Under optimum conditions, the level

Under optimum conditions, the levels of LPL in milk are enough to cause perceptible rancidity in milk within about 10 s (Walstra and Jenness 1984). This does not happen under normal circumstances as milkfat is protected from the action of LPL by the milk fat globule membrane (MFGM) and about 90% of LPL is associated with the casein micelles. However, if the MFGM suffers mechanical damage, for example by homogenization, agitation or foaming, significant lipolysis may occur quickly, resulting in the development of off-flavours (Fox et al. 2000). LPL exhibits a preference for hydrolysis of triglycerides containing medium-chain fatty acids (C6–C12) and acts preferentially at the sn-1 and sn-3 positions of triglycerides (Olivecrona et al. 2003; Collins et al. 2003b). LPL activity is of most significance in raw milk cheeses as the enzyme is largely inactivated by pasteurization, although 78°C × 10 s is required to inactivate this enzyme completely (Driessen 1989). Commercial rennet extracts used for the manufacture of most cheese varieties are free from lipase activity. However, rennet pastes used in the manufacture of certain hard Italian cheese varieties, such as Provolone and the various Pecorino cheeses, and often in traditional Greek feta, contain much lipase activity. Rennet pastes are manufactured, often on the farm, by macerating the stomach and its contents of the young dairy animal (calf, lamb or kid) into a paste that contains, in addition to chymosin, high levels of pregastric esterase (PGE), an enzyme that is produced by glands at the base of the tongue and is washed into the stomach with milk as the animal suckles. Although the term ‘esterase’ suggests that PGE is active only on soluble substrates, it is in fact a lipase that, depending on species of origin, is active at 32–42°C, pH 4.8– 5.5 in the presence of 0.5 m NaCl (Collins et al. 2003b). PGE is specific for short-chain fatty acids esterified at the sn-3 position of triglycerides and is the agent responsible for the high levels of lipolysis in some hard Italian cheeses. Many internal bacterially ripened varieties (e.g. Cheddar and Gouda) made from pasteurized milk have no strongly lipolytic agent although lipolysis progresses during ripening as a result of the action of enzymes from the starter and nonstarter micro- flora. Cheeses chemically acidified using gluconic acid-δ-lactone develop very low levels of free fatty acids during ripening (Reiter et al. 1967). Evidence for a link between lipolysis in Cheddar cheese and its starter microflora was given by Collins et al. (2003a), who showed that lipolysis was higher in cheese made using a fast-lysing starter culture. Although weakly lipolytic in comparison with some other cheese-related microorganisms (e.g. Penicillium), LAB possess intracellular esterolytic/lipolytic enzymes. As starter and nonstarter LAB are present in cheese in high numbers, enzymes from these organisms are responsible for the liberation of significant levels of fatty acids during the long ripening period of many internal bacterially ripened cheeses (Collins et al. 2003b 2004). Lipolytic enzymes from LAB are intracellular (Fernandez et al. 2000), and hence are released into the cheese matrix on lysis. The enzymes are optimally active at pH 7–8.5 (Kamaly et al. 1990; Gobbetti et al. 1996; Chich et al. 1997). With few exceptions (e.g. Chich et al. 1997), the lipolytic enzymes of LAB have temperature optima at around 35°C and are most active on substrates containing short-chain fatty acids (see Collins et al. 2003b, 2004). Levels of lipolysis in cheeses in which a secondary microflora develop are often related to the lipolytic ability of the adjunct starter. Bacterial surface (or smear) ripened varieties are often characterized by high levels of lipolysis. Although not studied in detail, it appears that coryneform bacteria (e.g. Brevibacterium linens) associated with the surface smear are quite lipolytic (Sørhaug and Ordal 1974). Lipases from the yeast G. candidum, which develops on the surface of these cheeses and is responsible for much deacidi- fication during the early stages of ripening, have also been studied (Baillargeon et al. 1989; Jacobsen and Poulsen 1995) and found to be active at pH 7 and 37°C (Baillargeon et al.

