The production of glycosidase and p

The production of glycosidase and protease activities, which may play a role in the degradation of human glycoproteins, by Streptococcus oralis strains isolated from endocarditis, septicaemia or the oral cavity was investigated with a range of fluorogenic substrates. The pH optima of the proteases ranged from 6.0 to 9.3 and the pH optima for the glycosidases were lower (4.5-6.0), although the pH range over which both groups of enzymes acted was broad. Growth in a minimal medium supplemented with glucose resulted in repression of glycosidase activities and elevated proteolytic activity. Bacteria from cultures supplemented with porcine gastric mucin (PGM), a model glycoprotein, exhibited higher levels of glycosidase activity, while proteolytic activity was suppressed and glycoprotein-derived monosaccharides were transported at significantly higher rates than those observed for cells grown in media with glucose. PGM-derived cells also exhibited high levels of N-acetylneuraminate pyruvate-lyase, the first intracellular enzyme in the pathway of sialic acid catabolism. Taken together, these data indicate that S. oralis strains produce a range of proteolytic and glycosidic enzymes that may play a role in the degradation of host-derived glycoproteins.

Kết quả (Việt) 1:

Việc sản xuất các hoạt động glycosidase và protease, có thể đóng một vai trò trong sự suy thoái của glycoprotein của con người, do Streptococcus oralis chủng phân lập từ endocarditis, nhiềm hoặc miệng được nghiên cứu với một loạt các chất nền fluorogenic. Optima pH của các protease trải dài từ 6,0 đến 9.3 và optima pH cho các glycosidases đã thấp (4,5-6.0), mặc dù dãy pH mà cả hai nhóm của các enzym hoạt động rộng. Sự phát triển trong một môi trường tối thiểu bổ sung đường dẫn đến áp glycosidase hoạt động và hoạt động proteolytic cao. Các vi khuẩn từ các nền văn hóa bổ sung porcine mucin Dạ dày (PGM), một mô hình glycoprotein, trưng bày các cấp độ cao hơn của hoạt động glycosidase, trong khi proteolytic hoạt động đã bị đàn áp và monosacarit glycoprotein có nguồn gốc được vận chuyển ở các mức giá cao hơn đáng kể so với những người quan sát cho các tế bào phát triển phương tiện truyền thông với glucose. PGM-nguồn gốc các tế bào cũng trưng bày các mức độ cao của N-acetylneuraminate pyruvat-lyase, enzym nội bào đầu tiên trong chu trình axit sialic catabolism. Lấy nhau, những dữ liệu chỉ ra rằng S. oralis chủng sản xuất một loạt các enzym proteolytic và glycosidic có thể đóng một vai trò trong sự suy thoái của glycoprotein có nguồn gốc chủ.

Kết quả (Việt) 2:

Việc sản xuất các hoạt động glycosidaza và protease, có thể đóng một vai trò trong sự suy thoái của các glycoprotein của con người, bởi oralis Streptococcus chủng phân lập từ viêm nội tâm mạc, nhiễm khuẩn huyết hoặc khoang miệng đã được điều tra với một loạt các chất nền fluorogenic. Các Optima pH của protease dao động 6,0-9,3 và Optima pH cho glycosidases thấp (4.5-6.0), mặc dù trong khoảng pH trên đó cả hai nhóm enzyme đóng vai trò là rộng. Tăng trưởng trong một môi trường tối thiểu bổ sung đường dẫn đến đàn áp các hoạt động glycosidaza và hoạt động phân giải protein cao. Vi khuẩn từ các nền văn hóa, bổ sung với mucin dạ dày lợn (PGM), một mô hình glycoprotein, trưng bày các cấp cao hơn của hoạt động glycosidaza, trong khi hoạt động phân giải protein đã bị đàn áp và monosaccharides glycoprotein có nguồn gốc được vận chuyển ở mức giá cao hơn đáng kể so với những người quan sát cho các tế bào phát triển trong phương tiện truyền thông với glucose. tế bào PGM-nguồn gốc cũng trưng bày các mức cao của N-acetylneuraminate pyruvate-lyase, các enzyme trong tế bào đầu tiên trong con đường của dị hóa acid sialic. Tóm lại, những dữ liệu này chỉ ra rằng các chủng S. oralis sản xuất một loạt các giải protein và enzyme glycosidic có thể đóng một vai trò trong sự suy thoái của các glycoprotein host-nguồn gốc.