7S preparations suggested that the

7S preparations suggested that the Roberts and Briggs 7S protein was heterogeneous, but that beta conglycinin was a major protein present. Gamma conglycinin, in turn, was the major protein found in a partially purified 7S protein prepared by Koshiyama's procedure. In 1974, Hill and Briedenbach (18) described studies on sucrose density gradient centrifugation of the pH 7.6 buffer-extractable proteins of defatted soybean meal. The resulting separation closely resembles that obtained by analytical ultracentrifugation by earlier workers, but it has the advantage that the separated fractions can be isolated and examined by other techniques. They also confirmed the conversion of 7S fraction into the dimer (9S) when centrifugation was carried out at 0.1 ionic strength. The dimer form was isolated and found to separate into three bands on polyacrylamide disc gel electrophoresis. Consequently, there is evidence for at least three proteins capable of undergoing the monomer-dimer transformation with changes in ionic strength. Further complexity of the 7S globulin fraction is evident from the recent work of Thanh and coworkers (19). They first precipitated the 11 S protein from the 7S and other proteins by adjusting the pH to 6.6 with tris-HCl buffer and cooling at 2-3 C. The 7S globulins were then precipitated at pH 4.8 and purified on a Sepharose 6B gel filtration column. The resulting purified 7S globulin fraction underwent complete dimerization at 0.1 ionic strength and when it was chromatographed on a DEAE-cellulose column, it yielded five fractions. Disc gel electrophoresis confirmed the presence of five proteins although some of them gave diffuse bands. All five proteins appear to be glycoproteins. Recently, Koshiyama and Fukushima (20,21) reexamined the relationship between beta and gamma conglycinins [as defined by immunoelectrophoresis by Catsimpoolas and Ekenstam (17)] and the previously isolated 7S globulins. They found that beta conglycinin was the major protein in the 7S globulin of Roberts and Briggs (15) in agreement with Catsimpoolas and Ekenstam. They

Kết quả (Việt) 1:

7s chuẩn bị đề nghị rằng Roberts và Briggs 7S protein là không đồng nhất, nhưng có conglycinin Phiên bản beta là một loại protein lớn hiện nay. Gamma conglycinin, lần lượt, là các protein được tìm thấy trong một protein tinh khiết một phần 7 chuẩn bị bởi Koshiyama của thủ tục. Năm 1974, Hill và Briedenbach (18) Mô tả nghiên cứu trên Sucroza mật độ gradient số pH 7.6 extractable đệm protein đậu tương defatted bữa ăn. Sự chia tách quả khá giống với đó thu được bằng cách phân tích ultracentrifugation của người lao động trước đó, nhưng nó có những lợi thế mà phân tách các phân số có thể được cô lập và kiểm tra bởi các kỹ thuật khác. Họ cũng xác nhận chuyển đổi của 7 phần thành dimer (9) khi số nào được tiến hành tại 0.1 sức mạnh ion. Hình thức dimer được cô lập và tìm thấy chia thành ba ban nhạc trên polyacrylamide đĩa gel electrophoresis. Do đó, đó là bằng chứng cho ít nhất ba protein có khả năng đang trải qua những biến đổi monomer-dimer với những thay đổi trong sức mạnh ion. Hơn nữa sự phức tạp của phần globulin 7S là hiển nhiên từ công việc gần đây của Thanh và đồng nghiệp (19). Họ lần đầu tiên kết tủa protein S 11 từ các 7S và protein khác bằng cách điều chỉnh độ pH để 6.6 với tris HCl đệm và làm mát 2 – 3 c. 7S globulins sau đó đã được kết tủa ở pH 4.8 và tinh khiết trên Sepharose 6B gel lọc trụ. Kết quả tinh khiết 7S globulin phần đã trải qua đầy đủ dimerization lúc sức mạnh ion 0.1 và khi nó đã được chromatographed vào một cột DEAE-cellulose, nó mang lại năm phân số. Đĩa gel electrophoresis xác nhận sự hiện diện của protein năm mặc dù một số người trong số họ đã khuếch tán các ban nhạc. Tất cả 5 protein dường như glycoprotein. Gần đây, Koshiyama và Fukushima (20,21) reexamined mối quan hệ giữa các phiên bản beta và gamma conglycinins [theo định nghĩa của immunoelectrophoresis Catsimpoolas và Ekenstam (17)] và globulins 7S trước đó bị cô lập. Họ thấy rằng conglycinin Phiên bản beta là protein chính trong 7S globulin Roberts và Briggs (15) trong thỏa thuận với Catsimpoolas và Ekenstam. Họ

Kết quả (Việt) 2:

chuẩn bị 7S cho rằng 7S protein Roberts và Briggs là không đồng nhất, nhưng mà beta conglycinin là một món quà protein lớn. Gamma conglycinin, lần lượt, là protein chính được tìm thấy trong một protein 7S tịnh hóa một phần chuẩn bị bằng cách thủ tục Koshiyama của. Năm 1974, Hill và Briedenbach (18) mô tả nghiên cứu về sucrose ly tâm mật độ gradient pH protein 7,6 đệm chiết bột đậu nành đã khử chất béo. Sự tách biệt kết quả gần giống với đó thu được bằng siêu ly tâm phân tích của công nhân trước đó, nhưng nó có những lợi thế mà các phần tách ra có thể được cô lập và kiểm tra bởi các kỹ thuật khác. Họ cũng khẳng định việc chuyển đổi 7S phần vào dimer (số 9) khi ly tâm đã được thực hiện ở mức 0.1 sức mạnh ion. Các dạng dimer bị cô lập và tìm thấy để tách thành ba ban nhạc trên đĩa polyacrylamide gel electrophoresis. Do đó, có bằng chứng cho ít nhất ba loại protein có khả năng trải qua sự chuyển đổi monomer-dimer với những thay đổi trong sức mạnh ion. Hơn nữa sự phức tạp của các phần globulin 7S là bằng chứng từ các nghiên cứu gần đây của Thanh và đồng nghiệp (19). Đầu tiên họ kết tủa các protein S 11 từ 7S và các protein khác bằng cách điều chỉnh độ pH 6,6 với tris-HCl đệm và mát 2-3 globulin C. 7S sau đó được kết tủa ở pH 4,8 và tinh khiết trên một cột lọc gel Sepharose 6B . Kết quả là tinh khiết 7S globulin phần trải dimerization hoàn chỉnh ở mức 0.1 sức mạnh ion và khi nó được sắc ký trên một cột DEAE-cellulose, nó sinh năm phân số. Disc gel điện di xác nhận sự hiện diện của protein năm mặc dù một số trong số họ đã băng khuếch tán. Tất cả năm protein xuất hiện là glycoprotein. Gần đây, Koshiyama và Fukushima (20,21) xem xét lại mối quan hệ giữa beta và gamma conglycinins [theo quy định của immunoelectrophoresis bởi Catsimpoolas và Ekenstam (17)] và 7S globulin bị cô lập trước đó. Họ phát hiện ra rằng beta conglycinin là protein chính trong globulin 7S của Roberts và Briggs (15) trong thỏa thuận với Catsimpoolas và Ekenstam. họ