Cellulase refers to a group of enzy

Cellulase refers to a group of enzymes which, acting together, hydrolyze cellulose. It has been reviewed by Emert et al. (1974) and Whitaker (1971).

Cellulose is a linear polysaccharide of glucose residues connected by β-1,4 linkages. Like chitin it is not cross-linked. Native crystalline cellulose is insoluble and occurs as fibers of densely packed, hydrogen bonded, anhydroglucose chains of 15 to 10,000 glucose units. Its density and complexity make it very resistant to hydrolysis without preliminary chemical or mechanical degradation or swelling. In nature cellulose is usually associated with other polysaccharides such as xylan or lignin. It is the skeletal basis of plant cell walls. According to Spano et al. (1975) cellulose is the most abundant organic source of food, fuel and chemicals. However, its usefulness is dependent upon its hydrolysis to glucose. Acid and high temperature degradation are unsatisfactory in that the resulting sugars are decomposed; also, waste cellulose contains impurities that generate unwanted by-products under these harsh conditions.

Although cellulases are distributed throughout the biosphere, they are most manifest in fungi and microbial sources. Almin et al. (1975) and Eriksson and Pettersson (1975) report on five endo-β-1,4 glucanases of Chrysosporium lignorum. See also Eriksson and Rzedowski (1969a and b). Cellulase from Penicillim notatum has been characterized by Pettersson (1969) and that from Pseudomonas fluorescens by Yamane et al. (1970). Bucht and Eriksson (1969) and Keilich et al. (1969) report on cellulose digestion by fungi. Eriksson et al. (1975) indicate an oxidation enzyme may play a role in the Sporotrichum pulverulentum system.

The enzymatic mechanism whereby certain microorganisms can quite rapidly and completely degrade cellulose is not yet understood. Reese et al. (1950) proposed that at least two steps are involved: first, a prehydrolytic step wherein anhydroglucose chains are swollen or hydrated and secondly, hydrolytic cleavage of the now susceptible polymers either randomly or endwise. The first step would involve an enzyme designated C1 and the second, hydrolytic enzymes termed Cc. A third type of enzyme is β-glucosidase (cellobiase).

The C1 component attacks highly ordered (crystalline) cellulose, i.e., cotton fibers or Avicel, but has little effect on soluble derivatives such as carboxymethyl cellulose (CMC). According to Spano et al. (1975) C1 "decrystallizes" or hydrates cellulose chains whereas Cc consists of exo and endo β-1,4 glucanases that attack soluble derivatives or cellulose that has been acid or alkali swollen. (Wood and Philips 1969.)

Halliwell and Griffin (1973) and Wood and McCrae (1972) report on isolating the C1 component of Trichoderma koningii. It is a β-1,4-glucan cellobiohydrolase. They have also determined that Cc is not essential for its activity although Halliwell and Riaz (1970) had indicated three components of Trichoderma koningii to be synergistic, having feeble activity by themselves.

The cellulase complex of Trichoderma reesei (formerly named T. viride) has been most thoroughly studied. It is complete in that it can convert native cellulose as well as derived celluloses to glucose (King and Nessal 1969). Howell and Stuck (1975) have described the complex and indicate it to be remarkably resistant to inhibitors except carbohydrates, particularly cellobiose and excess cellulose. Okada (1975) obtained a number of active fractions from Trichoderma reesei differing in carbohydrate content and specificity but otherwise identical.

Berghem and Pettersson (1973) reported on the C1 enzyme isolation from Trichoderma reesei, a β-1,4-glucan cellobiohydrolase which acts upon crystalline cellulose. Cellobiose is the principle product. The enzyme has been further characterized by Berghem, Pettersson and Axio-Fredriksson (1975). They indicate a molecular weight of 42,000 based on amino acid and carbohydrate analysis. The enzyme contained 9.2% carbohydrate covalently bound. The pH optimum is about 4.8 and the reaction rate can be enhanced by addition of cellobiase and additional endo-glucanase.

Characteristics of the Cellulase Complex from Trichoderma reesei:

The Trichoderma reesei complex is a true cellulase in the most rigid sense, being able to convert crystalline, amorphous, and chemically derived celluloses quantitatively to glucose. It has been established that: a) the system is multi-enzymatic; b) that at least three enzyme components are both physically and enzymatically distinct; and c) that all three components play essential roles in the overall process of converting cellulose to glucose (King and Vessal 1969).