Kết quả (Việt) 1:

Dưới điều kiện tối ưu cấp LPL trong sữa có đủ để gây ra các thể nhận bị ôi trong sữa trong vòng khoảng 10 s (Walstra và Jenness năm 1984). Điều này không xảy ra trong những trường hợp bình thường như milkfat được bảo vệ khỏi các hành động của LPL của màng tế bào chất béo giọt sữa (MFGM) và khoảng 90% LPL được liên kết với casein micelles. Tuy nhiên, nếu MFGM bị thiệt hại cơ khí, ví dụ của homogenization, kích động hay khuynh hướng tạo bọt, lipolysis quan trọng có thể xảy ra một cách nhanh chóng, dẫn đến sự phát triển của off-hương vị (Fox et al. năm 2000). LPL trưng bày một ưu tiên cho thủy phân chất béo trung tính có chứa các axit béo chuỗi trung bình (C6 – C12) và hành vi hay ở các vị trí sn-1 và sn-3 chất béo trung tính (Olivecrona và ctv. năm 2003; Collins et al. 2003b). LPL hoạt động có ý nghĩa nhất trong pho mát sữa nguyên như enzyme chủ yếu là gan bằng cách khử trùng, mặc dù 78 ° C × 10 s là cần thiết để hủy kích hoạt các enzym này hoàn toàn (Driessen 1989). Chất chiết xuất từ phó thương mại được sử dụng để sản xuất hầu hết các giống phô mai là miễn phí từ các hoạt động lipase. Tuy nhiên, bột nhão phó được sử dụng trong sản xuất của một số loại pho mát ý khó, chẳng hạn như Provolone và các loại pho mát Pecorino khác nhau, và thường trong truyền thống Hy Lạp feta, chứa nhiều hoạt động lipase. Bột nhão phó được sản xuất, thường xuyên trên các trang trại, bởi macerating Dạ dày và nội dung của các động vật chăn nuôi bò sữa nhỏ (bò, cừu hoặc kid) vào một dán có chứa, ngoài chymosin, mức độ cao của pregastric esterase (PGE), một loại enzyme mà được sản xuất bởi các tuyến tại các cơ sở của lưỡi và được rửa sạch vào dạ dày với sữa như động vật suckles. Mặc dù thuật ngữ 'esterase' cho thấy rằng PGE là hoạt động chỉ trên các chất hòa tan, nó là trong thực tế một lipase đó, tùy thuộc vào loài nguồn gốc, đang hoạt động tại 32-42 ° C, pH 4.8-5,5 sự hiện diện của 0.5 m NaCl (Collins et al. 2003b). PGE là cụ thể cho các axit béo chuỗi ngắn Este tại vị trí sn-3 chất béo trung tính và đại lý chịu trách nhiệm cho các cấp cao của lipolysis trong một số loại pho mát ý khó khăn. Nhiều nội bộ bacterially chín loại (ví dụ như Cheddar và Gouda) được làm từ sữa tiệt trùng đã không có đại diện mạnh mẽ lipolytic mặc dù lipolysis tiến trong chín là kết quả của hành động của các enzym từ starter và nonstarter micro-thực vật. Pho mát về mặt hóa học acidified bằng cách sử dụng gluconic acid-δ-lacton phát triển rất thấp mức độ của các axit béo tự do trong thời gian chín (Reiter et al. 1967). Bằng chứng cho một liên kết giữa lipolysis trong pho mát Cheddar và vi khởi động của nó đã được đưa ra bởi Collins et al. (2003a), người đã cho thấy rằng lipolysis là cao hơn trong các pho mát được thực hiện bằng cách sử dụng một nền văn hóa starter lysing nhanh. Mặc dù yếu lipolytic so với một số các pho mát liên quan đến vi sinh vật (ví dụ: Penicillium), Phòng