is analogous to the E1 subunit of t

is analogous to the E1 subunit of the
-ketoacid dehydrogenases
and catalyzes the decarboxylation of glycine; however, it
depends on a pyridoxal phosphate cofactor instead of TPP.
After the oxidative decarboxylation of glycine by the P protein,
methyleneamine is covalently attached to dihydrolipoamide on
the H protein. Unlike E2 subunits, the H protein does not have
catalytic activity but instead acts as a scaffold to protect the
unstable intermediate during transfer to the T protein (69).
The T protein catalyzes the release of ammonia from methyleneamine
and the transfer of the methylene group to THF,
forming 5,10-CH2-THF. The L protein is a dihydrolipoamide
dehydrogenase analogous to the E3 subunit of
-ketoacid dehydrogenase
complexes, and catalyzes the two-electron oxidation
of dihydrolipoamide to regenerate lipoamide and convert
NAD into NADH. Most organisms use the same gene product
for the E3 subunit and the L protein (reviewed in references
31 and 39).
Lipoylated Complexes
PDH complex. The pyruvate dehydrogenase (PDH) catalyzes
the oxidative decarboxylation of pyruvate to form acetyl
coenzyme A (acetyl-CoA). Several key metabolic pathways
consume acetyl-CoA, including the tricarboxylic acid (TCA)
cycle, fatty acid biosynthesis, and fatty acid elongation pathways
and the mevalonate pathway of isoprenoid biosynthesis.
Escherichia coli contains a single PDH, which is active during
aerobic growth. In E. coli, the loss of holo-PDH can be bypassed
by supplementation with acetate (237). Most eukaryotes
contain a mitochondrial PDH, which links glycolysis
to the TCA cycle. Plants have an additional PDH in the chloroplast,
which generates acetyl-CoA for the de novo fatty acid
synthase (FAS) in the plastid stroma and also is the primary
source of NADH for this pathway (139).
In eukaryotic PDH complexes, an additional protein called
the E3-binding protein (previously called “protein X” [37,
100]) is required to tether the E3 subunit to the E2 core (64,
117, 176). The E3-binding protein (E3BP) is homologous to E2
subunits and includes a single lipoyl domain followed by a
peripheral-subunit-binding domain (PSBD) and the catalytic
domain (77, 155). The lipoyl domain is lipoylated and can be
reduced and acetylated by the E3 and E1 subunits of PDH (85,
100, 181). However, E3BPs do not seem to catalyze the
transacetylase reaction necessary to generate acetyl-CoA, perhaps
due to the absence of a catalytic histidine residue which is
present in E2 subunits (77). Truncation of the lipoyl domain of
yeast E3BP had little effect on PDH activity or on the formation
of the complex (117), demonstrating that this domain is
not important for E3BP function. Cleavage of a larger fragment
from the N terminus of bovine E3BP resulted in inactive
PDH complexes which lacked E3 subunits (64, 176). In these
experiments, proteolytic cleavage probably removed the PSBD
as well as the lipoyl domain. Thus, the critical role of E3BPs
appears to be the binding of the E3 subunit rather than the
catalytic activity of the lipoyl domain. Indeed, the genes encoding
putative E3BPs from some organisms, such as Aspergillus
fumigatus, do not seem to contain lipoyl domains.
The PDH is allosterically inhibited by its products, NADH
and acetyl-CoA, and by high levels of ATP relative to ADP. In
prokaryotes, PDH expression is upregulated by aerobic growth

Kết quả (Việt) 1:

