Reduced activity One concern in imm

Reduced activity One concern in immobilising bioactive compounds is the potential for loss of activity. In many cases, activity is reduced compared to the native compound (Katchalski-Katzir, 1993), and in some cases it is lost completely. With appropriate coupling methodology, however, activity can be retained, albeit normally at a lower level than for the free compound. The activity of a bound bioactive compound can vary drastically compared to the free soluble form. Appendini (1999) compared the activity of a small antimicrobial peptide when immobilised to PEG grafted poly(styrene) (PS) beads and found that it was 200– 7000 times less active than the free soluble peptide. It still possessed significant antimicrobial activity, however, and was effective against E. coli 0157:H7 at immobilised peptide concentrations of 4
mol/ml in growth media. In the immobilisation of naringinase, Soares (1998) found that the enzyme retained 23% of its free activity when immobilised. Soares also found that at a pH less than 3.1, the immobilised naringinase possessed higher activity than free naringinase. This often occurs with immobilised enzymes – their increased stability leads to higher activity compared to the free enzyme when conditions depart significantly from the optimum. Mosbach (1980) also suggested that for sequential enzyme pathways, the activity of the immobilised enzymes could be higher than that of the enzymes in free solution if the enzymes were immobilised in close proximity. In other words, although the activity of immobilised enzymes is typically reduced under optimum conditions, they still normally retain sufficient activity to be useful and may show improved activity under extreme conditions.

Kết quả (Việt) 1:

Giảm hoạt động một mối quan tâm trong các hợp chất hoạt tính sinh học immobilising là tiềm năng cho các thiệt hại của hoạt động. Trong nhiều trường hợp, hoạt động là giảm so với các hợp chất bản địa (Katchalski-Katzir, 1993), và trong một số trường hợp nó bị mất hoàn toàn. Với phương pháp thích hợp khớp nối, Tuy nhiên, hoạt động có thể được giữ lại, mặc dù bình thường ở mức thấp hơn cho tự do hợp chất. Các hoạt động của một hợp chất hoạt tính sinh học bị ràng buộc có thể khác nhau đáng kể so với các hình thức hòa tan miễn phí. Appendini (1999) so sánh các hoạt động của một peptide kháng khuẩn nhỏ khi bất để PEG ghép poly(styrene) (PS) hạt và thấy rằng nó đã là 200 – 7000 lần ít hoạt động hơn hòa tan peptide miễn phí. Nó vẫn còn sở hữu đáng kể hoạt động kháng khuẩn, Tuy nhiên, và chống lại E. coli 0157: H7 ở bất peptide nồng độ mol/ml 4 trong phương tiện truyền thông phát triển. Ở trượt naringinase, Soares (1998) tìm thấy rằng enzym giữ lại 23% của hoạt động miễn phí của nó khi bất. Soares cũng cho thấy rằng ở một pH ít hơn 3.1, immobilised naringinase sở hữu các hoạt động cao hơn miễn phí naringinase. Điều này thường xảy ra với bất enzyme-của sự ổn định tăng dẫn đến hoạt động cao hơn so với enzym miễn phí khi điều kiện khởi hành một cách đáng kể từ tối ưu. Mosbach (1980) cũng cho rằng cho con đường tuần tự enzyme, các hoạt động của các enzym immobilised có thể là cao hơn của các enzym trong giải pháp miễn phí nếu các enzym đã bất gần. Nói cách khác, mặc dù các hoạt động của các enzym bất thường giảm dưới điều kiện tối ưu, họ vẫn bình thường giữ lại các hoạt động đủ để được hữu ích và có thể hiển thị các hoạt động cải tiến dưới điều kiện khắc nghiệt.

Kết quả (Việt) 2:

Giảm hoạt động Một mối quan tâm trong các hợp chất hoạt tính sinh học immobilising là tiềm năng để mất hoạt tính. Trong nhiều trường hợp, giảm bớt hoạt động so với các hợp chất có nguồn gốc (Katchalski-Katzir, 1993), và trong một số trường hợp nó bị mất hoàn toàn. Với phương pháp khớp nối thích hợp, tuy nhiên, hoạt động có thể được giữ lại, mặc dù bình thường ở một mức độ thấp hơn so với các hợp chất tự do. Các hoạt động của một hợp chất hoạt tính sinh học có thể thay đổi ràng buộc mạnh so với các dạng hòa tan miễn phí. Appendini (1999) so với các hoạt động của một peptide kháng khuẩn nhỏ khi cố định để PEG ghép poly (styrene) (PS) hạt và thấy rằng nó là 200- 7000 lần ít tích cực hơn so với các peptide hòa tan miễn phí. Nó vẫn còn sở hữu khả năng kháng khuẩn đáng kể, tuy nhiên, và có hiệu quả chống lại E. coli 0157: H7 ở nồng độ peptide cố định của 4 mol / ml trong môi trường phát triển?. Trong cử động của naringinase, Soares (1998) thấy rằng các enzyme giữ lại 23% của hoạt động tự do của mình khi bất động. Soares cũng thấy rằng ở một độ pH nhỏ hơn 3.1, naringinase cố định sở hữu hoạt động cao hơn so với naringinase miễn phí. Điều này thường xảy ra với các enzyme cố định - ổn định gia tăng của họ dẫn đến hoạt động cao hơn so với enzyme tự do khi điều kiện khởi đáng kể từ tối ưu. Mosbach (1980) cũng đề nghị cho con đường enzyme tuần tự, các hoạt động của enzyme cố định còn có thể cao hơn so với các enzym trong giải pháp miễn phí nếu các enzyme được cố định ở gần. Nói cách khác, mặc dù hoạt động của enzyme cố định thường giảm trong điều kiện tối ưu, họ vẫn thường giữ lại đầy đủ các hoạt động hữu ích và có thể hiển thị được cải thiện hoạt động dưới điều kiện khắc nghiệt.