thí NGHIỆM có esterolytic/lipolytic enzym nội bào. Khi khởi động và nonstarter phòng thí NGHIỆM có mặt trong các pho mát ở số cao, enzyme từ những sinh vật này có trách nhiệm giải phóng đáng kể mức độ của các axit béo trong thời gian lâu chín nhiều pho mát nội bộ bacterially chín (Collins et al. 2003b năm 2004). Enzym lipolytic từ phòng thí NGHIỆM là tế bào (Fernandez et al. 2000), và do đó được phát hành vào ma trận pho mát trên lysis. Các enzyme tối ưu hoạt động ở pH 7-8.5 (Kamaly et al. 1990; Gobbetti et al. 1996; Chich et al. năm 1997). Với số ngoại lệ (ví dụ: Chich et al. năm 1997), các enzym lipolytic của phòng thí NGHIỆM có nhiệt độ optima tại khoảng 35° C và đặt hoạt động trên các chất có chứa axit béo chuỗi ngắn (xem Collins et al. 2003b, 2004). Mức độ lipolysis trong pho mát một nang thứ cấp phát triển thường có liên quan đến khả năng lipolytic starter phụ trợ. Bề mặt (hoặc bôi nhọ) chín giống vi khuẩn thường được đặc trưng bởi mức độ cao của lipolysis. Mặc dù không phải nghiên cứu chi tiết, nó xuất hiện coryneform vi khuẩn (ví dụ: Brevibacterium linens) kết hợp với bôi nhọ mặt khá lipolytic (Sørhaug và Ordal 1974). Lipaza từ nấm men G. candidum, mà phát triển trên bề mặt của các loại pho mát và chịu trách nhiệm cho nhiều deacidi-fication trong giai đoạn đầu của chín, cũng đã là nghiên cứu (Baillargeon et al. 1989; Jacobsen và Poulsen 1995) và thấy được hoạt động ở pH 7 và 37 ° C (Baillargeon et al.

Kết quả (Việt) 2:

Trong điều kiện tối ưu, mức độ của LPL trong sữa là đủ để gây ra mùi ôi cảm nhận được trong sữa trong vòng khoảng 10 giây (Walstra và Jenness 1984). Điều này không xảy ra trong trường hợp bình thường như lượng chất béo sữa được bảo vệ khỏi tác động của LPL bởi màng chất béo sữa giọt (MFGM) và khoảng 90% của LPL là liên kết với các mixen casein. Tuy nhiên, nếu MFGM bị tổn thương cơ học, ví dụ bằng cách đồng nhất, kích động hoặc tạo bọt, phân giải lipid quan trọng có thể xảy ra một cách nhanh chóng, dẫn đến sự phát triển của off-hương vị (Fox et al. 2000). LPL trưng bày một sở thích cho quá trình thủy phân triglyceride có chứa axit béo chuỗi trung bình (C6-C12) và đóng vai trò ưu tiên tại các sn-1 và sn-3 vị trí của triglycerides (Olivecrona et al 2003;. Collins et al 2003b.). hoạt động của LPL là của hầu hết ý nghĩa trong pho mát sữa nguyên liệu như các enzyme phần lớn là bất hoạt bằng cách khử trùng, mặc dù 78 ° C × 10 s là cần thiết để làm bất hoạt enzyme này hoàn toàn (Driessen 1989). chiết xuất men dịch thương mại được sử dụng cho việc sản xuất của hầu hết các giống pho mát miễn phí từ các hoạt động lipase. Tuy nhiên, bột nhão men dịch vị được sử dụng trong sản xuất các loại pho mát Ý cứng nhất định, chẳng hạn như phô mai Provolone và các loại pho mát Pecorino khác nhau, và thường trong feta Hy Lạp truyền thống, có các hoạt động lipase nhiều. Bột nhão Rennet được sản xuất, thường xuyên trên các trang