Kết quả (Việt) 1:

Cellulase dùng để chỉ một nhóm các enzyme mà, hành động với nhau, hydrolyze cellulose. Nó đã được xem xét bởi Emert et al. (1974) và Whitaker (1971).Cellulose là một polysacarit tuyến tính của dư lượng glucose được kết nối bởi β-1,4 mối liên kết. Như chitin nó không phải cross-linked. Nguồn gốc cellulose tinh thể không hòa tan và xảy ra như là sợi của đông đóng gói, hydro ngoại quan, anhydroglucose dây chuyền của 15 đến 10.000 đơn vị glucoza. Mật độ và độ phức tạp của nó làm cho nó rất kháng với thủy phân mà không có sự suy thoái hóa học hoặc cơ học sơ bộ hoặc sưng. Trong tự nhiên cellulose là thường được gắn với các polysaccharides chẳng hạn như xylan hoặc lignin. Nó là nền tảng xương của thành tế bào thực vật. Theo Spano et al. (1975) cellulose là nguồn phổ biến nhất hữu cơ thực phẩm, nhiên liệu và hóa chất. Tuy nhiên, tính hữu dụng của nó là phụ thuộc vào thủy phân của nó để đường. Suy thoái nhiệt độ axit và cao là không đạt yêu cầu trong đó các loại đường kết quả bị phân hủy; Ngoài ra, chất thải cellulose chứa tạp chất tạo ra các sản phẩm không mong muốn trong những điều kiện khắc nghiệt.Mặc dù cellulases được phân phối trong suốt sinh quyển, họ đang đặt biểu hiện trong nấm và vi khuẩn nguồn. Almin et al. (1975) và Eriksson và Pettersson (1975) báo cáo về năm endo-β-1,4 glucanases của Chrysosporium lignorum. Xem thêm Eriksson và Rzedowski (1969a và b). Cellulase từ Penicillim notatum đã được đặc trưng bởi Pettersson (1969) và rằng từ Pseudomonas fluorescens bởi Yamane et al. (1970). Bucht và Eriksson (1969) và Keilich et al. (1969) báo cáo về cellulose tiêu hóa bởi nấm. Eriksson et al. (1975) chỉ ra một loại enzyme quá trình oxy hóa có thể đóng một vai trò trong hệ thống pulverulentum Sporotrichum.Cơ chế enzym để nhờ đó mà một số vi sinh vật có thể khá nhanh chóng và hoàn toàn hủy hoại cellulose không được hiểu rõ được. Reese et al. (1950) đề xuất rằng ít nhất hai bước có liên quan: đầu tiên, một bước prehydrolytic trong đó anhydroglucose chuỗi được sưng hoặc ngậm nước và thứ nhì, hydrolytic cát khai của các polyme bây giờ dễ bị một cách ngẫu nhiên hoặc endwise. Bước đầu tiên sẽ bao gồm một loại enzyme, khu vực cho phép C1 và thứ hai, hydrolytic enzym gọi là Cc. Một loại thứ ba của enzym là β-glucosidase (cellobiase).Các thành phần C1 tấn công cao