chuẩn bị của riêng của họ 'trong nhà'. 4Nổi tiếng nhất và được sử dụng rộng rãi nhất coagulant vi khuẩn là sản xuất từ R. miehei(Bảng 5.2). Khối lượng sử dụng của nó là bây giờ lớn hơn của chiết xuất tự nhiên bê phó. Cácsản phẩm thương mại là một hỗn hợp của aspartyl proteinases (EC 3.4.23.23) và là thương mạicó sẵn trong ba loại. Nguồn gốc, unmodified enzyme ('loại L') là rất nhiệt ổn định vàhydrolyzes tất cả caseins, không chỉ κ-casein. Mặc dù điều này đã được sử dụng successfullyEnzymes trong các sản phẩm sữa sản xuất 91để làm cho pho mát mềm, ngắn giữ giống, hành động proteolytic-specific của nó làm giảm năng suất vụ mùaloại pho mát sữa đông có dành một thời gian dài trong huyết thanh (cứng và bán cứng cheese), vàgây ra cay đắng trong long-giữ pho mát. Nhiệt điện trở của enzyme cũng là một tiềm năngNhược điểm trong pho mát thực vật mà từ đó sữa được xử lý như là một thành phần thực phẩm. Cácxử lý nhiệt và xử lý không loại trừ các hoạt động của coagulant và nó có thểgây ra sự cố protein trong các sản phẩm thực phẩm khác mà trong đó whey protein là một bổ sungthành phần (xúc xích, bánh nướng thịt, súp, vv).Để khắc phục những vấn đề này, nhà sản xuất sữa enzym đã phát triển phiên bản labile nhiệtcủa coagulant R. miehei ('TL' và 'XL') sử dụng quá trình oxy hóa hóa học để sửa đổi Methioninmặt dây chuyền. Các men có thể được denatured bởi pasteurizing sữa và họ cũngít hơn specific hơn proteinase bản địa. Các coagulants là một lựa chọn tốt để vi sinh vậtchymosin (xem bên dưới) trong sản xuất pho mát 'ăn chay', nhưng các kết cấu của cứngpho mát được thực hiện với họ trở thành crumbly nhanh hơn so với pho mát được thực hiện vớichymosin. Cũng profile flavour của pho mát cứng được thực hiện với nấm phó là không giống nhưchymosin-làm pho mát.Thay thế được sử dụng rộng rãi nhất cho bê phó trong ngành công nghiệp pho mát trên toàn thế giới làlên men sản xuất chymosin (FPC), mà hiện đang chiếm một nửa của thế giớisản xuất các enzyme coagulated pho mát. 7Nó được sản xuất bởi quy mô lớn lên men của GM Kluyveromyces lactis hoặc AspergillusNiger. Trong cả hai trường hợp, các vi sinh vật đã là modified bằng cách sử dụng công nghệ gene của cáckết hợp các gen prochymosin bê vào các sinh vật chủ nhà với một promoter phù hợpđể đảm bảo của nó tiết efficient vào môi trường phát triển. Enzyme là tương đối dễ dàng đểthu hoạch và tinh chế từ các nền văn hóa, không giống như hệ thống sản xuất trước đó bằng cách sử dụng Escherichiacoli để sản xuất chymosin trong cơ thể bao gồm. 1, 8Gần đây, một FPC mới từ lạc đà (Camelus dromedarius) đã trở thành có sẵn, 7 và của nósuitability for Cheddar cheese is documented by 9 showing that the enzyme’s high C/P ratioresulted in yield improvements even over calf-derived FPC.The details of cheese making with alternative rennets and coagulants are beyond the scopeof this chapter and the reader should study Technology of Cheesemaking 10 for full coverageof the topic.5.2.3 Production of rennets and coagulantsAnimal rennets are secreted from the stomach mucosa as inactive proenzymes that caneasily be extracted by maceration with water, weak brine or a buffer solution. A preservative(usually sodium benzoate) is normally added at this stage to prevent microbial growth duringthe next stages of production, involving filtration and acidification to activate the proenzymes.After neutralization to pH 5.5 and a second filtration to clarify the extract, the preparation isstandardized to the ‘advertised’ milk-clotting activity, sterile filtered and packaged as a liquidenzyme product to be transported and stored refrigerated. Animal rennets are not purifiedproducts, but contain whatever enzymes were secreted by the mucosal tissue at the time ofslaughter. However, the enzymes in good-quality calf abomasal tissue are mainl

Kết quả (Việt) 2:

5.2.1 Bản chất và bản sắc của rennets và coagulants
Các fi đầu tiên chuẩn bị rennet chuẩn thương mại đã được thực hiện và được bán bởi Chr. Hansen
A / S, Đan Mạch vào năm 1874, và có lẽ là fi enzyme thương mại đầu tiên của bất kỳ loại. Đó là
sau đó, và vẫn là do định nghĩa fi de trích nhai lại dạ múi khế, lý tưởng chứa chủ yếu là
chymosin, các enzyme mà là Speci fi c cho quá trình thủy phân -casein κ và casein làm mất ổn định.
