In addition to the need for mobile

In addition to the need for mobile electron carriers discussed earlier, the uneven distribution of photosystems II
and I, and of ATP synthase at the thylakoid membrane (see
Figure 7.18), poses some challenges for the formation of
ATP. ATP synthase is found only in the stroma lamellae
and at the edges of the grana stacks. Protons pumped
134 Chapter 7
Buffered
medium
Equilibration
Thylakoids
transferred
Chloroplast
thylakoids
pH 4 pH 4 pH 8 pH8
ATP
ADP
+Pi
ADP + Pi In the dark
FIGURE 7.32 Summary of the experiment carried out by
Jagendorf and coworkers. Isolated chloroplast thylakoids
kept previously at pH 8 were equilibrated in an acid
medium at pH 4. The thylakoids were then transferred to a
buffer at pH 8 that contained ADP and Pi. The proton gradient generated by this manipulation provided a driving
force for ATP synthesis in the absence of light. This experiment verified a prediction of the chemiosmotic theory stating that a chemical potential across a membrane can provide energy for ATP synthesis.
across the membrane by the cytochrome b6 f complex or
protons produced by water oxidation in the middle of the
grana must move laterally up to several tens of nanometers
to reach ATP synthase.
The ATP is synthesized by a large (400 kDa) enzyme complex known by several names: ATP synthase, ATPase (after
the reverse reaction of ATP hydrolysis), and CFo–CF1 (Boyer
1997). This enzyme consists of two parts: a hydrophobic
membrane-bound portion called CFo and a portion that
sticks out into the stroma called CF
1 (Figure 7.33).
CF
o appears to form a channel across the membrane
through which protons can pass. CF1 is made up of several
peptides, including three copies of each of the α and β peptides arranged alternately much like the sections of an
orange. Whereas the catalytic sites are located largely on
the β polypeptide, many of the other peptides are thought
to have primarily regulatory functions. CF1 is the portion
of the complex that synthesizes ATP.
The molecular structure of the mitochondrial ATP synthase has been determined by X-ray crystallography (Stock
et al. 1999). Although there are significant differences
between the chloroplast and mitochondrial enzymes, they
have the same overall architecture and probably nearly
identical catalytic sites. In fact, there are remarkable similarities in the way electron flow is coupled to proton
translocation in chloroplasts, mitochondria, and purple
bacteria (Figure 7.34). Another remarkable aspect of the
mechanism of the ATP synthase is that the internal stalk
and probably much of the CFo portion of the enzyme rotate
during catalysis (Yasuda et al. 2001). The enzyme is actually a tiny molecular motor (see Web Topics 7.9 and 11.4).

Kết quả (Việt) 1:

Ngoài sự cần thiết cho điện thoại di động điện tử tàu sân bay đã thảo luận trước đó, sự phân bố không đồng đều của photosystems IIvà tôi, và của ATP synthase tại màng thylakoid (xemHình 7,18), đặt ra một số thách thức đối với sự hình thành củaATP. ATP synthase được tìm thấy chỉ ở stroma lamellaevà ở các cạnh của ngăn xếp grana. Proton bơm134 chương 7ĐệmTrung bìnhEquilibrationBaochuyển giaoLục LạpbaopH 4 pH 4 pH 8 pH8ATPADP+ PiADP + Pi trong bóng tốiCon SỐ 7.32 tóm tắt các thử nghiệm thực hiện bởiJagendorf và đồng nghiệp. Cô lập các Lạp lục baogiữ trước đó ở pH 8 đã được equilibrated trong một axítTrung bình ở pH 4. Các bao sau đó được chuyển đến mộtbộ đệm ph 8 có chứa ADP và Pi. Gradient proton được tạo ra bởi thao tác này cung cấp một lái xelực tổng hợp ATP trong sự vắng mặt của ánh sáng. Thử nghiệm này xác nhận dự đoán của các lý thuyết chemiosmotic chỉ ra một tiềm năng hóa học qua một màng có thể cung cấp năng lượng cho tổng hợp ATP.qua màng tế bào của cytochrome b6 f phức tạp hoặcproton được sản xuất bởi quá trình oxy hóa nước ở giữa của cácGrana phải di chuyển theo chiều ngang lên đến hàng chục nhiều nanometersđể đạt được ATP synthase.ATP được tổng hợp bởi một lớn (400 kDa) enzyme phức tạp được gọi bằng nhiều tên: ATP synthase, ATPase (saunhững phản ứng ngược của ATP thủy phân), và giám đốc tài chính – CF1 (BoyerNăm 1997). enzyme này bao gồm hai phần: một kỵ nướcmàng tế bào-ràng buộc phần gọi là giám đốc tài chính và một phần đógọi là gậy ra vào stroma CF1 (hình 7,33).CFo dường như tạo thành một kênh trên màng tế bàothông qua đó proton có thể vượt qua. CF1 được tạo thành từ một sốpeptide, bao gồm cả 3 bản sao của mỗi người trong số α và β peptide sắp xếp xen kẽ nhiều như các phần của mộtmàu da cam. Trong khi các trang web xúc tác nằm phần lớn trênβ polypeptide, nhiều người trong số các peptide khác đang nghĩcó chủ yếu quy định chức năng. CF1 là phầnphức hợp synthesizes ATP.Cấu trúc phân tử của ATP synthase ti thể đã được xác định bởi tinh thể học tia x (chứng khoánCTV năm 1999). Mặc dù có những khác biệt đáng kểgiữa các lục Lạp và ti thể enzym, họcó kiến trúc tổng thể tương tự và có lẽ gầnxúc tác các trang web giống hệt nhau. Trong thực tế, có những điểm tương đồng đáng chú ý trong cách điện tử lưu lượng được kết hợp để protontranslocation lục Lạp, ti thể và màu tímvi khuẩn (hình 7.34). Một khía cạnh đáng chú ý khác của cáccơ chế của ATP synthase là cuống nội bộvà có lẽ nhiều phần giám đốc tài chính của enzym xoaytrong quá trình xúc tác (Yasuda et al. năm 2001). Men tiêu hóa là thực sự là một động cơ phân tử nhỏ (xem trang Web chủ đề 7.9 và 11,4).