trại, bởi ngâm dạ dày và nội dung của các con vật từ sữa non (bê, thịt cừu hay bé) thành bột nhão chứa, ngoài chymosin, mức cao của esterase pregastric (PGE), một enzyme được sản xuất bởi các tuyến ở đáy lưỡi và bị trôi vào dạ dày với sữa như các động vật suckles. Mặc dù thuật ngữ 'esterase' cho thấy PGE là hoạt động duy nhất trên nền hòa tan, đó là trong thực tế, một lipase đó, tùy thuộc vào loài có nguồn gốc, đang hoạt động ở 32-42 ° C, pH 4.8- 5.5 trong sự hiện diện của 0,5 m NaCl (Collins et al. 2003b). PGE là cụ thể đối với các axit béo chuỗi ngắn este hóa ở vị trí sn-3 triglycerides và là đại lý chịu trách nhiệm cho các cấp cao của lipolysis trong một số loại pho mát cứng Ý. Nhiều giống do vi khuẩn chín nội bộ (ví dụ như Cheddar và Gouda) được làm từ sữa tiệt trùng không có mạnh mẽ đại lý lipolytic mặc dù lipolysis tiến triển trong quá trình chín như một kết quả của các hành động của các enzym từ khởi động và thực vật vi nonstarter. Phó mát đã axit hóa hóa học sử dụng gluconic acid-δ-lacton phát triển ở mức rất thấp của các axit béo tự do trong quá trình chín (Reiter et al. 1967). Bằng chứng cho một liên kết giữa lipolysis trong pho mát Cheddar và hệ vi sinh khởi của nó đã được đưa ra bởi Collins et al. (2003a), người đã cho thấy lipolysis cao trong pho mát làm từ một nền văn hóa khởi động nhanh lysing. Mặc dù yếu ớt lipolytic so với một số vi sinh vật pho mát khác có liên quan (ví dụ như Penicillium), LAB có esterolytic / enzym lipolytic nội bào. Khi khởi động và nonstarter LAB có mặt trong pho mát với số lượng lớn, các enzym từ những sinh vật này có trách nhiệm giải phóng một lượng lớn các axit béo trong giai đoạn chín dài của nhiều loại pho mát do vi khuẩn chín nội (Collins et al. 2003b 2004). enzym lipolytic từ LAB là nội bào (Fernandez et al. 2000), và do đó được phát hành vào ma trận pho mát vào ly giải. Các enzym là tối ưu hoạt động ở pH 7-8,5 (Kamaly et al 1990;. Gobbetti et al 1996;.. Chich et al 1997). Với vài ngoại lệ (ví dụ như Chich et al. 1997), các enzym lipolytic LAB có Optima nhiệt độ khoảng 35 ° C và hoạt động mạnh nhất trên các chất nền có chứa axit béo chuỗi ngắn (xem Collins et al. 2003b, 2004). Mức độ phân giải lipid trong pho mát, trong đó một hệ vi sinh thứ cấp phát triển các thường liên quan đến khả năng lipolytic của bộ khởi động bổ sung. giống bề mặt (hoặc smear) chín vi khuẩn thường được đặc trưng bởi mức độ cao của lipolysis. Mặc dù chưa được nghiên cứu một cách chi tiết, nó xuất hiện rằng vi khuẩn coryneform (ví dụ như Brevibacterium khăn) liên kết với tế bào cổ bề mặt khá lipolytic (Sørhaug và Ordal 1974). Lipase từ nấm men G. candidum, mà phát triển trên bề mặt của các loại pho mát và có trách nhiệm nhiều fication deacidi- trong giai đoạn đầu của quá trình chín, tôi cũng đã được nghiên cứu (Baillargeon et al 1989;. Jacobsen và Poulsen 1995) và tìm thấy được hoạt động ở pH 7 và 37 ° C (Baillargeon et al.