Enz mes y trong Công nghệ Thực phẩm, ấn bản thứ hai Sửa bởi Robert J. Whitehurst và Maarten van Oort
© 2010 Blackwell Publishing Ltd ISBN: 978-1-405-18366-6Enzymes trong sản phẩm sữa sản xuất 89
Bảng 5.1 Các enzyme được sử dụng trong công nghệ sản xuất sữa.
Enzymes ví dụ ứng dụng
Acid proteinases đông sữa
Neutral proteinases và peptidase Accelerated pho mát chín, debittering, enzyme-Modi fi ed
pho mát, sản xuất các loại thực phẩm làm từ sữa ít gây dị ứng
lipase Accelerated pho mát chín, enzyme-Modi fi ed pho mát,
fl avour-Modi pho mát fi ed, các sản phẩm có cấu trúc Modi fi ed chất béo sữa
β-galactosidase Lactose-giảm sản phẩm whey
lactoperoxidase khử trùng lạnh sữa, sữa thay thế cho bê
Lysozym Nitrate thay thế cho rửa-curd pho mát và các loại pho mát với
mắt (ví dụ như Emmental)
Tuy nhiên, phụ thuộc vào độ tuổi của các con bê mà từ đó nó được chiết xuất, rennet có thể chứa
nhiều hơn hoặc ít pepsin, một protease acid với một phạm vi rộng lớn hơn chất casein. Cả hai chymosin
và pepsin, và thực sự tất cả các enzyme đông tụ sữa được sử dụng trong công nghệ pho mát, là
phân loại fi ed proteinases như aspartic với Ủy ban Enzyme (EC) số 3.4.23. Bởi vì
có nhiều loại khác nhau bây giờ nhiều và nguồn enzyme sữa đông máu trên thị trường,
Liên đoàn Sữa Quốc tế (IDF / FIL) của fi tài de fi nitions nghị định rằng tên 'ren-
net' được dành riêng cho các chế phẩm enzyme từ dạ dày của động vật nhai lại, và sữa khác -clotting
enzyme (chủ yếu là những vi sinh vật) nên được đặt tên là "chất keo tụ '. 1
Theo như các chuyên gia công nghệ phô mai là có liên quan, các rennets và chất keo tụ được hầu hết các
hữu ích được phân loại theo nguồn của họ, không chỉ để phân biệt động vật, thực vật, vi sinh vật và
các chế phẩm biến đổi gen có nguồn gốc, mà còn để chọn các enzyme thích hợp nhất đối với bất kỳ đặc biệt
nhiều loại pho mát . Đây là một khía cạnh rất quan trọng của công nghệ sản xuất pho mát, ảnh hưởng đến
năng suất của phô mai, cuộc sống lưu trữ của nó và chất lượng fi nal của fl avour / kết cấu sau khi trưởng thành.
Những mối quan hệ sẽ được thảo luận chi tiết trong Phần 5.4.3. Để bây giờ, chúng ta sẽ xem xét
một loạt các rennets và chất keo tụ sẵn trong Bảng 5.2.
5.2.2 Các đặc điểm chính của rennets và chất keo tụ từ
các nguồn khác nhau
Trong rennets động vật, bê rennet được coi là các enzyme sữa đông máu lý tưởng
cho làm pho mát. Đây là một phần thông qua sự quen thuộc truyền thống với các sản phẩm thông qua
việc sử dụng lâu, nhưng sở thích cũng có một cơ sở khoa học fi c âm thanh trong đó bê rennet thường là
80-90% chymosin (EC 3.4.23.4). Điều này có nghĩa rằng hầu hết các sự cố casein trong
vat pho mát được đạo diễn rất Speci fi biệt tại κ -casein các cục máu đông sữa, và không phải ở khác
casein. Non-Speci fi c phân giải protein của α - và beta -casein quá trình hình thành sữa đông có thể dẫn đến sự
mất mát của casein nitơ trong sữa, làm giảm năng suất của quá trình phô mai. Thứ hai
enzyme trong bê rennet, pepsin (EC 3.4.23.1) được cho là do các nhà sản xuất pho mát truyền thống để
thêm vào những phẩm chất chín của rennet ở trưởng thành pho mát, nhưng không có bằng chứng rõ ràng
cho điều này. Thật vậy, các nhà sản xuất pho mát bây giờ làm cho chất lượng tuyệt vời dài giữ pho mát (đặc biệt là
Cheddar) sử dụng chymosin nguyên chất từ nấm men GM và nấm hiện bản sao nhân bản của con bê
(pro) chymosin gen.