đã ra lệnh (tinh thể) cellulose, tức là, bông sợi hoặc Avicel, nhưng có ít ảnh hưởng trên các dẫn xuất hòa tan như carboxymethyl cellulose (CMC). Theo Spano et al. (1975) C1 "decrystallizes" hoặc hydrat cellulose dây chuyền trong khi Cc bao gồm exo và endo β-1,4 glucanases đó tấn công hòa tan dẫn xuất hoặc cellulose đã được axit hoặc kiềm sưng. (Gỗ và Philips 1969.)Halliwell và Griffin (1973) và gỗ và McCrae (1972) báo cáo nhằm cô lập các thành phần C1 của Trichoderma koningii. Nó là một cellobiohydrolase β-1,4-glucan. Họ cũng đã xác định rằng Cc là không cần thiết cho hoạt động của nó mặc dù Halliwell và Riaz (1970) đã chỉ ra các thành phần ba của Trichoderma koningii để hiệp đồng, có hoạt động yếu ớt của mình.Khu phức hợp cellulase của Trichoderma reesei (tên cũ là T. viride) đã được nghiên cứu kỹ lưỡng nhất. Nó được hoàn tất trong đó nó có thể chuyển đổi nguồn gốc cellulose cũng như nguồn gốc celluloses để glucose (King và Nessal năm 1969). Howell và Stuck (1975) đã mô tả khu phức hợp và cho thấy nó để được đáng kể khả năng kháng thuốc ức chế ngoại trừ carbohydrate, đặc biệt là xenlobioza và dư thừa cellulose. Okada (1975) thu được một số hoạt động các phần phân đoạn từ Trichoderma reesei khác nhau trong nội dung carbohydrate và đặc trưng nhưng nếu không giống hệt nhau.Berghem và Pettersson (1973) báo cáo về sự cô lập enzym C1 từ Trichoderma reesei, một cellobiohydrolase β-1,4-glucan hoạt động khi tinh thể cellulose. Xenlobioza là sản phẩm nguyên tắc. Enzym đã được thêm đặc trưng bởi Berghem, Pettersson và Axio-Fredriksson (1975). Họ chỉ ra một trọng lượng phân tử của 42.000 dựa trên axit amin và carbohydrate phân tích. Enzyme chứa 9,2% cacbohydrat một ràng buộc. Độ pH tối ưu là khoảng 4.8 và tốc độ phản ứng có thể được tăng cường bằng cách thêm cellobiase và bổ sung endo-glucanase.Đặc điểm của các phức tạp Cellulase từ Trichoderma reesei:Reesei Trichoderma phức tạp là một cellulase đúng trong ý nghĩa nhất cứng nhắc, có thể chuyển đổi tinh thể, vô định hình, và có nguồn gốc hóa học celluloses theo để đường. Nó đã được thành lập mà: một) hệ thống là đa-enzym; b) rằng ít nhất ba enzyme thành phần là cả về thể chất và enzymatically khác biệt; và c) tất cả ba phần đóng vai trò thiết yếu trong quá trình tổng thể của chuyển đổi cellulose glucose (King và Vessal năm 1969).

