(figure 8.23). The enzyme has more

(figure 8.23). The enzyme has more than one active site, and the
binding of a substrate molecule to an active site increases the
binding of substrate at the other sites. In addition, cytidine
triphosphate (CTP), an end product of pyrimidine biosynthesis,
inhibits the enzyme and the purine ATP activates it. Both effectors alter the K0.5
value of the enzyme but not its maximum velocity. CTP inhibits by increasing K0.5
or by shifting the substrate saturation curve to higher values. This allows the enzyme
to operate more slowly at a particular substrate concentration
when CTP is present. ATP activates by moving the curve to
lower substrate concentration values so that the enzyme is maximally active over a wider substrate concentration range. Thus
when the pathway is so active that the CTP concentration rises
too high, ACTase activity decreases and the rate of end product
formation slows. In contrast, when the purine end product ATP
increases in concentration relative to CTP, it stimulates CTP synthesis through its effects on ACTase. Pyrimidine and purine biosynthesis (pp. 216–18)
E. coliaspartate carbamoyltransferase provides a clear example of separate regulatory and catalytic sites in allosteric en-

Kết quả (Việt) 1:

(hình 8,23). Enzym đã hoạt động nhiều hơn một trang web, và cácliên kết đến một trang web hoạt động bề mặt phân tử làm tăng cácràng buộc của các bề mặt tại các trang web khác. Ngoài ra, cytidinetriphosphate (CTP), một sản phẩm cuối cùng của pyrimidine sinh tổng hợp,ức chế enzyme và purine ATP kích hoạt nó. Cả hai phồng làm thay đổi K0.5giá trị của men tiêu hóa nhưng không phải là vận tốc tối đa của nó. CTP ức chế bằng cách tăng K0.5hoặc bằng cách dịch chuyển đường cong độ bão hòa của chất nền để giá trị cao hơn. Điều này cho phép enzymhoạt động chậm hơn ở tập trung cụ thể bề mặtKhi CTP là hiện tại. ATP kích hoạt bằng cách di chuyển các đường cong đểthấp hơn giá trị nồng độ bề mặt do đó men tiêu hóa là tối đa hoạt động trên một phạm vi rộng lớn hơn nồng độ chất nền. Do đóKhi con đường là như vậy hoạt động tăng nồng độ CTPquá cao, giảm ACTase hoạt động và tốc độ kết thúc sản phẩmđội hình làm chậm. Ngược lại, khi purine kết thúc sản phẩm ATPtăng nồng độ tương ứng với CTP, nó kích thích CTP tổng hợp thông qua các hiệu ứng của nó trên ACTase. Sinh tổng hợp pyrimidine và purine (tr. 216-18)E. coliaspartate carbamoyltransferase cung cấp một ví dụ rõ ràng về quy định và chất xúc tác các trang web riêng trong allosteric en-

Kết quả (Việt) 2:

(Hình 8.23). Các enzyme có nhiều hơn một trang web hoạt động, và các
ràng buộc của một phân tử chất nền cho một trang web hoạt động làm tăng
tính ràng buộc của chất nền ở các trang web khác. Ngoài ra, cytidine
triphosphate (CTP), một sản phẩm cuối cùng của pyrimidin sinh tổng hợp,
ức chế các enzyme và ATP purine kích hoạt nó. Cả hai quan tác động làm thay đổi K0.5
giá trị của các enzyme nhưng không vận tốc tối đa của nó. CTP ức chế bằng cách tăng K0.5
hoặc bằng cách chuyển các đường cong cơ chất bão hòa với những giá trị cao hơn. Điều này cho phép các enzyme
hoạt động chậm hơn ở nồng độ chất nền đặc biệt
khi CTP là hiện tại. ATP kích hoạt bằng cách di chuyển các đường cong để
hạ thấp giá trị nồng độ chất nền để các enzyme là tối đa hoạt động trên một phạm vi rộng lớn hơn nồng độ cơ chất. Vì vậy
khi các con đường là hoạt động tích cực rằng nồng độ CTP tăng
quá cao, ACTase hoạt động giảm và tỷ lệ của sản phẩm cuối cùng
hình thành chậm. Ngược lại, khi các purine cuối ATP sản phẩm
gia tăng nồng độ tương đối để CTP, nó kích thích sự tổng hợp CTP thông qua ảnh hưởng của nó trên ACTase. Pyrimidine và purine sinh tổng hợp (pp. 216-18)
E. carbamoyltransferase coliaspartate cung cấp một ví dụ rõ ràng về trang web quản lý và xúc tác riêng biệt trong en- allosteric