Cừu, dê và lợn có thể cung cấp các chế phẩm rennet đó là enzym tương tự
bê rennet, nhưng không lý tưởng phù hợp với sữa bò đông '. 3 Rennet "dán" là một dạng thô
của rennet làm từ dạ dày ngâm trong sữa quay bê, thịt cừu hoặc đứa trẻ và chứa
lipase pregastric để thêm vị cay đến avour fl ​​của pho mát. Nó chủ yếu được sử dụng trong truyền thống
enzyme cheeses.90 Ý Công nghệ thực phẩm
Bảng 5.2 loại chính và nguồn sữa đông máu enzyme (rennets và chất keo tụ) được sử dụng trong pho mát
làm.
Gõ Nguồn
Component
enzyme (s)
công nghệ
đặc
Animal
Calf rennet;
rennet bò
Bovine dạ dày chymosin A và B,
pepsin và gastricin
tỷ lệ cao của κ-casein:
thủy phân casein chung;
năng suất câu châm ngôn; truyền thống
kết cấu và fl avour trong khó khăn
pho mát và bán cứng
Rennet dán bê, bé hay cừu
dạ dày
như bê rennet +
lipase pregastric
đông máu tối ưu và
sản lượng, với cay fl avour
sản xuất
cừu, lợn và
bé rennet
Tương ứng
dạ dày động vật
chymosin, pepsin
và gastricin
Không rộng rãi sử dụng; Sử dụng tốt nhất
với sữa từ cùng một động vật
thực vật Cynara cardunculus Cyprosin, cardosin Được sản xuất tại địa phương trên nhỏ
quy mô cho pho mát tận thu
Microbial
Miehei đông máu
loại L, TL và XL
Rhizomucor miehei R. Mucor aspartic
proteinase
Native L-loại enzyme là quá
nhiệt ổn định và phân giải protein
cho cứng pho mát
sản xuất; mất ổn định
TL và XL biến hóa học
được sử dụng cho các loại pho mát trong này
loại (xem Phần
5.4.3 để biết chi tiết)
pusillus đông máu Rhizomucor pusillus R. Mucor aspartic
proteinase
tính chất tương tự để L-loại
enzyme miehei, nhưng nhiều hơn
pH nhạy cảm
Parasitica
đông máu
Cryphonectria
parasitica
C . parasitica
aspartic proteinase
Rất chịu nhiệt - sử dụng
con fi ned đến cao-nấu ăn
phô mai như Emmental
Fermentation-
sản xuất
chymosin
(ChymaxTM;
MaxirenTM)
Kluyveromyces
lactis; một Aspergillus
nigera
chymosin bê giống hệt nhau để bê chymosin trong
tất cả các tôn trọng
một fi ed Genetically Modi để thể hiện bản sao của prochymosin bê gen.
nhà máy sản xuất Nhiều proteinases làm đông sữa. Tuy nhiên, chất keo tụ thực vật không Pro-
duced trên quy mô thương mại, nhưng thực hiện tại địa phương (chủ yếu ở Bồ Đào Nha) cho thủ pho mát
làm. 1 Các chất làm đông nhà máy nguyên tắc trong sử dụng cho các loại pho mát đặc sản được chiết xuất từ
các owers Cynara cardunculus fl của Cynara cardunculus. 4 thử nghiệm làm pho mát gần đây với sữa dê
pho mát 5, 6 cho thấy rằng loại chất kết tủa có thể được áp dụng cho pho mát tăng tốc ripen-
ing. Tuy nhiên, không có nguồn gốc thương mại đáng tin cậy của Cynara cardunculus rennet tại thời điểm viết bài.
