HbA1c results from the posttranslat

HbA1c results from the posttranslational modification of hemoglobin A by the nonenzymatic covalent binding of glucose to the N-terminal valine of the β-globin chain[10]. This reaction is termed glycation and affects all structural and circulating proteins with free amino-acid residues that are available for binding monosaccharides. The glycation of hemoglobin is a two-step chemical reaction whereby glucose covalently binds to the free amino-groups within globin chains[18].The first step of this process results in labile aldimine (a Schiff base), which can either dissociate or further convert to a stabile ketoamine by an Amadori rearrangement,depending on the glucose concentration in the blood[10]. HbA1c was first observed as a minor chromatographic fraction of adult hemoglobin in 1958 and was named according to its chromatographic column elution sequence[19] , but its relevance in diabetes was revealed in 1969 by Rahbar[20], who observed significantly higher HbA1c values in diabetic patients. Since glycation is a nonenzymatic reaction, it complies with the law of mass action. Thus, assuming normal erythropoiesis and a stable hemoglobin concentration, HbA1c reflects the average glycemia level during one red blood cell life cycle (2-3 mo)[21]Considering the high biological variability, the dynamics of glucose, as well as the limitations of blood glucose monitoring technology, at that time, the possibility of obtaining an integrated average glycemia value by the measurement of a single biomarker elicited immense interest and provided a powerful tool in both diabetes research and clinical management. HbA1c testing was soon facilitated by the development of a new analytical methodology that was suitable for use in clinical laboratories.

Kết quả (Việt) 1:

Kết quả HbA1c từ việc sửa đổi posttranslational của hemoglobin A bởi các kết cộng hóa trị nonenzymatic ràng buộc của glucose vào valin N-terminal của chuỗi β-globin [10]
. Phản ứng này được gọi là glycation và ảnh hưởng đến tất cả các protein cấu trúc và lưu hành với dư lượng amino-axit miễn phí có sẵn để ràng buộc monosacarit. Các glycation của hemoglobin là một phản ứng hóa học hai bước theo đó glucose covalently liên kết với các amino-nhóm miễn phí trong phạm vi chuỗi globin [18].
Bước đầu tiên của quá trình này kết quả trong aldimine không ổn định (cơ sở Schiff), trong đó một trong hai có thể phân ly hoặc chuyển đổi hơn nữa để một ketoamine ổn định bởi một sự sắp xếp lại Amadori, tùy thuộc vào nồng độ glucose trong máu [10]. HbA1c lần đầu tiên được quan sát như một phần sắc ký nhỏ của hemoglobin người lớn vào năm 1958 và được đặt tên theo sắc ký cột rửa giải trình tự của nó [19], nhưng sự liên quan của nó trong bệnh tiểu đường đã được tiết lộ vào năm 1969 bởi Rahbar [20]
, người quan sát giá trị HbA1c cao hơn đáng kể trong bệnh nhân tiểu đường. Kể từ glycation là một phản ứng nonenzymatic, nó phù hợp với pháp luật tác dụng khối lượng. Như vậy, giả sử tạo hồng cầu bình thường và nồng độ ổn định hemoglobin, HbA1c phản ánh mức độ đường huyết trung bình trong một chu kỳ đỏ sống tế bào máu (2-3 tháng) [21]
Xét biến cao sinh học, sự năng động của glucose, cũng như những hạn chế của đường trong máu theo dõi công nghệ, tại thời điểm đó, khả năng đạt được một giá trị đường huyết trung bình tích hợp trong đo lường một biomarker đơn gợi sự quan tâm to lớn và cung cấp một công cụ mạnh trong cả hai nghiên cứu bệnh tiểu đường và quản lý lâm sàng. xét nghiệm HbA1c được sớm tạo điều kiện cho sự phát triển của một phương pháp phân tích mới đó là phù hợp để sử dụng trong các phòng thí nghiệm lâm sàng.