tương tự như tiểu đơn vị E1 của dehydrogenases - ketoacidvà catalyzes decarboxy glycine; Tuy nhiên, nóphụ thuộc vào một cofactor pyridoxal phosphat thay vì TPP.Sau khi decarboxy glycine bởi P protein, oxy hóamethyleneamine một được gắn liền với dihydrolipoamide trênH protein. Không giống như E2 subunits, H protein không cóchất xúc tác hoạt động nhưng thay vào đó hoạt động như một đài để bảo vệ cácTrung cấp không ổn định trong thời gian chuyển giao cho các protein T (69).T protein catalyzes phát hành ammonia từ methyleneaminevà việc chuyển giao các nhóm methylene để THF,tạo hình CH2 THF 5,10. L protein là một dihydrolipoamidedehydrogenase tương tự với tiểu đơn vị E3 của dehydrogenaza - ketoacidTổng hợp, và catalyzes quá trình oxy hóa hai-điện tửcủa dihydrolipoamide để tái tạo lipoamide và chuyển đổiNAD vào NADH. Hầu hết các sinh vật sử dụng các sản phẩm gen giống nhautiểu đơn vị E3 và protein L (xem xét trong tài liệu tham khảo31 và 39).Khu phức hợp LipoylatedPDH phức tạp. Pyruvat dehydrogenase (PDH) catalyzesdecarboxy pyruvat để tạo thành axetyl, oxy hóacoenzyme A (acetyl-CoA). Một số đường trao đổi chất quan trọngtiêu thụ acetyl-CoA, bao gồm cả tricarboxylic acid (TCA)sinh tổng hợp acid béo, acid béo kéo dài đường và chuvà con đường mevalonate của sinh tổng hợp của chủ.Escherichia coli chứa một PDH duy nhất, mà là đang hoạt động trong thời gianAerobic tăng trưởng. Trong E. coli, sự mất mát của holo PDH có thể được bỏ quabằng cách bổ sung với axetat (237). Hầu hết sinh vật nhân chuẩnchứa một PDH ti thể, liên kết glycolysischu kỳ TCA. Nhà máy có một PDH bổ sung trong Lạp lục,mà tạo ra acetyl-CoA cho de novo fatty acidsynthase (FAS) tại plastid stroma và cũng là chínhnguồn gốc của NADH cho con đường này (139).Ở sinh vật nhân chuẩn PDH tổng hợp, được gọi là một protein bổ sungprotein ràng buộc E3 (trước đây gọi là "protein X" [37,100]) là cần thiết để tether tiểu đơn vị E3 E2 lõi (64,117, 176). Protein ràng buộc E3 (E3BP) là tương đồng với E2subunits và bao gồm một tên miền duy nhất lipoyl, tiếp theo là mộtthiết bị ngoại vi tiểu đơn vị liên kết tên miền (PSBD) và các chất xúc táctên miền (77, 155). Tên miền lipoyl là lipoylated và có thểgiảm và acetylated bởi subunits E3 và E1 của PDH (85,100, 181). Tuy nhiên, E3BPs không dường như xúc tác cáctransacetylase phản ứng cần thiết để tạo ra acetyl-CoA, có lẽdo sự vắng mặt của một dư lượng histidine xúc tác mà làhiện nay ở E2 subunits (77). Truncation của tên miền lipoyl củanấm men E3BP có ít ảnh hưởng trên PDH hoạt động hoặc sự hình thànhkhu phức hợp (117), chứng tỏ rằng tên miền này làkhông quan trọng đối với chức năng E3BP. Cát khai của một mảnh lớn hơntừ N terminus bò E3BP kết quả là không hoạt độngKhu phức hợp PDH mà thiếu subunits E3 (64, 176). Ở đâythí nghiệm, proteolytic cleavage có thể loại bỏ PSBDcũng như tên miền lipoyl. Vì vậy, có vai trò quan trọng của E3BPsdường như các ràng buộc của tiểu đơn vị E3 chứ không phải cácchất xúc tác hoạt động của tên miền lipoyl. Thật vậy, các gene mã hóagiả định E3BPs từ một số sinh vật như Aspergillusfumigatus, dường như không chứa tên miền lipoyl.PDH allosterically ức chế bởi sản phẩm của mình, NADHvà acetyl-CoA, và bằng cấp cao của ATP so với ADP. Ởsơ, PDH biểu hiện là upregulated bởi aerobic tăng trưởng