Người dùng địa phương chuẩn bị của riêng họ 'ở nhà'. 4
Các chất làm đông tụ của vi sinh vật sử dụng nổi tiếng nhất và rộng rãi nhất là sản xuất từ R. miehei
(Bảng 5.2). Khối lượng sử dụng của nó là bây giờ lớn hơn so với các chiết xuất tự nhiên bê rennet. Các
sản phẩm thương mại là một hỗn hợp của proteinases aspartyl (EC 3.4.23.23) và là thương mại có
sẵn trong ba loại. Các bản địa, fi ed unmodi enzyme ('loại L') là rất nhiệt ổn định và
thủy phân tất cả các casein, không chỉ -casein κ. Mặc dù điều này đã được sử dụng successfullyEnzymes trong sản phẩm sữa sản xuất 91
để làm mềm mại, giống pho mát ngắn giữ, fi c hành động phân giải protein không đặc hiệu của nó làm giảm sản lượng
của pho mát mà sữa đông dành một thời gian dài trong whey (pho mát cứng và bán cứng), và
cay đắng gây ra trong pho mát dài giữ. Các khả năng chịu nhiệt của enzyme cũng là một tiềm năng
hạn chế trong thực vật pho mát từ đó whey được xử lý như là một thành phần thực phẩm. Việc
xử lý nhiệt và xử lý không loại trừ các hoạt động của các chất kết tủa và nó có thể
gây ra sự phân giải protein trong các sản phẩm thực phẩm khác, trong đó protein whey là một bổ sung
thành phần (xúc xích, bánh nhân thịt, súp, vv).
Để khắc phục những vấn đề này, enzyme sữa nhà sản xuất đã phát triển phiên bản nhiệt không ổn định
của chất kết tủa R. miehei ('TL' và 'XL') bằng cách sử dụng quá trình oxy hóa hóa học để sửa đổi methionine
chuỗi bên. Các men này có thể được biến tính bởi các thanh trùng sữa và họ cũng
ít Speci fi c hơn proteinase bản địa. Những chất keo tụ là một lựa chọn tốt để vi khuẩn
chymosin (xem dưới đây) trong sản xuất của 'chay' pho mát, nhưng kết cấu của cứng
pho mát làm với họ trở nên dể sụp nhanh chóng hơn so với pho mát làm từ
chymosin. Ngoài ra fl avour pro fi le pho mát cứng làm bằng rennet nấm là không giống như
pho mát chymosin tạo.
Việc thay thế được sử dụng rộng rãi nhất để bê rennet trong ngành công nghiệp pho mát trên toàn thế giới là
chymosin lên men sản xuất (FPC), hiện chiếm một nửa số thế giới
sản xuất pho mát enzyme-đông lại. 7
Nó được sản xuất bởi quy mô lớn lên men của GM Kluyveromyces lactis hoặc Aspergillus
niger. Trong cả hai trường hợp, các vi sinh vật đã được Modi fi ed sử dụng công nghệ gen do
kết hợp của các gen prochymosin bê vào các sinh vật chủ với một promoter thích hợp
để đảm bảo tiết cient ef fi của mình vào môi trường tăng trưởng. Các enzyme là tương đối dễ dàng để
khai thác và tinh chế từ các nền văn hóa, không giống như các hệ thống sản xuất trước đó sử dụng Escherichia
coli để sản xuất chymosin trong thể vùi. 1, 8
Gần đây, một FPC mới từ lạc đà (Camelus dromedarius) đã trở thành có sẵn, 7 và nó
phù hợp cho pho mát Cheddar là tài liệu do 9 cho thấy rằng tỷ lệ cao C / P của enzyme
dẫn đến cải tiến năng suất thậm chí còn hơn con bê có nguồn gốc từ FPC.
Các chi tiết về làm pho mát với rennets thay thế và chất keo tụ là vượt quá phạm vi
của chương này và người đọc nên nghiên cứu công nghệ của Cheesemaking 10 cho bảo hiểm đầy đủ
của chủ đề.
5.2.3 Sản xuất rennets và coagulants
rennets động vật được tiết ra từ niêm mạc dạ dày là không hoạt động proenzymes rằng có thể
dễ dàng được tách ra bởi ngâm với nước, nước muối yếu hoặc một dung dịch đệm. Một chất bảo quản
(thường là sodium benzoate) thường được thêm vào ở giai đoạn này để ngăn chặn sự phát triển của vi sinh vật trong
các giai đoạn tiếp theo của sản xuất, liên quan đến fi ltration và acidi fi cation để kích hoạt proenzymes.
Sau khi trung hòa độ pH 5.5 và một fi ltration thứ hai để làm rõ các chiết xuất, việc chuẩn bị là
chuẩn hóa theo 'quảng cáo' hoạt động sữa đông máu, fi vô trùng ltered và đóng gói như là một chất lỏng
sản phẩm enzyme được vận chuyển và lưu trữ trong tủ lạnh. Rennets động vật không được Puri fi ed
sản phẩm, nhưng chứa bất cứ enzyme được tiết ra bởi các mô niêm mạc tại thời điểm
giết mổ. Tuy nhiên, các enzyme trong chất lượng tốt bê dạ múi khế mô là mainl