Kết quả (Việt) 2:

Ngoài các nhu cầu cho các hãng điện tử di động thảo luận trước đó, sự phân bố không đồng đều của hệ thống quang II
và tôi, và của ATP synthase ở màng thylakoid (xem
Hình 7.18), đặt ra một số thách thức đối với sự hình thành của
ATP. ATP synthase chỉ được tìm thấy trong lá mỏng stroma
và ở các cạnh của ngăn xếp Grana. Proton bơm
134 Chương 7
Buffered
vừa
cân bằng
màng thylakoid
chuyển
Lục lạp
màng thylakoid
pH 4 pH 4 pH 8 pH8
ATP
ADP
+ Pi
ADP + Pi Trong bóng tối
Hình 7.32 Tóm tắt các thí nghiệm thực hiện bởi
Jagendorf và đồng nghiệp. Màng thylakoid của lục lạp Isolated
giữ trước đó ở pH 8 đã được cân bằng trong một acid
trung ở pH 4. Sau đó màng thylakoid đã được chuyển giao cho một
bộ đệm ở pH 8 có chứa ADP và Pi. Gradient proton được tạo ra bởi thao tác này cung cấp một lái xe
lực lượng để tổng hợp ATP trong sự vắng mặt của ánh sáng. Thí nghiệm này xác nhận một dự đoán của lý thuyết hoá thẩm nói rằng một tiềm năng hóa học trên một lớp màng có thể cung cấp năng lượng để tổng hợp ATP.
Qua màng bởi cytochrom b6 f phức tạp hoặc
proton được tạo ra bởi quá trình oxy hóa nước ở giữa của
Grana phải di chuyển sang hai bên lên đến vài chục nanomet
để đạt ATP synthase.
các ATP được tổng hợp bởi một lượng lớn (400 kDa) phức hợp enzyme được gọi bằng nhiều tên: synthase ATP, ATPase (sau khi
phản ứng ngược lại của ATP thủy phân), và giám đốc tài chính-cf1 (Boyer
1997). Enzyme này bao gồm hai phần: một kỵ
phần màng bị ràng buộc gọi là giám đốc tài chính và một phần mà
gậy ra vào stroma gọi CF
. 1 (Hình 7.33)
CF
o xuất hiện để tạo thành một kênh trên màng
mà qua đó các proton có thể vượt qua. Cf1 được tạo bởi một số
peptide, trong đó có ba bản sao của mỗi của các peptide α và β bố trí xen kẽ giống như các phần của một
màu da cam. Trong khi đó, các trang web xúc tác được đặt chủ yếu vào
các polypeptide β, rất nhiều các peptide khác được cho là
có chức năng chủ yếu là quản lý. Cf1 là phần
của khu phức hợp mà tổng hợp ATP.
Cấu trúc phân tử của các enzym tổng hợp ATP của ty lạp thể đã được xác định bằng tinh thể học tia X (Cổ
et al. 1999). Mặc dù có sự khác biệt đáng kể
giữa các lục lạp và các enzym ty lạp thể, họ
có kiến trúc tổng thể cùng và có lẽ gần như
các trang web xúc tác giống hệt nhau. Trong thực tế, có những điểm tương đồng đáng chú ý trong dòng electron cách là cùng với proton
chuyển vị trong lục lạp, ti thể, và tím
vi khuẩn (Hình 7.34). Một khía cạnh đáng chú ý của các
cơ chế của các enzym tổng hợp ATP là cuống nội bộ
và có lẽ nhiều phần CFO của các enzyme xoay
trong xúc tác (Yasuda et al. 2001). Các enzyme thực sự là một động cơ phân tử rất nhỏ (xem chủ đề Web 7.9 và 11.4).