Kết quả (Việt) 2:

là tương tự với tiểu đơn vị E1 của dehydrogenases -ketoacid?
và xúc tác phản ứng khử carboxyl của glycine; Tuy nhiên, nó
phụ thuộc vào một cofactor pyridoxal phosphate thay vì TPP.
Sau khi các phản ứng khử carboxyl oxy hóa của glycine bởi protein P,
methyleneamine được đồng hóa trị gắn liền với dihydrolipoamide trên
các protein H. Không giống như E2 tiểu đơn vị, các protein H không có
hoạt tính xúc tác nhưng thay vì đóng vai trò như một giàn giáo để bảo vệ
trung gian không ổn định trong quá trình chuyển đối với các protein T (69).
Các protein T xúc tác phát hành của amoniac từ methyleneamine
và việc chuyển giao các nhóm methylene để THF,
tạo thành 5,10-CH2-THF. Các protein L là một dihydrolipoamide
dehydrogenase tương tự với tiểu đơn vị E3 của? Dehydrogenase -ketoacid
phức, và xúc tác quá trình oxy hóa hai electron
của dihydrolipoamide để tái sinh lipoamide và chuyển đổi
NAD? thành NADH. Hầu hết các sinh vật sử dụng các sản phẩm cùng một gen
cho các tiểu đơn vị E3 và protein L (xem xét trong tài liệu tham khảo
31 và 39).
Lipoylated phức
PDH phức tạp. Các dehydrogenase pyruvate (PDH) xúc tác
các phản ứng khử carboxyl oxy hóa pyruvate để tạo thành acetyl
coenzyme A (acetyl-CoA). Một số con đường chuyển hóa chính
tiêu thụ acetyl-CoA, bao gồm các axit tricarboxylic (TCA)
chu kỳ, sinh tổng hợp axit béo, và con đường kéo dài axit béo
và con đường sinh tổng hợp mevalonate isoprenoid.
Escherichia coli có chứa một PDH duy nhất, đó là tích cực trong
tăng trưởng hiếu khí. Trong E. coli, sự mất mát của holo-PDH có thể được bỏ qua
bằng cách bổ sung với acetate (237). Hầu hết các sinh vật nhân chuẩn
có chứa một PDH ty thể, trong đó liên kết glycolysis
với chu kỳ TCA. Cây có một PDH thêm trong lục lạp,
mà tạo ra acetyl-CoA cho de novo axit béo
synthase (FAS) trong stroma plastid và cũng là chính
nguồn gốc của NADH cho con đường này (139).
Trong phức PDH nhân điển hình, thêm protein gọi là
E3-binding protein (trước đây được gọi là "protein X" [37,
100]) là bắt buộc để tether các tiểu đơn vị E3 đến cốt lõi E2 (64,
117, 176). Các protein E3-ràng buộc (E3BP) là tương đồng với E2
tiểu đơn vị và bao gồm miền lipoyl single tiếp theo là một
miền ngoại vi-subunit-ràng buộc (PSBD) và xúc tác
miền (77, 155). Tên miền lipoyl được lipoylated và có thể được
giảm bớt và acetyl hóa của các tiểu đơn vị E3 và E1 của PDH (85,
100, 181). Tuy nhiên, E3BPs dường như không để xúc tác các
phản ứng transacetylase cần thiết để tạo ra acetyl-CoA, có lẽ
do sự vắng mặt của một dư lượng histidine xúc tác đó là
hiện diện trong tiểu đơn vị E2 (77). Cụt của miền lipoyl của
nấm men E3BP ít ảnh hưởng đến hoạt động PDH hoặc về sự hình thành
của khu phức hợp (117), chứng minh rằng miền này là
không quan trọng đối với chức năng E3BP. Cleavage của một đoạn lớn hơn
từ N ga cuối của E3BP bò dẫn đến hoạt động
phức PDH mà thiếu E3 tiểu đơn vị (64, 176). Trong các
thí nghiệm, chia tách phân giải protein có thể loại bỏ các PSBD
cũng như các miền lipoyl. Như vậy, vai trò quan trọng của E3BPs
dường như là sự liên kết của các tiểu đơn vị E3 chứ không phải là
hoạt động xúc tác của miền lipoyl. Thật vậy, các gen mã hóa
E3BPs giả định từ một số sinh vật, chẳng hạn như Aspergillus
fumigatus, dường như không có lĩnh vực lipoyl.
Các PDH được allosterically ức chế bởi các sản phẩm của nó, NADH
và acetyl-CoA, và bởi mức độ cao của ATP so với ADP. Trong
prokaryote, biểu PDH được upregulated bởi tăng trưởng hiếu khí