Kết quả (Việt) 2:

Cellulase dùng để chỉ một nhóm các enzyme mà, diễn xuất cùng nhau, thủy phân cellulose. Nó đã được xem xét bởi Emert et al. (1974) và Whitaker (1971). Cellulose là một polysaccharide tuyến tính dư lượng glucose nối với nhau bằng mối liên kết β-1,4. Giống như chitin nó không phải là liên kết ngang. Native tinh thể cellulose là không hòa tan và xảy ra như sợi dày đặc, hydrogen ngoại quan, chuỗi anhydroglucose từ 15 đến 10.000 đơn vị glucose. Mật độ và độ phức tạp của nó làm cho nó rất kháng thủy phân mà không cần hóa sơ bộ hoặc suy thoái cơ khí hoặc sưng. Trong tự nhiên cellulose thường được kết hợp với các polysaccharides khác như xylan hoặc lignin. Nó là cơ sở xương của vách tế bào thực vật. Theo Spano et al. (1975) cellulose là nguồn gốc hữu cơ dồi dào nhất của thực phẩm, nhiên liệu và hóa chất. Tuy nhiên, tính hữu dụng của nó phụ thuộc vào quá trình thủy phân của glucose. Acid và suy thoái nhiệt độ cao không đạt yêu cầu trong đó các đường dẫn được phân tách; cũng, cellulose chất thải có chứa tạp chất không mong muốn tạo ra các sản phẩm theo các điều kiện khắc nghiệt. Mặc dù cellulase được phân phối trên toàn sinh quyển, họ là hiển nhiên nhất trong các loại nấm và các nguồn vi khuẩn. Almin et al. (1975) và báo cáo Eriksson và Pettersson (1975) vào năm endo-β-1,4 glucanase của Chrysosporium lignorum. Xem thêm Eriksson và Rzedowski (1969a, b). Cellulase từ Penicillim notatum đã được đặc trưng bởi Pettersson (1969) và từ Pseudomonas fluorescens bằng Yamane et al. (1970). Bucht và Eriksson (1969) và Keilich et al. (1969) báo cáo về tiêu hóa cellulose do nấm. Eriksson et al. (1975) chỉ ra một enzyme oxy hóa có thể đóng một vai trò trong hệ thống pulverulentum Sporotrichum. Cơ chế enzyme theo đó sinh vật nào đó hoàn toàn có thể nhanh chóng và hoàn toàn phân hủy cellulose chưa được hiểu rõ. Reese et al. (1950) đề xuất rằng ít nhất hai bước liên quan đến: đầu tiên, một bước prehydrolytic trong đó anhydroglucose chuỗi sưng hoặc ngậm nước và thứ hai, sự phân cắt thủy phân của polymer hiện nay dễ bị hoặc là ngẫu nhiên hoặc endwise. Bước đầu tiên sẽ bao gồm một enzyme được C1 và lần thứ hai, gọi là enzym thủy phân Cc. Loại thứ ba của enzyme là β-glucosidase (cellobiase). Các cuộc tấn công thành phần C1 có trật tự cao (tinh thể) cellulose, tức là, sợi bông hoặc Avicel, nhưng ít có tác dụng trên các dẫn xuất hòa tan như carboxymethyl cellulose (CMC). Theo Spano et al. (1975) C1 "decrystallizes" hoặc hydrat chuỗi cellulose trong khi Cc gồm exo và endo β 1,4-glucanase mà tấn công các dẫn xuất tan hoặc cellulose đã được axit hoặc kiềm sưng. (Wood và Philips 1969.) (1972) báo cáo về việc cô lập các thành phần C1 của Trichoderma koningii Halliwell và Griffin (1973) và Gỗ và McCrae. Nó là một cellobiohydrolase β-1,4-glucan. Họ cũng đã xác định rằng Cc là không cần thiết cho hoạt động của nó mặc dù Halliwell và Riaz (1970) đã chỉ ra ba thành phần của Trichoderma koningii để hiệp đồng, có hoạt động yếu ớt của mình. Các phức hợp cellulase của Trichoderma reesei (trước đây có tên là T. viride) có được nghiên cứu kỹ lưỡng nhất. Nó là hoàn thành ở chỗ nó có thể chuyển đổi cellulose bản địa cũng như xuất phát celluloses glucose (King và Nessal 1969). Howell và Stuck (1975) đã mô tả sự phức tạp và chỉ ra rằng đó là khả năng kháng đáng kể các chất ức chế trừ carbohydrates, đặc biệt là cellulose cellobiose và dư thừa. Okada (1975) thu được một số của phân số hoạt động từ Trichoderma reesei khác nhau trong nội dung carbohydrate và độ đặc hiệu, nhưng nếu không giống nhau. Berghem và Pettersson (1973) báo cáo về các enzyme phân lập từ C1 Trichoderma reesei, một cellobiohydrolase β-1,4-glucan có tác khi cellulose tinh thể. Cellobiose là sản phẩm nguyên tắc. Các enzyme đã được đặc trưng hơn nữa bằng cách Berghem, Pettersson và Axio-Fredriksson (1975). Họ chỉ ra một khối lượng phân tử là 42.000 dựa trên acid amin và phân tích carbohydrate. Các enzyme chứa 9.2% carbohydrate đồng hóa trị ràng buộc. Việc tối ưu pH khoảng 4.8 và tốc độ phản ứng có thể được tăng cường bằng cách bổ sung thêm cellobiase và endo-glucanase. Đặc điểm của khu liên hợp Cellulase từ Trichoderma reesei: Các Trichoderma reesei phức tạp là một cellulase đúng trong ý nghĩa chặt chẽ nhất, có khả năng chuyển đổi tinh thể, celluloses vô định hình, và có nguồn gốc hóa học định lượng glucose. Nó đã được thành lập là: a) hệ thống là đa enzyme; b) ít nhất ba thành phần enzyme là cả về thể chất và enzyme riêng biệt; và c) rằng tất cả ba thành phần đóng vai trò quan trọng trong toàn bộ quá trình chuyển đổi cellulose thành glucose (King và Vessal 1969).