Kết quả (Việt) 2:

HbA1c kết quả từ các sau sửa đổi của hemoglobin A bởi các ràng buộc hóa trị không enzym của glucose đến N-Terminal valine của chuỗi β-globin [10]
. Phản ứng này được gọi là Glycation và ảnh hưởng đến tất cả các protein cấu trúc và lưu hành với dư lượng axit amin miễn phí mà có sẵn cho các ràng buộc monosaccharides. Các Glycation của hemoglobin là một phản ứng hóa học hai bước nhờ đó glucose covalently liên kết với các nhóm amino miễn phí trong chuỗi globin [18].
Bước đầu tiên của quá trình này kết quả trong labile aldimine (một cơ sở Schiff), có thể phân ly hoặc tiếp tục chuyển đổi sang một ketoamine Stabile bởi một sự sắp xếp Amadori, tùy thuộc vào nồng độ glucose trong máu [10]. HbA1c lần đầu tiên được quan sát thấy như là một phần sắc ký nhỏ của hemoglobin trưởng thành trong 1958 và được đặt tên theo chuỗi sắc ký cột của nó [19], nhưng sự liên quan của nó trong bệnh tiểu đường đã được tiết lộ trong 1969 bởi Rahbar [20]
, những người quan sát các giá trị HbA1c cao hơn đáng kể ở bệnh nhân tiểu đường. Kể từ Glycation là một phản ứng không enzym, nó tuân thủ pháp luật của hành động đại chúng. Do đó, giả sử tạo hồng cầu bình thường và nồng độ hemoglobin ổn định, HbA1c phản ánh mức độ đường huyết trung bình trong một chu kỳ sống tế bào máu đỏ (2-3 Mo) [21]
Xem xét sự thay đổi sinh học cao, các động lực của glucose, cũng như những hạn chế của công nghệ giám sát glucose máu, tại thời điểm đó, khả năng lấy một giá trị trung bình tích hợp Glycemia bằng cách đo của một biomarker duy nhất elitrích quan tâm bao la và cung cấp một công cụ mạnh mẽ trong cả hai nghiên cứu bệnh tiểu đường và quản lý lâm sàng. HbA1c thử nghiệm đã sớm được tạo điều kiện bởi sự phát triển của một phương pháp phân tích mới phù hợp để sử dụng trong các phòng thí nghiệm lâm sàng.

Kết quả (Việt) 3:

HbAc là kết quả từ việc thay đổi quảng cáo của hemoglobin A với việc kết hợp hóa trị hóa không phải enzymic của glucose với ni-terminal valone của chuỗi58đẹp;globin[10]
Không.Phản ứng này được gọi là glycation và tác động lên tất cả các protein cấu trúc và lưu động với các lượng kháng o-axit miễn phí có sẵn cho các monosaccharides hợp.The glycation of hemoglobin là một phản ứng hóa học hai bước nhờ đó glucose co hóa học kết hợp với các chủng phi cơ miễn phí trong các chuỗi globulin [18).
Bước đầu tiên của tiến trình này dẫn đến nghệ thuật aldine (một căn cứ Schiff), có thể tách rời hoặc chuyển đổi thêm thành một ketoamine ổn định bằng cách sắp xếp lại Amadeo, phụ thuộc vào lượng glucose trong máu[10).HbAĐịa được quan sát lần đầu là một phần sắc thể nhỏ của hemoglobin lớn trong 1958 và được đặt theo tên theo chuỗi phân tích sắc tính cột điện[19]...nhưng liên quan đến tiểu đường đã được tiết lộ trong 1969 bởi Rahbar[20]
người đã thấy mức HbAc cao hơn đáng kể trong bệnh nhân tiểu đường.Bởi vì chất nhựa là một phản ứng không enzymic, nên chất kháng phải tuân theo pháp luật hành động hàng loạt.Do đó, giả sử hồng cầu bình thường và tập trung lưu lượng hemoglobin ổn định, HbAĐịa phản ánh mức đường huyết trung bình trong suốt một chu kỳ bạch cầu màu đỏ (2-3 men)[21]
Dựa trên độ biến thiên sinh cao, tính chất glucose, cùng với giới hạn của công nghệ giám sát glucose máu, vào lúc đó,Khả năng đạt được một giá trị huyết học tổng hợp bằng việc đo một sinh vật sinh học đã gây ra nhiều chú ý lớn và là một công cụ mạnh mẽ cho nghiên cứu về tiểu đường và quản lý lâm sàng.Xét nghiệm Hb11 đã sớm được hỗ trợ bởi việc phát triển một phương pháp phân tích mới thích hợp cho việc sử dụng ở các phòng thí nghiệm lâm sàng.