Kết quả (Việt) 3:

Dưới điều kiện tốt nhất, mức độ đủ để gây ra LPL trong sữa có thể nhận thấy sữa trong khoảng 10 s (Walstra và 1984).Nó sẽ không xảy ra trong trường hợp bình thường là để bảo vệ cho kem sữa béo bóng màng lipoprotein esterase Role (MFGM) và khoảng LPL của thế nào với mixen.Tuy nhiên, nếu MFGM bị chấn thương cơ khí, ví dụ bằng cách đồng nhất, khuấy, sủi bọt, nhanh chóng xảy ra có thể phân hủy bốc mùi. Rõ ràng là chất béo, tạo ra sự phát triển của (Fox et al.2000).LPL có một loài chứa các axit béo chuỗi triglycerides thủy phân thích (C6 – C12) và hành động ưu tiên trong sn-1 triglycerides và sn-3 người (Olivecrona et al.2003; Collins et al.B).LPL hoạt động quan trọng nhất của nguyên liệu sữa phô mai Enzyme chủ yếu là nuốt sống thanh trùng, mặc dù 78 ° C × 10 s enzyme nuốt sống hoàn toàn (Ben, 1989).Thương mại enzyme chiết được sử dụng hầu hết các loại pho mát tạo không hoạt động.Tuy nhiên, một số khó khăn enzyme thắng được dùng để sản xuất pho mát Ý giống như pho mát và various Pecco Lino. Pho mát, và thường ở cừu, pho mát truyền thống Hy Lạp, có chứa nhiều hoạt động. enzyme thắng Productions, thường ở nông trại, bằng cách ngâm dạ dày của sữa nội dung trẻ con vật (bò, cừu hoặc trẻ con) thành và chứa nồng độ cao, ngoại trừ enzyme, pregastric esterase (PGE), một loại enzyme hay kể nhau nghe mà, trong bộ tuyến tạo sữa sữa rửa dạ dày, trở thành thú vật.Mặc dù "esterase cho thấy hoạt động PGE chỉ tan, nó thực sự là một loài, tùy thuộc vào nguồn gốc của họ, là hoạt động ở 32 – 42 ° C, giá trị pH 4.8 – 5.5 ở 0.5 m. NaCl tồn tại dưới (Collins et al.B).PGE là axit béo chuỗi ngắn ở triglycerides sn-3 người chịu trách nhiệm cụ thể một số khó khăn cao mức độ béo của phô mai của Ý, đặc vụ.Nhiều loài vi khuẩn nội bộ trưởng thành (như Cheddar cheese and Gouda) làm bằng sữa không diệt khuẩn mạnh mẽ chất trưởng thành mặc dù tiến triển do tác dụng của enzyme từ và không hợp lệ trong nhóm vi khuẩn.Cheese dùng hóa chất acid glucose - δ - lacton phát triển ở mức rất thấp của axit béo tự do trong chín (Vittoret et al.Năm 1967).Bằng chứng ở Cheddar cheese liên kết giữa nhóm nhạc và vi khuẩn phân hủy bởi Collins et al.(2003), ai cho thấy chất béo cao hơn, được sử dụng làm pho mát tan nhanh lên men.Mặc dù yếu mỡ khác liên quan đến sự so sánh với phô - mai vi sinh vật (như Penicillium), phòng thí nghiệm với các enzyme thủy phân / lacton tế bào.Khởi động và phòng thí nghiệm không hợp lệ ở nhiều pho mát, từ những con vật trưởng thành dài enzyme, nhiều vi khuẩn nội bộ trưởng chịu trách nhiệm về mức độ đáng kể trong pho mát, axit béo. Giải phóng (Collins et al.2003b 2004).Trong từ phòng thí nghiệm của enzyme (Fernandez de et al.Năm 2000, và do đó được giải phóng vào ma trận tách phô - mai.Nên enzyme ở giá trị pH là 7 – 8. 5 hoạt động mạnh nhất (kamaly et al.1990; Gobbetti et al.1996 làm chờ.1997).Ngoại trừ một vài ngoại lệ (như làm et al.Năm 1997), phòng thí nghiệm của enzyme trong khoảng nhiệt độ thích hợp nhất là 35, có độ C và linh hoạt nhất có chứa axit béo chuỗi ngắn (Xem Collins et al.2003b, 2004).Vi khuẩn đường ruột trong pho mát ở một lần để hỗ trợ nhóm thường khởi của khả năng liên quan đến mức độ béo.Vi khuẩn trên bề mặt (hoặc) trưởng thành thường có loại cao cấp của phân hủy chất béo.Mặc dù không có thông tin chi tiết về nghiên cứu, có vẻ như vi khuẩn (ví dụ, noemiae lanh Brevibacterium) với một bề mặt liên quan đến xóa khá (s ø rhaug và ordal thay đổi 1974).Dendrobium G. từ nấm men Lipases, phát triển ở những pho mát bề mặt và chịu trách nhiệm nhiều cách trưởng thành deacidi ở giai đoạn đầu, cũng đã tiến hành nghiên cứu (Mark et al.1989; Jacobsen và 1995), được tìm thấy ở pH 7 và 37 ° C hoạt động (Mark et al.